Bioquímica y Metabolismo Humano, Dr.

Samuel Román Ledesma

ACTIVIDADES PARA CLASE NUMERO 3 ENZIMAS TAREAS:

1) Aprender el concepto de enzimas y su naturaleza.

Las enzimas son biomoléculas de naturaleza proteica que aceleran la velocidad de reacción
hasta alcanzar un equilibrio. Constituyen el tipo de proteínas más numeroso y
especializado y, actúan como catalizadores de reacciones químicas específicas en los seres
vivos o sistemas biológicos.
2) Investigar el mecanismo de acción de las enzimas
La acción de las enzimas se caracteriza por la formación de un complejo que representa el
estado de transición. El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones
débiles como ser: puentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar
específico llamado el centro activo.
3) Investigar la nomenclatura de las enzimas
Las enzimas pueden ser nombradas de forma sistemática, es decir que su nombre será
formado por el nombre del sustrato sobre el que trabajan, el tipo de reacción que realizan y
ASA. Este nombre puede ser fijo según la reacción que desempeñan.
4) Mencionar la clasificación de las enzimas
Las enzima se clasifican en 7 clases principales de acuerdo al tipo de reacción: 1,
oxidorreducción; 2, transferencia de grupos; 3, hidrólisis; 4, ruptura de enlaces; 5,
isomerización; 6, formación de enlaces; 7; translocación de solutos.
5) Establecer las etapas en las que ocurren las reacciones enzimáticas, hacer un
esquema representativo.

6) Mencionar las diferentes partes del centro activo y las funciones de cada una de ellas.
7) Investigar el modo de organización intracelular de las enzimas y definir cada forma de
organización en particular.
8) Investigar los diferentes modelos de unión entre la enzima y el sustrato
9) Definir cinética enzimática y nombrar los factores que pueden modificar la actividad de
una enzima.
10) Hacer la gráfica del efecto de cada uno de los factores que alteran la actividad de una
enzima.
11) Estudiar y resumir por separado el mecanismo por el cual cada factor puede incidir sobre
la actividad de las enzimas
12) Indagar sobre los cofactores enzimáticos.
13) Hacer un cuadro con las diferentes coenzimas y las vitaminas que les dan origen
14) Establecer las diferencias entre la cinética de Michaelis-Menten y la cinética de
Lineweaver Burk
15) Investigar y aprender el concepto de KM y su relación con la afinidad.
16) Investigar el concepto, clasificación y mecanismo de acción de los Inhibidores
enzimáticos
17) Estudiar los diferentes mecanismos de regulación que pueden utilizar las enzimas y como
incide la actividad hormonal sobre las mismas.
18) Traer impreso el esquema General de las enzimas de la serie Lippincott´s (página 67)
19) Representar todas las tareas en el portafolio
Momentos de la clase 2:

- Retroalimentación de la clase anterior

- Revisión y discusión de las tareas

- Conferencia del tema del tema del día Dr. Román

-Trabajo Grupal, - Revisión del Portafolio

- Valoración de la Jornada y Autoevaluación

-Conferencia del tema de la próxima Clase y Tareas Dr. Román

1. Aprender el concepto de enzimas y su naturaleza.

Son los biocatalizadores celulares. Son de naturaleza proteica. Específicas que
catalizan las reacciones químicas que tienen lugar en las células —metabolismo
celular—, acelerándolas hasta hacerlas casi instantáneas, sin consumirse. Hay una
parte que no tiene naturaleza no proteica tipo ARN

2. Investigar el mecanismo de acción de las enzimas

Las enzimas actúan catalizando los procesos químicos que se dan en los seres vivos,
de tal manera, que facilitan las transformaciones bioquímicas, acelerando
considerablemente las reacciones; a la vez que disminuyen la energía de activación
que muchas reacciones requieren.

3. Investigar la nomenclatura de las enzimas

Nombre Trivial o Antiguo: Nombre Recomendado:
Procedencia o Sitio de Acción Sustrato + Acción +
asa
Ptialina: (Ptyalos = Saliva)  Succinato Deshidrogenasa
Tripsina: (Triptus = Páncreas)  Piruvato Carboxilasa
Pepsina: (Pepsus = Estómago)  Citrato Sintasa
Renina: (Riñón)  Triosa P Isomerasa
Sustrato + asa • Fumarato Hidratasa
• Amilasa: Almidón • Glucosa 6 Fosfatasa
• Lipasa: Lípidos • Glucosa Oxidasa
• Ureasa: Urea
4. Mencionar la clasificación de las enzimas
Las reacciones y las enzimas que las catalizan se dividen en 6 clases principales,
cada una con subclases y sub-subclases.
1. Oxidorreductasas: óxido-reducción
 2. Tranferasas: transfieren grupos activos que no son H2 a otras sustancias
receptoras
3. Hidrolasas: rompimiento hidrolítico de enlaces
4. Liasas: degradación de los enlaces C-O, C-C, C-N
5. Isomerasas: forman isómeros de función, posición, geométrico…
6. Ligasas: síntesis de enlaces fuertes

5. Establecer las etapas en las que ocurren las reacciones enzimáticas,

hacer un esquema representativo.
 Etapa 1 = Etapa de Unión
 Etapa 2 = Etapa de Transformación
 Etapa 3 = Etapa de Liberación

6. Mencionar las diferentes partes del centro activo y las funciones de cada
una de ellas.
POSEE 2 REGIONES (ADYACENTES O JUNTAS):
- Sitio de reconocimiento: reconoce y liga al sustrato
- Sitio Catalítico: cataliza la reacción

Sus Componentes:
- Eje Peptídico: formado por la parte monótona de la estructura
polipeptídica cuyos pliegues y repliegues contribuyen de manera importante a
dar la forma tridimensional del centro activo.
- Grupos de Ambientación: son cadenas laterales de aminoácidos
apolares que se encuentran en el centro activo y contribuyen a que el mismo no
permita la entrada del agua. Esto provoca cambios en las propiedades
catalíticas de otros grupos y además refuerza las interacciones débiles entre la
enzima y el sustrato.
- Grupos de Fijación del Sustrato o Grupos de Unión: son cadenas
laterales de aminoácidos que presentan grupos funcionales capaces de
establecer interacciones específicas con el sustrato. Estas interacciones suelen
ser de tres tipos fundamentales: puentes de hidrógeno, enlaces salino o iónicos
y fuerzas de Van der Waals.
- Grupos Catalíticos: son cadenas laterales de aminoácidos que participan
en la estructura del centro activo pero que son los que están implicados
directamente en la transformación del sustrato.

7. Investigar el modo de organización intracelular de las enzimas y

definir cada forma de organización en particular.
 Complejos Multienzimáticos: Agrupaciones de enzimas que catalizan varias
reacciones de una vía metabólica. Proteína Oligomérica. Al disociarse el
complejo, ninguno de los componentes por separado presentan actividad
catalítica.
  Enzima Multifuncional: una cadena polipeptídica que, al plegarse para
tomar la estructura terciaria, forma varios centros activos, produciendo
estructuras globulares autónomas o dominios. No permiten la fuga de los
metabolitos intermediarios aumentando la eficiencia del sistema y al estar
formadas por una cadena polipeptídica única, la síntesis de todas las
actividades enzimáticas puede ser regulada de manera coordinada.
 Sistemas Solubles: Las enzimas que actúan separadas y catalizando un
mismo proceso metabólico. Ej.: Las enzimas de la Glucólisis

8. Investigar los diferentes modelos de unión entre la enzima y el

sustrato Modelo Llave-Cerradura: El centro activo de la enzima y el sustrato
deben parecerse estructuralmente. Igual que la llave entra en su cerradura.
Modelo de Adaptación Inducida: Los centros activos de las enzimas tienen formas que
son complementarias a las del sustrato solo después que el sustrato se ha unido. Igual
que el guante calza en la mano.
9. Definir cinética enzimática y nombrar los factores que pueden
modificar la actividad de una enzima.
Cinética enzimática:
Estudio de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas y de los factores que
las modifican.
Factores que modifican la actividad enzimática:
 [E]  Temperatura
 [S]  pH
 [Cofactores]

10. Hacer la gráfica del efecto de cada uno de los factores que alteran la
actividad de una enzima.
1. [E]:

4. [Temperatura]

2. [S]:
 5. [pH]:

3. [Cofactores]

11. Estudiar y resumir por separado el mecanismo por el cual cada factor
puede incidir sobre la actividad de las enzimas
[E]: Al aumentar la [E] aumenta la V de manera directamente proporcional. Grafica
linea Recta.
[S]: A medida que aumenta la [S] aumenta la V de manera proporcional al inicio
([Link]) hasta formar una hipérbola donde se alcanza una V constante que no varía
aunque aumente la [S] (Orden Cero).

[Cofactores]: A medida que aumenta la [Cofactores] aumenta la V de manera

proporcional al inicio. Hasta formar una hipérbola donde se alcanza una V constante
que no varía aunque aumente la [Cofactores].
Temperatura: La E trabaja a una temperatura óptima o adecuada que es cercana a
370C. Altas temperaturas inducen la desnaturalización de la Enzima disminuyendo la
Velocidad.

pH: El proceso catalítico requiere que la E y el S tengan grupos químicos específicos

en estado ionizado o no, para interactuar. A pH alcalino este grupo está desprotonado y
la V disminuye.

12. Indagar sobre los cofactores enzimáticos.

Facilitan la unión enzima-sustrato o estabilizan la estructura tridimensional de la
enzima. Los metales de transición: Fe3+, Cu2+, Co 2+, (Zn 2+). Las Coenzimas son
Cofactores enzimáticos, de naturaleza orgánica, no proteica, que ayudan a las enzimas
en su acción catalítica.

13. Hacer un cuadro con las diferentes coenzimas y las vitaminas que
les danorigen

Vitamina Coenzima
B1 (Tiamina) PPT
B2 (Riboflavina) FAD/FMN
B3 (Niacina) NAD/NADP
B5 (Ácido Pantoténico) Co-A
B6 (Piridoxina) PLP
B7 (Biotina) Biocitina
B9 (Ácido fólico) THF/FH9
B12 (Cobalamina) Ciano-cobalamina
Otras:
Ácido lipoico Lipoato/Lipoamida
Vitamina C Ácido Ascórbico

14. Establecer las diferencias entre la cinética de Michaelis-Menten y la

cinética de Lineweaver Burk

ECUACIÓN DE MICHAELIS –MENTEN (E M-M)

• Propusieron un modelo simple que se aplica a la mayoría de las
características de las reacciones catalizadas por enzimas.
• Describe como la velocidad de la reacción depende de la [E] y de la [S].
• La gráfica de la EM-M es una curva hiperbólica rectangular.
• Las enzimas reguladoras Alostéricas no responden a esta ecuación,
muestran una curva sigmoidea.

Gráfica o Ecuación De Lineweaver –Burk

Si 1/Vo es graficado contra 1/[S] una línea recta es obtenida.
Transformación de la EM-M (gráfica hiperbólica) en su forma recíproca (gráfica línea
recta).
La gráfica Doble Recíproca puede ser usada para calcular la Km y la Vmax.
Así como para determinar el mecanismo de acción de los inhibidores enzimáticos.

15. Investigar y aprender el concepto de KM y su relación con la afinidad.

 Es característica de una enzima y su S particular.
 Refleja la afinidad de la E por ese S.
 No se altera por cambios en la [E] y la [S].
 Km es numéricamente igual a la [S] en la cual la V es la ½ de la V máx.

16. Investigar el concepto, clasificación y mecanismo de acción de los

Inhibidores enzimáticos
Es cualquier sustancia que disminuya la velocidad de una reacción catalizada por
enzimas. Pueden ser reversibles o irreversibles
El inhibidor reversible puede disociarse de la enzima debido a que se une mediante
enlaces no covalentes.
 Inhibición Competitiva: Un inhibidor competitivo se parece estructuralmente al
sustrato y se une reversiblemente a la enzima en el sitio activo, por tanto,
compite con el S por ese sitio.
 Inhibición No Competitiva: Un inhibidor no competitivo no se parece al sustrato
y se une a otro sitio que no es el sitio activo.

El inhibidor irreversible se une covalentemente a la enzima, con frecuencia a una

cadena lateral del sitio activo, deteniendo su actividad. Análogos al estado de
transición. Solo se elimina la inhibición al sintetizar nueva enzima. Venenos
enzimáticos.

17. Estudiar los diferentes mecanismos de regulación que pueden utilizar las
enzimas y como incide la actividad hormonal sobre las mismas. La regulación son
de tres tipos
1. Regulación por Actividad de la Enzima:
 Regulación alosterica: Positivos (activa) o Negativos (inhibe)
 Regulación Covalente: cuando la enzima se encuentre en su forma fosforilada o
no fosforilada. Se le quita o agrega un grupo fosfato. La insulina trabaja con
una fosfatasa y el glucagón con una quinasa
2. Regulación por Disponibilidad de sustrato : Si hay sustrato la enzima trabaja o
si no se inhibe
3. Regulación por Concentración de la Enzima : una enzima es capaz de
aumentar su síntesis en base a la demanda
 Represión: disminuye la concentracion de la enzima
 Inducción: aumenta la concentracion de la enzima
18. Esquema General de las enzimas de la serie Lippincott´s (página 67)