PROTEINAS

¿Qué son las proteínas y cuál es su función en el cuerpo?

Las proteínas están formadas por muchos bloques de construcción, conocidos como
aminoácidos. Nuestro cuerpo necesita proteínas en la dieta para suministrar aminoácidos para
el crecimiento y mantenimiento de nuestras células y tejidos. Nuestro requerimiento de
proteínas en la dieta cambia a lo largo de la vida. La Autoridad Europea de Seguridad
Alimentaria (EFSA) recomienda que los adultos consuman al menos 0,83 g de proteína por kg
de peso corporal al día (por ejemplo, 58 g / día para un adulto de 70 kg). Las proteínas de
origen vegetal y animal varían en su calidad y digestibilidad, pero esto no suele ser una
preocupación para la mayoría de las personas si su proteína total satisface sus necesidades.
Debemos aspirar a consumir proteínas de una variedad de fuentes que beneficien tanto
nuestra salud como la del planeta.

¿De qué están hechas las proteínas?

Las proteínas están formadas por muchos aminoácidos diferentes unidos entre sí. Hay veinte
bloques de construcción de aminoácidos diferentes que se encuentran comúnmente en
plantas y animales. Una proteína típica está compuesta de 300 o más aminoácidos y la
secuencia y el número específicos de aminoácidos son únicos para cada proteína. Al igual que
el alfabeto, las 'letras' de aminoácidos se pueden organizar de millones de maneras diferentes
para crear 'palabras' y un 'lenguaje' de proteínas completo. Dependiendo del número y
secuencia de aminoácidos, la proteína resultante se plegará en una forma específica. Esta
forma es muy importante ya que determinará la función de la proteína (por ejemplo, músculo
o enzima). Cada especie, incluidos los humanos, tiene sus propias proteínas características.

Los aminoácidos se clasifican como esenciales o no esenciales. Como su nombre indica, el

cuerpo no puede producir aminoácidos esenciales y, por lo tanto, debe provenir de nuestra
dieta. Mientras que los aminoácidos no esenciales pueden ser producidos por el cuerpo y, por
lo tanto, no es necesario que provengan de la dieta.
Tabla 1. Aminoácidos esenciales vs no esenciales.
Aminoácidos
Aminoácidos no esenciales
esenciales

Alanina
Arginina*
Histidina
Asparagina
Isoleucina
Aspartato
Leucina
Cisteína*
Lisina
Glutamato
Metionina
Glutamina*
Fenilalanina
Glicina*
Treonina
Prolina*
Triptófano
Serina
Valina
Taurina*
Tirosina*
*estos son aminoácidos condicionalmente esenciales, lo que significa que solo son esenciales
bajo ciertas condiciones (por ejemplo, para recién nacidos). 1
¿Qué hacen las proteínas para el cuerpo?
Nuestros cuerpos están formados por miles de proteínas diferentes, cada una con una función
específica. Forman los componentes estructurales de nuestras células y tejidos, así como
muchas enzimas, hormonas y proteínas activas secretadas de las células inmunes (figura 1).
Estas proteínas corporales se reparan y reemplazan continuamente a lo largo de nuestras
vidas. Este proceso (conocido como "síntesis de proteínas") requiere un suministro continuo
de aminoácidos. Aunque algunos aminoácidos pueden reciclarse a partir de la descomposición
de las proteínas antiguas del cuerpo, este proceso es imperfecto. Esto significa que debemos
comer proteínas en la dieta para satisfacer la demanda de aminoácidos de nuestro cuerpo.
Como la proteína es esencial para el crecimiento celular y tisular, la ingesta adecuada de
proteína es particularmente importante durante los períodos de rápido crecimiento o
aumento de la demanda, como la infancia, la adolescencia, el embarazo y la lactancia.1

Figura 1. Funciones de las proteínas en el cuerpo.

¿Qué alimentos son ricos en proteínas?
La proteína se puede encontrar tanto en alimentos de origen vegetal como animal. La Figura  2
muestra el contenido de proteínas que se encuentra en una porción típica de alimentos
comunes de origen animal y vegetal. Para obtener más información sobre cómo estimar
tamaños de porciones saludables, vea cómo medir el tamaño de las porciones con las manos.
Figura 2. Alimentos ricos en proteínas.2
¿Hay alguna diferencia entre las proteínas de origen animal y vegetal?
Como podemos ver en la Figura 2, los alimentos de origen animal y vegetal pueden ser fuentes
ricas en proteínas. ¿Pero, tienen la misma calidad?
La calidad de una proteína se puede definir de muchas maneras; sin embargo, todas las
definiciones se relacionan con la distribución y proporción de aminoácidos esenciales y no
esenciales que estas contienen. En general, las proteínas de origen animal son de mayor
calidad ya que contienen mayores proporciones de aminoácidos esenciales en comparación
con las proteínas de origen vegetal.
Existe una idea común errónea de que las proteínas de origen vegetal carecen por completo de
ciertos aminoácidos esenciales. De hecho, la mayoría de las proteínas de origen vegetal
contendrán los 20 aminoácidos, pero tienden a tener una cantidad limitada de ciertos
aminoácidos esenciales, conocidos como sus aminoácidos limitantes. Esto significa que, si se
consume una pequeña cantidad de alimentos vegetales como las únicas fuentes de proteínas,
es poco probable que estos suministren suficientes aminoácidos esenciales para cumplir con
nuestros requisitos. Para las personas que consumen poca o ninguna comida de origen animal,
como veganos o vegetarianos, es importante que consuman proteínas de fuentes con
aminoácidos limitantes complementarios. Por ejemplo, el consumo de arroz (limitado en lisina
y tiamina pero alto en metionina) y frijoles (limitado en metionina, pero alto en lisina y
tiamina) proporcionará aminoácidos complementarios que pueden ayudar a cumplir con los
requisitos esenciales de aminoácidos.
Las proteínas de origen animal y vegetal también difieren en su biodisponibilidad y
digestibilidad. La puntuación de los aminoácidos indispensables digestibles (DIAAS por sus
siglas en inglés) es el método recomendado para determinar la digestibilidad de proteínas en
la dieta y se expresa en valores inferiores o, a veces, incluso superiores a 100. 3 Una DIAAS de
más de 100 indica que la proteína tiene muy alta digestibilidad y calidad y es un buen
complemento de proteína para aquellos que tienen cualidades más bajas. Las proteínas de
origen animal tienden a tener puntuaciones DIAAS más altas en comparación con las proteínas
de origen vegetal (Tabla 2). Como la mayoría de las personas consumen proteínas de una
variedad de fuentes, la calidad y digestibilidad de las proteínas no suele ser una preocupación.
Tabla 2. DIAAS y calidad de diferentes tipos de proteínas 100 g de alimento. 3, 4
Tipo de proteína DIAAS Calidad

Trigo 40 Baja

Almendra 40 Baja

Arroz 59 Baja

Guisantes 64 Baja

Garbanzo 83 Mediana

Pechuga de pollo 108 Alta

Huevo 113 Alta

Leche entera 114 Alta

¿Cuánta proteína debemos comer cada día?
EFSA ha desarrollado valores dietéticos de referencia (VDR) para proteínas. Los VDR para
proteínas en diferentes etapas de la vida se resumen en la tabla 3. Para un adulto promedio, la
recomendación es consumir al menos 0,83 g de proteína por cada kilogramo de peso corporal
al día.1 En otras palabras, un adulto de 70 kg debe aspirar a comer al menos 58 g de proteína
todos los días. Esto equivale a la proteína que se encuentra en alrededor de 200 g de pechuga
de pollo o 240 gramos de nueces mixtas.
Durante los períodos de crecimiento, como la infancia, el embarazo y la lactancia, los
requerimientos de proteínas son relativamente altos. Además, durante la vejez, nuestra
relación proteína-energía comienza a aumentar. Esto significa que requerimos la misma
cantidad de proteína pero menos energía (o calorías) debido a una disminución en la tasa
metabólica y un estilo de vida más sedentario. 1
Tabla 3. Valores dietéticos de referencia para las etapas de la vida. 1  PC: peso corporal.
  Valor de referencia g / día 70 kg adulto

Infancia (12 meses - 17 años) 1.14 – 0.83 g/kg PC -

Adultos (18-65 años) 0.83 g/kg PC 58g

Ancianos (> 65 años) 1 g/kg PC 70g

Embarazo 0.83 g/kg PC 58g

 1er trimestre + 1g al día 59g

 2do trimestre + 9 g al día 67g

 3er trimestre + 28 g al día 86g

Lactancia (0-6 meses) + 19 g al día 77g

Lactancia (> 6 meses) +13 g al día 71g

¿Cuánta proteína comemos cada día?
En general, los europeos comen suficientes proteínas y la deficiencia es rara entre la mayoría
de los países desarrollados (figura 3). Como la dieta de los europeos ya supera el nivel
requerido, la EFSA no ha recomendado un aumento en la ingesta actual de proteínas. 1

Figura 3. La ingesta de proteínas en los países europeos.

¿Cuáles son los beneficios de las proteínas para la salud?
Comer suficiente proteína para cumplir con los requisitos de nuestro cuerpo es importante
para muchas funciones corporales. Sin embargo, hay pruebas que sugieren que, en ciertas
situaciones, aumentar la ingesta de proteínas por encima de los niveles requeridos podría
proporcionar beneficios adicionales para la salud.
La proteína y el control de peso
Se ha demostrado que comer alimentos ricos en proteínas aumenta nuestra sensación de estar
llenos (también conocida como saciedad) más que los alimentos ricos en grasas o
carbohidratos. Hay buenas pruebas de estudios a corto plazo de que las dietas altas en
proteínas (es decir, 1,2 – 1,6 g / kg al día; 84 - 112 g al día para un adulto de 70 kg) pueden
ayudar a reducir la ingesta total de calorías y la rápida pérdida de peso. 5 Sin embargo, la
prueba para el mantenimiento del peso a largo plazo es menos clara. 5 Al igual que todas las
dietas, una dieta alta en proteínas solo es efectiva si se sigue, lo que puede ser difícil para
algunas personas y una baja adherencia puede explicar en parte el beneficio limitado
observado para el mantenimiento de peso a largo plazo. 5
Proteína y sarcopenia
La sarcopenia es un trastorno que se caracteriza por la pérdida progresiva de la masa muscular
y la función física que comúnmente se asocia con los adultos mayores. La sarcopenia se asocia
con una mayor fragilidad, riesgo de caídas, deterioro funcional e incluso muerte
prematura.6 Como la proteína es esencial para la reparación y el mantenimiento de la masa
muscular, no sorprende que la baja ingesta de proteína se asocie con un mayor riesgo de
desarrollar sarcopenia.6 Del mismo modo, aumentar la ingesta de proteínas, así como
aumentar la actividad física, puede ayudar a mantener la masa muscular y la fuerza a medida
que envejecemos, disminuyendo nuestro riesgo de sarcopenia y trastornos esqueléticos.
Proteína y rendimiento atlético
La proteína se ha asociado durante mucho tiempo con el rendimiento atlético. La proteína
juega un papel clave para ayudar a reparar y fortalecer el tejido muscular después del
ejercicio. Aunque la proteína es fundamental para desarrollar músculo, para maximizar los
beneficios debe considerarse en el contexto de la dieta completa, que incluye la cantidad
correcta de carbohidratos, grasas, vitaminas y minerales. La ingesta óptima de proteínas
dependerá del tipo de entrenamiento (por ejemplo, entrenamiento de fuerza o resistencia),
duración e intensidad del ejercicio, teniendo en cuenta de que más no siempre es mejor. Se
cree que una ingesta de proteínas de 1,4 a 2,0 g por kg de peso corporal por día (por ejemplo,
98-140 g por día para un adulto de 70 kg) es suficiente para satisfacer las necesidades de la
mayoría de las personas que hacen ejercicio. 7 Los atletas deben apuntar a lograr la ingesta de
proteínas mediante el consumo de una dieta equilibrada, con suplementos de proteínas que se
utilizan para las personas que necesitan mantener altas las proteínas pero limitar la ingesta
total de calorías.
¿Qué ocurre si come demasiada proteína?
No hay pruebas suficientes para establecer un umbral para la ingesta de proteínas y la EFSA ha
declarado que una ingesta de proteínas del doble del VDR (1,7 g / kg por día, o 119 g por día
para un adulto de 70 kg) todavía se considera segura en condiciones normales. 1 Para las
personas con enfermedad renal, el exceso de proteínas puede ser un problema y estas
personas deben consultar a un dietista registrado o médico general antes de aumentar los
niveles de proteína.
Aumento de peso
Existe la idea errónea de que no se puede aumentar de peso comiendo proteínas. Esto no es
cierto, al igual que los carbohidratos y las grasas, cuando se consume durante un exceso de
calorías, el exceso de proteína se puede convertir en grasa corporal, lo que lleva a un aumento
de peso. Cuando se trata de mantener el peso, lo más importante es mantenerse en  equilibrio
energético.
Carne roja y procesada y el riesgo de cáncer
La proteína es esencial para una buena salud, pero algunos alimentos ricos en proteínas
pueden ser mejores para nuestra salud que otros. En particular, el consumo de grandes
cantidades de carne roja y procesada se ha asociado con un mayor riesgo de ciertos tipos de
cáncer.8 La carne roja es una buena fuente de proteínas, al igual que de muchos otros
nutrientes esenciales como el hierro, la vitamina B12 y el zinc, y no necesariamente debe
evitarse por completo para reducir el riesgo. El Fondo Mundial de Investigación del Cáncer
recomienda que tratemos de consumir no más de tres porciones (alrededor de 350-500 g de
peso cocido) de carne roja por semana y muy poca, o ninguna, carne procesada. 8
Sostenibilidad proteica
Las elecciones de alimentos que hacemos no solo afectan nuestra salud sino que
también afectan el medio ambiente. En general, las proteínas de origen animal como la carne
de vaca, los productos lácteos y el cordero tienen un mayor impacto ambiental (es decir,
utilizan más recursos y producen más gases de efecto invernadero) en comparación con las
fuentes de origen vegetal como la soja, los garbanzos y las lentejas (figura 4).9 Aunque no es
necesario ni recomendable evitar por completo los alimentos de origen animal, cambiar los
patrones de la dieta para incluir más fuentes de proteínas a base de plantas puede beneficiar
nuestra salud y el planeta.10 La alimentación sostenible supone más que solo elegir alimentos
ricos en proteínas sostenibles, para obtener más consejos sobre cómo puede vivir una vida
más sostenible, vea consejos para llevar una dieta saludable y sostenible y consejos para
reducir el desperdicio de alimentos.

Figura 4. Contenido de proteínas y emisiones de gases de efecto invernadero (GEI) de

diferentes alimentos.9 
Conclusión
La proteína es esencial para la vida; proporciona los aminoácidos esenciales necesarios para el
crecimiento y mantenimiento de nuestras células y tejidos. Nuestro requerimiento de
proteínas depende de nuestra etapa de la vida y la mayoría de los europeos consumen lo
suficiente para satisfacer sus requerimientos. Como la mayoría de las personas consume una
dieta variada, la calidad y la digestibilidad de las proteínas que ingieren no deberían ser una
preocupación, siempre y cuando la cantidad total de proteínas satisfaga sus necesidades
diarias. Como comemos alimentos y no nutrientes, debemos elegir alimentos ricos en
proteínas que no solo proporcionen aminoácidos esenciales, sino que también respalden una
dieta saludable y sostenible.
References
1. EFSA (2012). European Food Safety Authority, Scientific Opinion on Dietary Reference
Values for protein. EFSA Journal 2012; 10(2):2557
2. UK food composition database.
3. Consultation, F.E., 2011. Dietary protein quality evaluation in human nutrition. FAO
Food Nutr. Pap, 92, pp.1-66.
4. Phillips, S.M., 2017. Current concepts and unresolved questions in dietary protein
requirements and supplements in adults. Frontiers in nutrition, 4, p.13.
5. Leidy, H.J., Clifton, P.M., Astrup, A., Wycherley, T.P., Westerterp-Plantenga, M.S.,
Luscombe-Marsh, N.D., Woods, S.C. and Mattes, R.D., 2015. The role of protein in
weight loss and maintenance. The American journal of clinical nutrition, 101(6), pp.132
6. Cruz-Jentoft AJ, Sayer AA (2019). Sarcopenia. The Lancet. 393 (10191): 2636-2646.
7. Jäger R., Kerksick, C.M., Campbell, B.I., Cribb, P.J., Wells, S.D., Skwiat, T.M., Purpura,
M., Ziegenfuss, T.N., Ferrando, A.A., Arent, S.M. and Smith-Ryan, A.E., 2017.
International society of sports nutrition position stand: protein and exercise. Journal
8. World Cancer Research Fund/American Institute for Cancer Research. Continuous
Update Project Expert Report 2018. Meat, fish and dairy products and the risk of
cancer.
9. Poore J, Nemecek T. (2018) Reducing food’s environmental impacts through producers
and consumers. Science Vol. 360, Issue 6392, pp. 987-992
10. FAO and WHO. 2019. Sustainable healthy diets – Guiding principles. Rome
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Aminoácidos de las proteínas

Por
 Raquel Parada Puig

Los 20 aminoácidos y sus estructuras

¿Qué son los aminoácidos?

Los aminoácidos son los compuestos orgánicos que forman a las proteínas, que son cadenas

de aminoácidos. Como su nombre lo indica, estos contienen tanto grupos básicos (amino,
NH2) como grupos ácidos (carboxilo, COOH).

Estas subunidades son clave para la formación de cientos de miles de proteínas diferentes en
organismos tan distintos como una bacteria y un elefante o un hongo y un árbol.
Se han descrito más de 200 aminoácidos distintos, pero los estudiosos de la  materia han
determinado que las proteínas de todos los seres vivos (simples o complejos) están formadas
siempre por los mismos 20, los cuales se unen entre sí para formar secuencias lineales
características.

Ya que todos los aminoácidos comparten el mismo “esqueleto” principal, son sus cadenas
laterales las que los diferencian; por lo tanto, estas moléculas pueden concebirse como el
“alfabeto” en el cual está “escrito” el lenguaje de la estructura de las proteínas.

El esqueleto común para los 20 aminoácidos consiste en un grupo carboxilo (COOH) y un grupo
amino (NH2) unidos a través de un átomo de carbono, conocido como carbono α (los 20
aminoácidos comunes son α-aminoácidos).

Al carbono α se une, además, un átomo de hidrógeno (H) y una cadena lateral. Esta cadena
lateral, también conocida como grupo R, varía en tamaño, estructura, carga eléctrica y
solubilidad de acuerdo con cada aminoácido en cuestión.

¿Cómo se clasifican los aminoácidos?

Los 20 aminoácidos más comunes, es decir, los aminoácidos proteicos, pueden dividirse en dos
grupos: los esenciales y los no esenciales. Los no esenciales son sintetizados por el cuerpo
humano, pero los esenciales deben ser adquiridos con los alimentos y son necesarios para el
funcionamiento de las células.

Los aminoácidos esenciales para el ser humano y otros animales son 9:

– histidina (H, His)

– isoleucina (I, Ile)

– leucina (L, Leu)

– lisina (K, Lys)

– metionina (M, Met)

– fenilalanina (F, Phe)

– treonina (T, Thr)

– triptófano (W, Trp) y

– valina (V, Val)

Los aminoácidos no esenciales son 11:

– alanina (A, Ala)

– arginina (R, Arg)

– asparagina (N, Asn)

– ácido aspártico (D, Asp)

– cisteína (C, Cys)

– ácido glutámico (E, Glu)

– glutamina (Q, Gln)

– glicina (G, Gly)

– prolina (P, Pro)

– serina (S, Ser) y

– tirosina (Y, Tyr)

Además de esta clasificación, los 20 aminoácidos proteicos (de los que forman proteínas)
pueden ser separados de acuerdo con las características de sus grupos R en:

– Aminoácidos no polares o alifáticos: glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina y

metionina.

– Aminoácidos con grupos R aromáticos: fenilalanina, tirosina y triptófano.

– Aminoácidos polares sin carga: serina, treonina, cisteína, asparagina y glutamina.

– Aminoácidos polares con carga positiva: lisina, histidina y arginina.

– Aminoácidos polares con carga negativa: ácido aspártico y ácido glutámico.

Los 20 aminoácidos proteicos

A continuación, veamos una breve descripción de las principales características y funciones de

cada uno de estos importantes compuestos:
 1. Glicina (Gly, G)

Este es el aminoácido con la estructura más sencilla, pues su grupo R consiste en un átomo de
hidrógeno (H), por lo que tiene, además, un pequeño tamaño. Fue aislado por primera vez en
1820 a partir de la gelatina, pero es muy abundante también en la proteína que compone la
seda: la fibroína.

Glicina (Fuente: Borb , vía Wikimedia Commons)

No es un aminoácido esencial para los mamíferos, pues este puede ser sintetizado por las
células de estos animales a partir de otros aminoácidos como la serina y la treonina.

Participa directamente en unos “canales” en las membranas celulares que controlan el paso de
iones de calcio de un lado al otro. También tiene que ver en la síntesis de purinas, de porfirinas
y de algunos neurotransmisores inhibitorios del sistema nervioso central.

2. Alanina (Ala, A)

Este aminoácido, conocido también como ácido 2-aminopropanoico, tiene una estructura

relativamente sencilla, pues su grupo R consiste en un grupo metilo (-CH3), por lo que su
tamaño también es bastante pequeño.

Alanina (Fuente: Borb, vía Wikimedia Commons)

Forma parte de muchas proteínas y, dado que puede ser sintetizado por las células corporales,
no es considerado esencial, pero sí metabólicamente importante. Es muy abundante en la
fibroína de seda, a partir de donde fue aislado por primera vez en 1879.

La alanina puede ser sintetizada a partir del piruvato, un compuesto producido por una ruta
metabólica conocida como la glucólisis, que consiste en la degradación de glucosa para la
obtención de energía en forma de ATP.

Participa en el ciclo de glucosa-alanina, que tiene lugar entre el hígado y otros tejidos de los
animales, y que es una ruta catabólica que depende de proteínas para la formación de
carbohidratos y para la obtención de energía.
También forma parte de reacciones de transaminación, en la gluconeogénesis y en la
inhibición de la enzima glucolítica piruvato quinasa, así como en la autofagia hepática.

3. Prolina (Pro, P)

La prolina (ácido pirrolidin-2-carboxílico) es un aminoácido que posee una estructura

particular, ya que su grupo R consiste en un anillo de pirrolidina, formado por cinco átomos de
carbono unidos entre sí, incluyendo al átomo de carbono α.

Prolina
En muchas proteínas, la estructura rígida de este aminoácido es muy útil para introducir
“giros” o “pliegues”. Tal es el caso de las fibras de colágeno en la mayoría de los
animales vertebrados, que están formadas por muchos residuos de prolina y glicina.

En las plantas se ha demostrado que participa en el mantenimiento de la homeostasis celular,

incluyendo el balance redox y los estados energéticos. Puede actuar como molécula
señalizadora y modular distintas funciones mitocondriales, influir en la proliferación o en la
muerte celular, etc.

4. Valina (Val, V)

Este es otro aminoácido con grupo R alifático, el cual está compuesto por tres átomos de
carbono (CH3-CH-CH3). Su nombre IUPAC es ácido 2-3-amino-3-butanóico, aunque también
puede encontrarse en la literatura como ácido α-aminovaleriano.

Valina (Fuente: Borb, vía Wikimedia Commons)

La valina fue purificada por primera vez en 1856 a partir de un extracto acuoso del páncreas de
un ser humano, pero su nombre fue acuñado en 1906 dada su similitud estructural con el
ácido valérico extraído de algunas plantas.
Es un aminoácido esencial, pues no puede ser sintetizado por el cuerpo, aunque parece no
desempeñar muchas más funciones además de formar parte de la estructura de muchas
proteínas globulares.

A partir de su degradación pueden sintetizarse otros aminoácidos como la glutamina y la

alanina, por ejemplo.

5. Leucina (Leu, L)

La leucina es otro aminoácido esencial y forma parte del grupo de aminoácidos de cadena
ramificada, junto con la valina y la isoleucina. El grupo R que caracteriza a este compuesto es
un grupo isobutilo (CH2-CH-CH3-CH3), por lo que es muy hidrofóbico (repele el agua).

Leucina (Fuente: Borb, vía Wikimedia Commons)

Fue descubierto en 1819 como parte de las proteínas de las fibras musculares animales y de la
lana de oveja.

Es muy abundante en proteínas como la hemoglobina y participa directamente en la

regulación del recambio y la síntesis de proteínas, pues es un aminoácido activo desde el
punto de vista de señalización intracelular y expresión genética. En muchos casos es un
potenciador del sabor de algunos alimentos.

6. Isoleucina (Ile, I)

También un aminoácido de cadena ramificada, la isoleucina fue descubierta en 1904 a partir

de la fibrina, una proteína que participa en la coagulación sanguínea.
 Isoleucina (Fuente: Taekyubabo, vía Wikimedia Commons)
Al igual que la leucina, se trata de un aminoácido esencial, cuya cadena lateral consiste en una
cadena ramificada de 4 átomos de carbono (CH3-CH-CH2-CH3).

Es sumamente común en las proteínas celulares, pudiendo llegar a representar más del 10%
del peso de estas. Funciona, además, en la síntesis de glutamina y alanina, así como en el
balance de los aminoácidos de cadena ramificada.

7. Metionina (Met, M)

La metionina, llamada también ácido γ-metiltiol-α-aminobutírico, es un aminoácido

descubierto durante la primera década del siglo XX, aislado a partir de la caseína, una proteína
presente en la leche de vaca.

Metionina (Fuente: Borb, vía Wikimedia Commons)

Es un aminoácido esencial, es hidrofóbico, pues su grupo R consiste en una cadena alifática
con un átomo de azufre (-CH2-CH2-S-CH3).

Es fundamental para la síntesis de muchas proteínas, entre ellas hormonas, proteínas de la

piel, del pelo y de las uñas de los animales. Es comercializada en forma de grageas que
funcionan como relajantes naturales, útiles para dormir y, además, mantener el buen estado
del cabello y las uñas.

8. Fenilalanina (Phe, F)
La fenilalanina o ácido β-fenil-α-aminopropiónico, es un aminoácido aromático cuyo grupo R
es un anillo bencénico. Fue descubierta en 1879 en una planta de la familia Fabaceae y hoy se
sabe que es parte de muchas resinas naturales como el poliestireno.

Fenilalanina (Fuente: Borb, vía Wikimedia Commons)

Como aminoácido hidrofóbico, la fenilalanina está presente en prácticamente todos los
dominios hidrofóbicos de las proteínas. En muchas plantas, este aminoácido es fundamental
para la síntesis de unos metabolitos secundarios conocidos como fenilpropanoides y los
flavonoides.

En los animales la fenilalanina también se encuentra en péptidos de gran importancia como la

vasopresina, la melanotropina y la encefalina, todos esenciales para el funcionamiento
neuronal.

9. Tirosina (Tyr, Y)

La tirosina (ácido β-parahidroxifenil-α-aminopropiónico) es otro aminoácido aromático, cuyo

grupo R es un anillo aromático asociado con un grupo hidroxilo (-OH), por lo que es capaz de
interactuar con distintos elementos. Fue descubierto en 1846 y generalmente es obtenido a
partir de la fenilalanina.

Tirosina (Fuente: NEUROtiker / Public domain, vía

Wikimedia Commons)
No es un aminoácido esencial, pero puede serlo si fallan sus rutas biosintéticas. Tiene muchas
funciones en el cuerpo humano, entre las que destacan su participación como sustrato para la
síntesis de neurotransmisores y hormonas como la adrenalina y la hormona tiroidea.

Es esencial para la síntesis de la melanina, una molécula que nos confiere protección frente a
los rayos ultravioleta del sol. También contribuye en la producción de endorfinas (analgésicos
endógenos) y antioxidantes como la vitamina E.

Actúa directamente en la fosforilación de proteínas, así como en la adición de grupos

nitrogenados y sulfurados.
 10. Triptófano (Trp, W)

Este aminoácido, también conocido como ácido 2-amino-3-indolilpropiónico, es parte del

grupo de los aminoácidos esenciales y también es un aminoácido aromático, pues su grupo R
consiste en un grupo indol.

Triptófano (Fuente: The original uploader was Paginazero at

Italian Wikipedia. / Public domain, vía Wikimedia Commons)
Sus funciones principales en los animales tienen que ver, además de con la síntesis de
proteínas, con la síntesis de serotonina, un neurotransmisor, y de melatonina, un antioxidante
que funciona también en los ciclos de sueño y vigilia.

Este aminoácido también es empleado por las células como precursor para la formación del
cofactor NAD, que participa en múltiples reacciones enzimáticas de óxido-reducción.

En las plantas, el triptófano es uno de los precursores principales para la síntesis de la

hormona vegetal auxina, que participa en la regulación del crecimiento, del desarrollo y de
otras funciones fisiológicas en estos organismos.

11. Serina (Ser, S)

La serina o el ácido 2-amino-3-hidroxipropanoico, es un aminoácido no esencial que puede ser

producido a partir de la glicina. Su grupo R es un alcohol de fórmula -CH2OH, por lo que se
trata de un aminoácido polar sin carga.

Serina (Fuente: Borb, vía Wikimedia Commons)

Es importante desde el punto de vista funcional en muchas proteínas esenciales y es requerida
para el metabolismo de las grasas, de los ácidos grasos y de las membranas celulares. Participa
en el crecimiento muscular y en la salud del sistema inmune de los mamíferos.
Sus funciones también se relacionan con la síntesis de cisteína, de purinas y pirimidinas (bases
nitrogenadas), de ceramida y de fosfatidilserina (un fosfolípido de membrana). En las bacterias
participa en la síntesis de triptófano y en los rumiantes en la gluconeogénesis.

Forma parte del sitio activo de enzimas con actividad hidrolítica conocidas como serín
proteasas y también participa en la fosforilación de otras proteínas.

12. Treonina (Thr, T)

La treonina o ácido treo-Ls-α-amino-β-butírico es otro aminoácido esencial que forma parte

de gran número de proteínas celulares en los animales y las plantas. Fue uno de los últimos
aminoácidos descubiertos (1936) y tiene muchas funciones importantes en las células, entre
ellas:

– Es sitio de unión para las cadenas carbohidratadas de las glucoproteínas

– Es sitio de reconocimiento para las proteínas quinasas con funciones específicas

– Es parte de proteínas importantes como las que forman el esmalte dental, la elastina y el
colágeno, así como otras del sistema nervioso

– Farmacológicamente es empleada como suplemento alimenticio, ansiolítico y antidepresivo

Treonina (Fuente: Borb, vía Wikimedia Commons)

El grupo R de la treonina, al igual que el de la serina, contiene un grupo -OH, por lo que se trata
de un alcohol de estructura -CH-OH-CH3.

13. Cisteína (Cys, C)

Este aminoácido no esencial fue descubierto en 1810 como el principal constituyente de la

proteína encontrada en los cuernos de distintos animales.
 Cisteína
Su grupo R consiste en un grupo tiol o sulfhidrilo (-CH2-SH), por lo que es fundamental para la
formación de puentes disulfuro intra- e intermoleculares en las proteínas donde se encuentra,
lo que es muy importante para el establecimiento de la estructura tridimensional de estas.

Este aminoácido también participa en la síntesis del glutatión, de la metionina, del ácido
lipoico, de la tiamina, de la coenzima A y de muchas otras moléculas importantes desde el
punto de vista biológico. Además, forma parte de las queratinas, unas proteínas estructurales
muy abundantes en los animales.

14. Asparagina (Asn, N)

La asparagina es un aminoácido no esencial, perteneciente al grupo de los aminoácidos polares

sin carga. Este fue el primer aminoácido descubierto (1806), aislado del zumo de espárragos.

Asparagina (Fuente: Borb, vía Wikimedia Commons)

Se caracteriza por un grupo R es una carboxamida (-CH2-CO-NH2), por lo que puede formar
puentes de hidrógeno fácilmente.

Es activo en el metabolismo celular y la fisiología corporal de los animales. Funciona en la

regulación de la expresión genética y en el sistema inmune, además de participar en el sistema
nervioso y en la desintoxicación de amonio.

15. Glutamina (Gln, G)

El grupo R de la glutamina es descrito por algunos autores como una amida de la cadena
lateral del ácido glutámico (-CH2-CH2-CO-NH2). Este no es un aminoácido esencial, pues
existen rutas para su biosíntesis en las células animales.
 Glutamina (Fuente: Borb, vía Wikimedia Commons)
Participa directamente en el recambio de proteínas y en la señalización celular, en la expresión
genética y en el sistema inmune de los mamíferos. Es considerada como un “combustible”
para las células proliferativas y tiene funciones como inhibidor de la muerte celular.

La glutamina también participa en la síntesis de purinas, pirimidinas, ornitina, citrulina,

arginina, prolina y asparagina.

16. Lisina (Lys, K)

La lisina o el ácido ε-aminocaproico es un aminoácido esencial para los seres humanos y otros
animales. Fue descubierta en 1889 como parte de la caseína, de la gelatina, de la albúmina de
huevo y de otras proteínas animales.

Lisina (Fuente: Borb, vía Wikimedia Commons)

En su grupo R la lisina tiene un grupo amino cargado positivamente (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3+)
caracterizado por su hidrofobicidad.

No solo actúa como micronutriente para las células corporales, sino que también es un
metabolito para distintos tipos de organismos. Es fundamental para el crecimiento y la
remodelación muscular y también parece tener actividad antiviral, en la metilación de
proteínas y en otras modificaciones.

17. Histidina (His, H)

Es un aminoácido “semi-esencial”, pues hay rutas para su síntesis en los seres humanos
adultos, pero no siempre copan los requerimientos corporales.

Histidina
Se trata de un aminoácido polar que tiene un grupo R conocido como imidazolio, que tiene
una estructura cíclica con dos átomos de nitrógeno cuyas características le permiten participan
en distintas reacciones enzimáticas donde ocurren transferencias de protones.

La histidina participa en la metilación de proteínas, es parte de la estructura de la hemoglobina

(la proteína que transporta oxígeno en la sangre de los animales), está en algunos dipéptidos
antioxidantes y es precursor de otras moléculas importantes como la histamina.

18. Arginina (Arg, R)

Este aminoácido con carga positiva fue aislado por primera vez en 1895 a partir de las
proteínas de los cuernos de algunos animales. No es un aminoácido esencial, pero es muy
importante para la síntesis de la urea, una de las formas en las que se excreta el nitrógeno en
los animales.

Arginina (Fuente: Borb, vía Wikimedia Commons)

Su grupo R es -CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2 y actúa como antioxidante, regulador de la
secreción hormonal, desintoxicador de amonio, regulador de la expresión genética, reservorio
de nitrógeno, en la metilación de proteínas, etc.

19. Ácido aspártico (Asp, D)

El ácido aspártico tiene un grupo R con un segundo grupo carboxilo (-CH2-COOH) y forma
parte del grupo de los aminoácidos cargados negativamente.

Ácido aspártico
Sus principales funciones tienen que ver con la síntesis de purinas, pirimidinas, asparagina y
arginina. Participa en reacciones de transaminación, en el ciclo de la úrea y en la síntesis de
inositol.

20. Ácido glutámico (Glu, E)

También pertenece al grupo de los aminoácidos cargados negativamente, con un grupo R de

estructura -CH2-CH2-COOH, muy parecido al del ácido aspártico. Fue descubierto en 1866 a
partir de gluten de trigo hidrolizado y se sabe que forma parte de muchas proteínas comunes
en muchos seres vivos.

Ácido glutámico (Fuente: Borb, vía Wikimedia Commons)

Este aminoácido no esencial tiene muchas funciones importantes en las células de los
animales, especialmente en la síntesis de glutamina y arginina, otros dos aminoácidos
proteicos.

Además, es un importante mediador de la transmisión de señales excitatorias en el sistema

nervioso central de los animales vertebrados, por lo que su presencia en ciertas proteínas es
crucial para el funcionamiento del cerebro, para el desarrollo cognitivo, la memoria y el
aprendizaje.

Referencias

1. Fonnum, F. (1984). Glutamate: a neurotransmitter in the mammalian brain. Journal

of Neurochemistry, 18(1), 27–33.
 2. Nelson, D. L., Lehninger, A. L., & Cox, M. M. (2008). Lehninger principles of
biochemistry. Macmillan.
3. Szabados, L., & Savoure, A. (2010). Proline: a multifunctional amino acid. Trends in
plant science, 15(2), 89-97.
4. Wu, G. (2009). Amino acids: metabolism, functions, and nutrition. Amino acids,
37(1), 1-17.
5. Wu, G. (2013). Amino acids: biochemistry and nutrition. CRC Press.

Parada Puig, Raquel. (4 de mayo de 2020). Aminoácidos de las proteínas. Lifeder. Recuperado
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