UNIVERSIDAD NACIONAL AGRARIA LA MOLINA
FACULTAD DE INDUSTRIAS ALIMENTARIAS
DEPARTAMENTO DE INGENIERÍA DE ALIMENTOS Y PRODUCTOS
AGROPECUARIOS
LABORATORIO DE QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS
TALLER 2
Tema: Solubilidad de las proteínas
INTEGRANTES CÓDIGOS
Cornejo Rodríguez, Cristian 20161435
Espinoza Alvarado, Valeria 20131302
Huertas Tapia, Manuel 20171358
Ventura Rosas, Karime 20171382
Profesora: Chire Fajardo, Gabriela
Grupo: N°4
Horario: Viernes de 2:00 - 4:00 p. m.
La Molina, 2021
ÍNDICE
1. INTRODUCCIÓN……………………………………………………………………...
2. REVISIÓN LITERARIA………………………………………………………............
2.1 PROTEÍNAS ……………………………………………………………………..
2.1.1 CASEÍNA……………………………………………………………………...
2.1.2. ALBÚMINA………………………………………………………………....
2.1.3. GLOBULINAS………………………………………………………………
2.2 SOLUBILIDAD……………………………………………………………………
2.2.1 SOLUBILIDAD Y PH ……………………………………………………….
2.2.2 SOLUBILIDAD Y SOLVENTES ORGÁNICOS…………………………….
2.3 HUEVO……………………………………………………………………………
2.4 LECHE …………………………………………………………………………….
3. MATERIALES Y MÉTODOS
3.1 PROTEÍNAS DEL HUEVO………………………………………………………
3.2 PROTEÍNAS DE LA LECHE……………………………………………………..
4. RESULTADOS…………………………………………………………………………
5. DISCUSIONES…………………………………………………………………………
6. CONCLUSIONES……………………………………………………………………...
7. BIBLIOGRAFÍA………………………………………………………………………..
8. ANEXOS ……………………………………………………………………………….
1. INTRODUCCIÓN
Las proteínas son polímeros muy complejos, constituidos por hasta 20 aminoácidos
distintos. Los aminoácidos se unen vía enlaces amida sustituidos. A diferencia de los
enlaces éter y fosfodiéster de los polisacáridos y ácidos nucleicos, los enlaces amida de
las proteínas tienen parcialmente carácter de doble enlace, lo que incrementa la
complejidad estructural de las proteínas.
Las propiedades funcionales de las proteínas en los alimentos están relacionadas con
sus características estructurales y fisicoquímicas. Para mejorar el comportamiento de
las proteínas en los alimentos, es fundamental conocer las propiedades físicas,
químicas, nutritivas y funcionales de las proteínas y los cambios sufridos durante el
procesado (Fennema, 1993).
Las propiedades funcionales de las proteínas se ven frecuentemente afectadas por la
solubilidad proteica; las más afectadas son las propiedades espesantes, espumantes,
emulgentes y gelificantes. Asimismo, las interacciones que influyen de forma más
destacada en las características de solubilidad de las proteínas son las hidrofóbicas e
iónicas. Las interacciones hidrofóbicas promueven la asociación proteína-proteína y
disminuyen la solubilidad, en tanto que las iónicas promueven las interacciones
proteína-agua y aumentan la solubilidad (Fennema, 1993).
Cabe mencionar que tanto las prolaminas como las glutelinas son proteínas altamente
hidrofóbicas. La solubilidad de las proteínas se afecta por las condiciones de la
solución, como el pH, la fuerza iónica, la temperatura y la presencia de solventes
orgánicos, además de las propiedades fisicoquímicas intrínsecas de las moléculas
(Badui, 2006).
El objetivo de este informe consiste en reconocer y visualizar el efecto de los diversos
agentes con respecto a la estabilidad de las proteínas en dispersión empleados en los
alimentos.
2. REVISIÓN LITERARIA
2.1 PROTEÍNAS
Macromoléculas formadas por cadenas de alrededor de 20 diferentes aminoácidos, las
cuales desempeñan un papel fundamental en los sistemas biológicos y abarcan todo tipo
de funciones: estructura, transporte, motilidad, defensa, reconocimiento,
almacenamiento y la función catalítica que realizan las enzimas. Es importante en el
ámbito alimenticio por poseer propiedades nutrimentales, y de sus componentes se
obtienen moléculas nitrogenadas que permiten conservar la estructura y el crecimiento
de quien las consume; asimismo, pueden ser ingredientes de productos alimenticios y,
por sus características funcionales, ayudan a establecer la estructura y propiedades
finales del alimento. (Badui, 2013)
Según la clasificación de Osborne (1924) las proteínas vegetales se agrupan de acuerdo
a su solubilidad en diferentes solventes, de la siguiente manera: albúminas, solubles en
agua; globulinas, solubles en soluciones salinas diluidas; prolaminas, solubles en
alcohol y glutelinas, solubles en soluciones alcalinas o ácidas.
2.1.1 CASEÍNA
Es la proteína más abundante, además de ser la más característica de la leche por no
encontrarse en otros alimentos, existen tres tipos de caseínas (𝞪, 𝞫 y Kapa caseína), en
la leche también se encuentra la albúmina y la globulina. El valor biológico de la caseína
en la alimentación obedece a su contenido en aminoácidos esenciales que se separan de
la parte acuosa por acción enzimática como la renina o la quimiocina, que son las
responsables de la precipitación de la proteína en la elaboración de quesos.
El comportamiento de los diferentes tipos de caseína en la leche al ser tratada con calor,
diferente pH (acidez) y diferentes concentraciones de sal, provee las características de
los quesos, los productos de leche fermentada y las diferentes formas de leche. (Gómez,
2005)
2.1.2. ALBÚMINA
Es la proteína de la leche, que sigue en cantidad a la caseína, con una cifra aproximada
de 0.5%. Mientras que la caseína es relativamente estable a la acción del calor, las
albúminas se desnaturalizan con facilidad al calentarlas. Por esta razón durante el
proceso de calentamiento a las temperaturas se destruye gran parte de la proteína sérica.
En el huevo, es la proteína coagulante por excelencia. Es la que mejor textura y
sensación de mordedura da. Es, lamentablemente, de las más caras. (Boatella, 2004)
2.1.3. GLOBULINAS
Las globulinas 11S, también conocidas como leguminas, se encuentran en las semillas,
tanto de legumbres, como de frutos secos y semillas propiamente dichas. Son proteínas
grandes, con un peso molecular aproximado entre 300-450.000 d. (Cuesta, 2015)
Las proteínas de soja como la de la mayoría de las leguminosas están compuestas por
globulinas, aproximadamente 70% del total de proteínas y un 30% de albúminas que
corresponden entre otros a factores antitrípticos (Bowman Birk y Kunitz) y a la lectina
(Palazolo 2006).
A pesar de que históricamente la relevancia de este cultivo estuvo relacionada con la
extracción industrial de aceite, en las últimas décadas, se ha generado un gran desarrollo
Tesis Maestría en Ingeniería de Calidad 2 científico y tecnológico para el
aprovechamiento integral de las proteínas. Estas proteínas vegetales poseen
propiedades nutritivas que representan una alternativa muy importante para suplir la
deficiencia existente de proteínas de origen animal, como las de la leche, la carne y el
huevo (Baudi Dergal, 2013; Cheftel et al., 1898; Baigorri & Salado Navarro, 2012).
2.2 SOLUBILIDAD
Es la medida de la capacidad de cierta sustancia para disolverse en otra. Puede ser
expresada en porcentaje de soluto o en unidades como moles por litro o gramos por
litro.
La solubilidad de una proteína depende del grado de hidratación y del número o arreglo
de las cargas sobre la molécula, lo cual depende, a su vez, de la composición de
aminoácidos y de la presencia o ausencia de otros residuos, tales como fosfatos, lípidos,
carbohidratos y otros. Las moléculas de proteínas cargadas se acercan lo suficiente
como para formar agregados o precipitados, cuando la constante dieléctrica del medio
es reducida por la adición de acetona, alcohol u otros disolventes. Esto también sucede
cuando se consigue la fortaleza iónica apropiada, mediante la adición de electrolitos.
En presencia de grandes concentraciones de sales, como el sulfato de amonio, se
disuelve el grado de hidratación y se reduce el número de cargas de las proteínas y,
consecuentemente, estas se agregan y se precipitan.
La separación selectiva de proteínas puede realizarse con bajas concentraciones de los
iones de algunos elementos pesados, tales como Hg2+, Zn2+ y Cu2+. A pH inferiores al
punto isoeléctrico de la proteína, esta se carga positivamente y se precipita con aniones;
a pH superiores, precipita con cationes. (Herrera, 2013).
2.2.1 Solubilidad y pH
La solubilidad de las proteínas viene afectada por el pH del medio, pues de este depende
del número de las cargas eléctricas; a valores próximos al de la solubilidad será mínima,
pues la usencia de cargas favorece la interacción entre grupos apolares de las diferentes
moléculas de proteínas.
La solubilidad se ve afectada por la concentración salina del medio. Así las proteínas
son más solubles en disoluciones salinas diluidas, pues los iones contribuyen a aumentar
la polaridad de las cadenas laterales. Las proteínas tienen una mayor disolución en
soluciones salinas más concentradas (Badui, 2006).
2.2.2 Solubilidad y solventes orgánicos
La adición de solventes orgánicos, como el etanol, acetona, incrementan las fuerzas
electrostáticas intra e intermoleculares, tanto repulsivas como atractivas. Las
interacciones electrostáticas intramoleculares repulsivas provocan que la molécula
proteínica se despliegue, estado en el que se promueve la formación de puentes de
hidrógeno intermoleculares entre los péptidos ahora expuestos; además promueve
interacciones electrostáticas intermoleculares que son, por el contrario, atractivas entre
los grupos con cargas opuestas. Estas interacciones intermoleculares polares favorecen
la precipitación de la proteína en solventes orgánicos o reducen la solubilidad en un
medio acuoso (Badui, 2006).
La mayoría de las biomoléculas pueden actuar como dadoras o aceptoras de protones.
Esta propiedad se usa para explicar la solubilidad de estas moléculas iónicas de elevado
peso molecular en disoluciones acuosas. Las proteínas reaccionan todas ellas de forma
algo diferente frente a cambios en el pH pero la mayoría tiene un comportamiento
parecido al de la caseína; la solubilidad depende del pH. Poseemos el suficiente
conocimiento de las propiedades ácido-base para ser capaces de comprender esta
variación (Freeman et al, 2007).
En consideración a la caseína, (según Freeman et al, 2007), a un pH elevado, todas las
moléculas de la caseína están cargadas negativamente. A un pH bajo, todas las
moléculas están cargadas positivamente. En cualquiera de los casos las moléculas se
repelen las unas a las otras, por lo que no se unen y no dan lugar a ningún precipitado.
A un valor intermedio de pH, el punto isoeléctrico de la caseína, las moléculas no tienen
carga neta y no se repelen. Sin embargo, las moléculas tienen zonas de carga positiva y
negativa, por lo que la zona positiva de una molécula puede atraer la zona negativa de
otra. Estas atracciones pueden aglutinar las moléculas de la proteína haciendo que
precipite su disolución.
2.3 HUEVO
El huevo de gallina forma parte de la alimentación humana desde hace miles de años, y
recientemente se emplean subproductos procesados como ingredientes por sus diversas
propiedades: emulsificantes, gelificantes, antioxidantes, aromáticas, colorantes. Debe
señalarse que las proteínas del huevo, en particular las de la clara, son consideradas
alérgenos importantes.
La composición varía si se considera huevo fresco o el almacenado, ya que hay
transferencia de agua de la clara a la yema durante el almacenamiento. Recién puesto
está constituido por 10.5% de cáscara, que no siempre se aprovecha, en tanto la parte
comestible está formada por 36% de yema, y el resto corresponde a la clara. (Badui,
2013).
La ovoalbúmina es la proteína más abundante y está tanto glicosilada como fosforilada
en sus residuos de serina. Estas modificaciones permiten separarla en tres fracciones:
A1, A2 y A3; asimismo, la presencia de cuatro grupos sulfhidrilo la hacen muy reactiva
y fácilmente desnaturalizable. Durante el almacenamiento, por un mecanismo de
intercambio de disulfuros y sulfhidrilos se convierte en una forma más estable, la S-
ovoalbúmina, a la que se le atribuyen las reacciones de hipersensibilidad que presentan
algunas personas después de consumir huevos. Se trata de una forma termoestable,
denominada ovoalbúmina HS, que tiene un Tm de 83ºC, presente en distintas fracciones
del huevo y que se forma a partir de la forma nativa o N-ovoalbúmina. La forma HS es
la dominante y es crucial para la embriogénesis (Badui, 2006).
CUADRO 1: Cuadro de composición del huevo
Fuente: Badui (2006)
2.4 LECHE
La leche de bovino es la que más se consume en Occidente y su nivel de proteínas está
entre 3 y 3.5%, de acuerdo con la raza y alimentación del ganado productor. También
se consume leche de cabra y oveja. Las proteínas lácteas se agrupan en dos grandes
conjuntos: las caseínas (80%) y las proteínas del suero (20%). A pesar de que se
encuentran entre las proteínas más estudiadas, la información con nuevas metodologías
ofrece cada día más detalles acerca de su composición y propiedades. Por otra parte, los
avances tecnológicos que permiten la separación y purificación han permitido también
generar nuevas aplicaciones y usos. (Badui, 2013).
CUADRO 1: Composición general de la leche en diferentes especies (por cada 100
g)
Fuente: Gómez et al. (2018).
En la leche podemos identificar 2 clases de proteínas: las proteínas de suero y las
caseínas. Estas proteínas se separan mediante la acidificación de la leche a pH 4.6, el
punto isoeléctrico de las caseínas, que produce su precipitación. Sin embargo, existen
otros métodos para inducir su separación con mayor o menor precisión como la
ultracentrifugación, la centrifugación después de enriquecer con calcio, ultrafiltración
y microfiltración a través de diferentes tamaños de poro, precipitación por etanol o
utilizando diferentes sales, etc. (Fox & Kelly, 2004).
3. MATERIALES Y MÉTODOS
3.1 Proteínas del huevo
3.1.1 Muestra
● Huevo
3.1.2 Reactivos
● Ácido acético 0.05N
● Ácido clorhídrico concentrado
● Ácido tánico 5%
● Solución de ácido tricloroacètico 10%
● Solución de acetato de plomo saturado
● Solución de cloruro de sodio 10%
● Solución de sulfato de amonio saturada
● Sulfato de amonio cristalizado
3.1.3 Metodología
Precipitado Filtrado
A 5ml de
precipitado +1.5g
de sulfato de
amonio
2ml de esta 2ml de esta 2ml de esta
muestra + muestra + 4ml muestra + 1ml de
acetato de de ac. ac. clorhídrico
plomo tricloroacético concentrado
3.2 Solubilidad de las proteínas de la leche
3.2.1 Muestra
● Leche descremada
3.2.2 Reactivos
● Ácido acético 0.05N
● Ácido clorhídrico concentrado
● Ácido tánico 5%
● Solución de ácido tricloroacètico 10%
● Solución de acetato de plomo saturada
● Solución de cloruro de sodio 10%
● Solución de sulfato de amonio saturada
● Sulfato de amonio cristalizado
3.2.3 Metodología
4. RESULTADOS
4.1 PRODUCTO: PROTEÍNAS DE HUEVO
Operación Nombrar proteína(s) obtenida en la fracción/fenómeno
realizada o observado
sustancia añadida
Solución acuosa Observación: Precipitado azul claro
saturada de sulfato
Justificación: Desnaturalización de la conalbúmina
de cobre (II)
Solución acuosa de Observación: Coagulación de la clara de huevo, Precipitado
acetato de plomo (II) blanco.
Justificación: Desnaturalización de la albúmina y
ovoalbúmina.
Acción de calor Observación: Coagulación de la clara y la yema del huevo,
su textura es firme en ambos casos
Justificación: Desnaturalización de la conalbúmina
ovoalbúmina y lisozima
Acetona Observación: Coagulación en la superficie de color o blanco.
Justificación: Desnaturalización de la albúmina y
ovoalbúmina.
𝐻𝑁𝑂3 concentrado Observación: Precipitado blanco en el fondo del recipiente.
Justificación: Desnaturalización de la albúmina
4.2 PRODUCTO: PROTEÍNAS DE LA LECHE
Operación realizada Nombrar proteína(s) obtenida en la fracción/fenómeno
o sustancia añadida observado
2 ml NaOH 10% Observación: Formación de grumos.
Justificación: Coagulación de la proteína caseína y la
desnaturalización de la globulina y albúmina por acción de la
base
2 ml HCl 10% Observación: Grumos en las paredes del tubo de ensayo.
Justificación: Desnaturalización de la caseína, globulina y
albúmina por acción del ácido.
2 ml Etanol 95% Observación: Formación de pocos cúmulos en las paredes del
tubo de ensayo, precipitación mínima de proteínas.
Justificación: Desnaturalización de la caseína y globulina por
acción del solvente orgánico.
Acción en calor Observación: Presencia y/o formación de nata.
Justificación: Desnaturalización de la proteína caseína y
lactoalbúmina.
2 ml Zumo de limón Observación: Coágulos de leche.
Justificación: Desnaturalización de la proteína caseína de la
leche.
2 ml Ácido acético Observación: Formación de grumos.
diluido
Justificación: Desnaturalización de la proteína caseína,
albúmina y globulina.
2 ml alcohol Observación: Pequeños grumos en la superficie.
antiseptico
Justificación: Desnaturalización de la proteína caseína y
globulina.
5. DISCUSIONES
❖ Las propiedades reológicas del albumen, de la yema o del huevo completo
cambian considerablemente cuando se calientan a determinadas temperaturas.
Al calentar el albumen a 62 °C, su viscosidad y opacidad aumentan. Si la
temperatura se eleva a 65°C, se forma un gel débil aumentando su resistencia a
medida que se incrementa la temperatura (Trespalacios, 207 citado por Becerra,
2018) por ello, en los diferentes proceso se pudo apreciar coagulos de albumen
de color blanquecino.
❖ La desnaturalización de la conalbúmina de huevo debido a sulfato de cobre se
debe a que la conalbúmina presenta la particularidad de complejar cationes
metálicos bi y trivalentes, tales como 𝐶𝑢+2,𝑍𝑛+2 , 𝐴𝑙 +3 y 𝐹𝑒 +3 . A un pH
próximo a 6, una molécula de conalbúmina, puede fijar dos iones metálicos,
según la naturaleza del ion fijado, los complejos pueden resultar coloreados o
no, como en este caso donde el precipitado es de color azul claro. Los complejos
metálicos de conalbúmina son más estables que la proteína natural (Cheftel).
❖ La desnaturalización tanto de la caseína como de la albúmina por acción del
calor se debe a que cuando se calienta gradualmente una proteína en disolución,
por encima de una temperatura crítica sufre una transición abrupta de un estado
nativo al desnaturalizado. Este mecanismo implica la desestabilización de
interacciones no covalentes primordiales. Los enlaces de hidrógeno, las
interacciones electrostáticas y las de van der Waals son de naturaleza
exotérmica (impulsadas por la entalpía). Por tanto, se desestabilizan a
temperaturas altas y ganan estabilidad a temperaturas bajas (Fennema, 1993).
❖ La gran mayoría de proteínas como la caseína son estables a pHs próximos a la
neutralidad. Sin embargo a valores de pH extremos, las fuertes repulsiones
electrostáticas intermoleculares causadas por la elevada carga neta determinan
el hinchamiento y el desplegamiento de las moléculas proteicas. El grado de
desplegamiento es mayor a pHs extremos alcalinos que a pHs extremos ácidos.
Se cree que es debido a la ionización de los grupos sulfhidrilo fenólicos y
carboxílicos enterrados, que despliegan la cadena polipeptídica al intentar
exponerse al ambiente acuoso (Fennema, 1993). Por ello en el caso de la leche,
al agregar el NaOH, HCl, ácido cítrico y ácido acético se altera el pH de la
solución dando como resultado la desnaturalización y precipitación de la
caseína.
❖ Los disolventes orgánicos como el etanol afectan a la estabilidad de las
interacciones hidrofóbicas, los puentes de hidrógeno y las interacciones
electrostáticas de las proteínas por caminos distintos. Las cadenas laterales
apolares son más solubles en los disolventes orgánicos que en el agua, por lo
que los disolventes orgánicos debilitan las interacciones hidrofóbicas. Por otro
lado, como la formación y la estabilidad de los puentes de hidrógeno se ven
favorecidos por un ambiente de baja permitividad ciertos disolventes orgánicos
pueden, de hecho, reforzar o promover la formación de los puentes de hidrógeno
peptídicos. A concentraciones elevadas, todos los disolventes orgánicos
desnaturalizan las proteínas por el efecto solubilizante que ejercen sobre las
cadenas laterales apolares ( Fennema, 1993) por dicha explicación el etanol a
95% y el alcohol antiseptico desnaturalizan a la caseína haciendo que esta
precipite en el caso de leche y en el caso del huevo, la acetona desnaturaliza a
la albúmina y ovoalbúmina.
6. CONCLUSIONES
● Se logró visualizar la precipitación de las proteínas de la clara de huevo en
diferentes ensayos de sales como sulfato de amonio, acetato de plomo y ácidos
como también, ácido tricloroacético, ácido tánico y ácido clorhídrico
concentrado.
● Se determinó la desnaturalización de la proteína caseína al agregar sustancias
reactivas, las cuales reaccionaron con la leche y se logró la formación de
grumos.
● Se presentaron cambios químicos en la coagulación de la clara y yema de huevo.
● Se presentó desnaturalización de la proteína globulina y albúmina por medio de
bases como el NaOH.
● Se determinó la desnaturalización de las proteínas del huevo como la
conalbúmina, ovoalbúmina y lisozima.
7. CUESTIONARIO
7.1. Defina el término desnaturalización de proteínas. Cite los mecanismos que
originan la desnaturalización de proteínas.
Definición:La desnaturalización indica que la estructuración se aleja de la forma nativa
debido a un importante cambio en su conformación tridimensional, producido por
movimientos de los diferentes dominios de la proteína, que conlleva un aumento en la
entropía de las moléculas. Este cambio conformacional trae como consecuencia
pérdidas en estructura secundaria, terciaria o cuaternaria, pero no cambios en la
estructura primaria, es decir, que la desnaturalización no implica una hidrólisis del
enlace peptídico.
Mecanismos que la originan:
● Calentamiento o enfriamiento( que inducen cambios térmicos, químicos o
efectos mecánicos)
● Formación de puentes de hidrógeno (agentes como la urea o cloruro de
guanidinio)
● Variaciones de Ph
● Agitación (cambio en la fuerza iónica)
● Solubilización (por disolventes orgánicos)
7.2. Defina gelificación.
Es la la transformación de una proteína en el estado “sol” a un estado “gel”, que se
facilita por calor, enzimas, o cationes divalentes bajo condiciones apropiadas y que
inducen la formación de una estructura de red, cuyos mecanismos de formación
pueden diferir considerablemente
Mecanismo de formación:
Primero se calienta la solución de proteína, causando una desnaturalización teniendo
de producto el progel (líquido viscoso)
Este se despliega exponiendo grupos funcionales como puentes de hidrógeno y grupos
hidrofóbicos.
Se forma una red de proteína a partir de las moléculas desplegadas (progel desplegado)
Está al enfriarse forma enlaces no covalentes gracias a los grupos funcionales
expuestos, finalizando la gelificación.
7.3. ¿Cómo se obtiene el concentrado y el aislado proteico de soya? Destaque los
fundamentos de estos dos procesos.
● Aislado
El aislado de proteína se produce con la extracción alcalina de la harina seguida por
la precipitación en un pH ácido; este producto es el más refinado debido a la remoción
tanto de carbohidratos solubles como insolubles, por lo que su contenido de proteína
es de 90%.
● Concentrado
El concentrado de proteína se elabora mediante la extracción en fase alcohol-agua o
por lixiviación en medio ácido de la harina desgrasada. El proceso remueve los
carbohidratos solubles y el producto resultante contiene alrededor de 70% de proteína
7.4. Con ayuda de los artículos científicos, enlistar una relación de las proporciones
proteicas hidrosolubles del grano de soya.
Fracción Proporción(P/P. Componente proteico
100)
2s 15 Inhibidores trípticos
7s 35 Citocromo C / B Amilasa / Lipoxigenasas
/Hemaglutininas /
Globulina 7 S B-conglicinina
11s 40 Globulina 11S Glicina
7.5. De los videos asincrónicos presentados en el MOODLE, presente una tabla
indicando: nombre de la proteína, luego, en una columna, los factores físicos o
químicos expuestos, y en la segunda columna, describir lo sucedido con la
proteína en breves palabras (solubilizo, coaguló, precipitó, etc).
Proteína Factores físicos o Describir lo que sucedió
químicos
Albúmina Adición de HCl Se añadió HCl en una muestra de albúmina,
la cual se desnaturalizo tras observarse
material nuboso en el tubo
Albúmina Adición de Metales
Pesados(Sulfato de
Cobre) Coagula la proteína
Albúmina Adición de ácido Se añade ácido pícrico en una muestra de
pícrico albúmina, la cual se desnaturalizo tras
observarse material nuboso el tubo
Albúmina Adición de Disminuye la solubilidad de la proteína al
disolvente orgánico desplazar las moléculas de agua asociadas a
(etanol) la proteína y la precipita en glóbulos
Albúmina Adición de Disminuye la disponibilidad del agua en la
disolvente orgánico proteína , disminuyendo la solubilidad de la
(ácido acético) y proteína y se coagula
agitación
Albúmina Adición de agua y Coagulación de la proteína
calentamiento
7.7.7. Experimento para la casa. Este experimento sólo lo hará un integrante de
cada grupo. Materia prima: leche fluida. Reactivos: jugo de limón, vinagre y alcohol
medicinal. Siga las instrucciones del video [Link]
Tome fotos de su ensayo, presente en el informe junto a una breve explicación y
justificación de lo observado.
Materiales :
Muestras : 3 Vasos pequeños con leche
Reactivos :Alcohol de 96 , Zumo de Limón , Vinagre Blanca
Video de los vasos con los diferentes reactivos
[Link]
Resultados
En el primera vaso que la leche al mezclarse con el alcohol , no se había coagulado mucho
por la desnaturalización debido a que el ph del alcohol no es tan bajo o muy lejano al de la
leche
Vaso de leche con alcohol de 96
En el segundo vaso hemos mezclado la leche con el zumo de limón, podemos
observar una mayor coagulación, debido a que el ph del limón es 2.3 haciendo que la
desnaturalización de las proteínas de la leche sea aún mayor.
Vaso de leche con zumo de limón
En el tercer vaso, hemos mezclado la leche con la vinagre blanca , podemos observar
una coagulación aun con rastros líquidos siendo esto debido a que su pH no es tan
bajo como el del zumo de limón ,estando el pH del vinagre en un intervalo de 2,4 y 3,6
Vaso de leche con vinagre blanca
8. BIBLIOGRAFÍA
● Badui Dergal, Salvador. Química de los alimentos. Quinta edición.
PEARSON, México, 2013. Pág. 744.
● Badui S. (2006). Química de Alimentos. Cuarta edició[Link]. Pearson education
de Mexico, [Link] C.V.19P.
● Becerra M. (2018). EFECTO DE LA ADICIÓN DE ALBÚMINA DE HUEVO
EN UN GEL CÁRNICO DE PORCINO (tesis de pregrado) UNIVERSIDAD
NACIONAL AGRARIA LA MOLINA.
● Boatella Riera Joseph. Química y Bioquímica de los Alimentos II. Edicions
Universitat Barcelona, 14 oct. 2004 - 161 páginas.
● Nuria Bolaños V., Giselle Lutz C., Carlos H. Herrera R. Química de
Alimentos: Manual de Laboratorio. Editorial Universidad de Costa Rica, 2003
- 142 páginas.
● Owen R. Fennema. (1993). Química de los Alimentos. Zaragoza (España):
Acribia S.A.
● Ventureira, Jorge Luis. Propiedades estructurales y funcionales de preparados
proteicos de amaranto modificados y soja-amaranto. – a1 ed. – La Plata:
Universidad Nacional de La Plata, 2012. E-Book.
● W.H. Freeman and company New York and Basingstoke. 2007. A project of the
American chemical society. Chemistry. Barcelona: Revert.
9. ANEXOS
El video aplicativo menciona que el ingrediente principal en la elaboración de pan es la
harina, en específico de trigo y lo más importante es la cantidad de gluten que tiene,
dicha proteína al ser hidratada ya sea con agua o con leche empieza a crear la fuerza de
la masa y a duplicar su tamaño.
Por el contenido de fibra o de gluten se puede clasificar a la harina, mientras contenga
más de estas, son menos procesadas y viceversa.
La harina que produce poco gluten (harina 0000) también conocida como harina floja
es más usada en pastelería ya que se necesita que la masa tenga menos fuerza, la de alto
contenido de gluten (harina 000) conocido como harina de fuerza es ideal para
elaboración de pan y que puedan tener buena consistencia, y también hay la harina
común (harina 0 y 00) de textura gruesa usada para elaborar pastas y cremas.
Para poder obtener una masa de mayor calidad, se puede mezclar varios tipos de harinas
y así dar buen color, aroma y textura por ejemplo al pan. De esta manera podemos
apreciar que para obtener un pan con volumen o esponjosidad debe tener en mayor
proporción harina de trigo ya que posee gluten quien le da esa característica, lo cual en
otros cereales se encuentra en menor cantidad o no tienen.
Entendimos que es importante conocer la solubilidad de proteínas para poder realizar
la elaboración de productos con ciertas características deseadas.
