AMINOÁCIDOS

Aminoácidos

Estructura de un Aminoácido

Un aminoácido es una molécula

orgánica con un grupo amino y un grupo
carboxilo.

Al Carbono α se unen:
•Un grupo amino (NH2)
•Un grupo carboxilo (COOH)
•Un hidrógeno (H+)
•Una cadena lateral o grupo R
α
Los α-aminoácidos son los monómeros
que conforman las proteínas

En los genes de todos los organismos

están codificados los mismo 20
aminoácidos diferentes.
 Aminoácidos

Clasificación de los Aminoácidos

De acuerdo a su Obtención por el Organismo
Esenciales No Esenciales
Valina (Val, V) Alanina (Ala, A)
Leucina (Leu, L) Prolina (Pro, P)
Treonina (Thr, T) Glicina (Gly, G)
Lisina (Lys, K) Serina (Ser, S)
Triptófano (Trp, W) Cisteína (Cys,C)
Histidina (His, H) Asparagina (Asn, N)
Fenilalanina (Phe, F) Glutamina (Gln, Q)
Isoleucina (Ile, I) Tirosina (Tyr, Y)
Arginina (Arg, R) Aspartato (Asp, D)
Metionina (Met, M) Glutamato (Glu, E)
 Aminoácidos

Clasificación de los Aminoácidos

Aminoácidos Esenciales: Mnemotecnia

Fer HIzo un Lío Tremendo y Valentina Le Metió un Triptófano

Triptófano
Metionina
Leucina
Valina
Treonina
Lisina

Isoleucina Arginina e Histidina solo son

Arginina esenciales en periodos de
Histidina crecimiento celular, la
infancia, la lactancia y la
Fenilalanina enfermedad
 Aminoácidos

Clasificación de los Aminoácidos

Alifáticos

Polares con
Carga Aromáticos
Negativa De
acuerdo a
sus Grupos
“R”

Polares con
Polares sin
Carga
Carga
Positiva
 Aminoácidos

Clasificación de los Aminoácidos

Alifáticos

Fuerte carácter hidrofóbico

La glicina es el aminoácido
más pequeño

La Glicina y la Prolina
dificultan el plegado
proteico.

La Metionina contiene
azufre.
 Aminoácidos

Clasificación de los Aminoácidos

Aromáticos

Absorben fuertemente la
luz UV

La Tirosina contiene un
grupo OH, es un
aminoácido hidroxilado.
 Aminoácidos

Clasificación de los Aminoácidos

Polares sin carga
La Serina y la Treonina son
aminoácidos hidroxilados

La Asparagina y la Glutamina son las

amidas del Aspartato y el Glutamato.

La Cisteína contiene azufre.

Dos Cisteínas pueden oxidarse y

formar un enlace disulfuro o el
“nuevo” aminoácido Cistina.
 Aminoácidos

Clasificación de los Aminoácidos

Polares con carga positiva

La cadena lateral de la Histidina

puede estar protonada (carga
positiva) o desprotonarse (carga
0) a pH fisiológico, por lo que
puede participar en la catálisis
enzimática
 Aminoácidos

Clasificación de los Aminoácidos

Polares con carga negativa
 Aminoácidos

Estereoquímica de los Aminoácidos

Los Isómeros son compuestos que

tienen la misma fórmula
molecular pero diferente fórmula
estructural y, por tanto, diferentes
propiedades

Los Estereoisómeros
son isómeros que tienen la
misma fórmula molecular y la misma
secuencia de átomos enlazados, pero
difieren en la orientación
tridimensional de sus átomos en el
espacio.
 Moléculas quirales
imagen especular no superponible
 Aminoácidos

Estereoquímica de los Aminoácidos

La existencia de Enantiómeros se explica
por la presencia de centros quirales
(Carbono que posee unidos 4
sustituyentes DISTINTOS )

El Carbono α de los aminoácidos es un

Carbono quiral. La glicina no tiene
carbono quiral

El número de estereoisómeros de un
compuesto quiral dependerá del número
de centros quirales, según la fórmula→ 2n
n= número de centros quirales

Si el grupo amino se encuentra a la

derecha son “D” aminoácidos si esta a la
izquierda son “L” aminoácidos. Esta es la
proyección de Fischer.

“L” son biológicamente activos.

 Zwitterion

El punto isoeléctrico (pI) de un

aminoácido es el pH al cual el aa
Los aminoácidos son Anfóteros; tiene carga neta 0.
específicamente Anfolitos

Un aminoácido tiene carga positiva a un pH

La forma zwitterionica puede
por debajo de su pI y tiene carga negativa a un
actuar como ácido o como base pH por encima de su pI.

El pKa del grupo carboxílo es de

Ión dipolar de un aminoácidos aproximadamente 2 y el del
que se forma al disolverse en grupo amino de
agua. aproximadamente 10.
 Aminoácidos

Zwitterion
El punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido es el pH al cual el aa tiene carga neta 0.

Escala de pH
0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14

Punto Isoeléctrico

H+ H+
H+ H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+
H+
H+
H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+
H+ H+
H+ H+
H+
H+ H+
H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+
H+ H+
H+ H+ H+ H+
H+
H+
H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+

Un AA tiene carga positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH por encima de su pI.
PÉPTIDOS
 Péptidos

Enlace Peptídico

El enlace peptídico es el enlace covalente tipo

Un péptido es el producto de unión de
amida que se forma entre el grupo α-carboxilo
dos o más aminoácidos
de un aminoácido y el α-amino de otro.

Los aminoácidos que conforman el péptido

La reacción es una condensación con
pasan a denominarse residuos de
eliminación de una molécula de agua
aminoácidos.
 Péptidos

Enlace Peptídico

Los péptidos presentan en un extremo un grupo amino sin reaccionar

(amino terminal o N-terminal) y en el otro un carboxilo sin reaccionar
(carboxilo terminal o C-terminal)
 Péptidos

Estructura del Enlace Péptidico

Tiene carácter parcial de doble

enlace, por lo que es muy rígido.
Se comporta como un híbrido de
resonancia.

La configuración trans está mas

favorecida; la cis esta impedida
estéricamente.

- El Oxígeno carbonílico tiene

carga parcial negativa y el
Nitrógeno amida carga parcial
positiva, por tanto el enlace tiene
+ carácter polar
 Péptidos

Estructura del Enlace Péptidico

Solo es posible la rotación alrededor

de los enlaces N-Cα y Cα-C, por tanto
tiene limitada capacidad de rotación
 Péptidos

Características del Enlace Péptidico

• Es un enlace covalente

• Es un enlace amida

• Tiene carácter parcial de doble

enlace

• Predomina la configuración
trans

• Tiene carácter polar

• Tiene limitada capacidad de

rotación
 PÉPTIDOS
Uniendo varios aa se forma un péptido

Los péptidos son moléculas formadas por la unión de varios

aminoácidos mediante enlace peptídico

La unión de un bajo número de aminoácidos da Oxitocina: 9 aa

lugar a un péptido:

Oligopéptido  menos de 10 aa

Insulina: 55 aa
Polipéptido  más de 10 aa

Proteína  más de 100 aa

PROTEÍNAS
 Propiedades de las Proteínas

• Macromoléculas más abundantes

• Presentes en todas las células

• Polímeros compuestos por monómeros (aminoácidos)

• Estructuras y Funciones diversas

• Organización jerárquica
Estructura de las Proteínas
 Estructura Primaria
Estructura Primaria
“Sucesión de residuos de aminoácidos en la
cadena polipeptídica, que a su vez esta
determinada por la secuencia de bases en el gen”

La secuencia es única para cada proteína

Determina la estructura tridimensional de las

proteínas y por lo tanto su función

La estructura es estabilizada por:

•Enlace Peptídico
 Estructura Secundaria
Estructura Secundaria

“Conformación de los residuos de

aminoácidos adyacentes en la cadena
polipeptídica, es decir el plegado
regular local de la estructura
primaria”

“Corresponde al arreglo espacial de

los residuos de AA adyacentes en
una cadena polipeptídica que se
repite de forma regular dando
origen a una estructura periódica”
 Estructura Secundaria

α- Hélice
Hélice Dextrógira
Grupos R externos
 Estructura Secundaria

α- Hélice
La estructura es estabilizada por:
•Puentes de hidrógeno
intracatenarios cada 4 residuos

La estructura es desestabilizada por:

1. Tendencia de cada residuo a formar hélice α
2. Interacciones entre grupos R (residuos con carga
consecutivos)
3. Volumen de los grupos R
4. Presencia de Prolina y Glicina
5. Interacción entre los residuos de los extremos y el
dipolo inherente a la hélice
 Estructura Secundaria

Laminas β
La estructura es estabilizada por:
•Puentes de hidrógeno
 Estructura Secundaria

misma orientación amino-carboxilo en el polipéptido

Estructura Secundaria
Estructura Secundaria
 Estructura Secundaria

Rodopsina
 Estructura Terciaria

Estructura Terciaria

Plegamiento tridimensional de la cadena polipeptídica en una forma

compacta y globular, describiendo las relaciones espaciales entre los
AA de la cadena”
Acerca residuos distantes en la estructura primaria
 Estructura Terciaria

Fuerzas que estabilizan la Estructura Terciaria

· Los enlaces covalentes pueden deberse a

1. la formación de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales

de Cys
2. la formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas
laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp).

· Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:

1. fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas

de signo opuesto
2. puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares
3. interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares
4. fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo
 Covalente

S S

Puentes de hidrogeno
 Estructura Terciaria

Fuerzas que estabilizan la Estructura Terciaria

La estructura es estabilizada por interacciones no covalentes como las interacciones

electrostáticas, los interacciones hidrófobas, los puentes de hidrógeno, las fuerzas de
van der Waals y por interacciones covalentes como los enlaces disulfuro
 Estructura Terciaria

Fuerzas que estabilizan la Estructura Terciaria

 DESNATURALIZACIÓN

• Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por

romperse los puentes que forman dicha estructura.

• La mayoría de las proteínas biológicas pierden su

función biológica cuando están desnaturalizadas, por
ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica,
porque los sustratos no pueden unirse más al sitio
activo, y porque los residuos del aminoácido implicados
en la estabilización de los sustratos no están
posicionados para hacerlo.

(Cueto et all., 2007)

 Estructura Terciaria

Factores que afectan el plegado

Desnaturalización: proceso por el cual se pierde
la estructura nativa de una proteína junto con
la mayoría de sus propiedades específicas

• pH

• Temperatura

• Moléculas orgánicas
─ Alcohol, acetona
─ Urea
─ Cloruro de Guanidino
─ Detergentes
─ Agentes reductores (mercaptoetanol)

Los enlaces peptidicos y puentes disulfuro

no suelen ser afectados (a menos que se use
un agente reductor en el caso de los
puentes disulfuro)
 Estructura Cuaternaria

Estructura Cuaternaria
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes)
de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre
de protómero.
Funciones de las Proteínas
 Clasificación
Clasificación de las Proteínas
• Según su Función:
• Estructural→ Queratina, Elastina
• Enzimática→ DNA polimerasa III

Defensa→ Inmunoglobulinas
Hormonal→ Insulina

• Transporte→ Transferrina
• Reserva→ Ferritina
 Clasificación
Clasificación de las Proteínas
• Según su Composición química:
• Simples → Albúmina

• Conjugadas Grupos Prostéticos

• Nucleoproteínas → Ribosomas

• Lipoproteínas → HDL

• Hemoproteínas → Hemoglobina

• Flavoproteínas → Succinato Deshidrogenasa

• Glicoproteínas → Inmunoglobulinas

• Metaloproteínas → Ceruloplasmina

• Fosfoproteínas → Caseina
Clasificación
 Clasificación
Clasificación de las Proteínas
• Según su Forma:

• Fibrosas → Colágeno

• Globulares→ Enzimas → Quimotripsina

 Clasificación
Clasificación de las Proteínas
• Según el Número de subunidades: Criterio funcional
• Monoméricas → Mioglobina

• Oligoméricas→ Hemoglobina

Formada por 4 subunidades

 ALGUNAS PROTEÍNAS DE
IMPORTANCIA FISIOLÓGICA
 Proteínas de Importancia Fisiológica

Queratinas
• α- queratinas
AA Principales Estructura Estructura Suprasecundaria Funciones
Secundaria
Pequeños sin α-hélice •Protofilameneto Estructura de piel,
carga •Protofibrilla pelo, lana, uñas,
Cisteina •Filamneto Intermedio plumas, pinzas, etc

• β- queratinas
AA Principales Estructura Estructura Suprasecundaria Funciones
Secundaria
Muy pequeños Conformación Lámina plegada Estructura de seda e
sin carga β antiparalela hilos de araña
No hay
Cisteina
 Proteínas de Importancia Fisiológica
Colágeno
• Glicina = 35% Alanina = 11% Gly – X – Y
• Prolina e Hidroxiprolina (Hyp) = 21%
• Hyp es sintetizada por la Prolil 4-hidroxilasa
que requiere A. ascórbico. Deficiencia → Escorbuto

• Hélice levógira 3,3 residuos/vuelta

• Unión de 3 hélices → Tropocolágeno
• Tropocolágeno ordenado → Fibrilla
• Varias Fibrillas → Fibras

• Entrecruzamiento por enlaces covalentes

Formados por Lisina o Hidroxilisina
 Proteínas de Importancia Fisiológica

Elastina
• La unidad básica se llama tropoelastina, rica en glicina
y alanina.

• La tropoelastina consiste en segmentos de hélices (no

α) ricos en glicina separado por cortas regiones de
lisina y alanina.

• Se forman entrecruzamiento covalentes de 2 tipos:

• Desmosina (entre 4 lys)
• Lisilnorleucina (entre 2 lys)

• Una fibra elástica esta formada por un centro de

elastina rodeado de microfibrillas, formadas
fundamentalmente por fibrilina.

• Deficiencia en la fibrilina → Síndrome de Marfan

 Proteínas de Importancia Fisiológica

Proteínas Plasmáticas

Fracciones % Principales Proteínas Funciones

Albúmina 55 Nutritiva, transporte, presión

coloidosmótica
α1 5 HDL Transporte reverso de
Transcobalamina colesterol
Protrombina Transporte de Vit B12
Factor de Coagulación
α2 9 Haptoglobina Fijadora de hemoglobina
Ceruloplasmina Transporte de cobre
VLDL Transporte de Lípidos (TG)
β 13 Transferrina Transporte de hierro
Hemopexina Unión con grupo hemo
LDL Transporte de Lípidos (CE)
Fibrinógeno 7 Coagulación sanguínea

γ 11 A, D, E, G, M Anticuerpos
 Proteínas de Importancia Fisiológica

Otras Proteínas
• Mioglobina → Hemoproteína fijadora de oxígeno en
los músculos

• Hemoglobina → Hemoproteína transportadora de

oxígeno

• Citocromo C → Hemoproteína de la cadena

transportadora de electrones

• Lisozima → Enzima presente en la clara de huevo y las

lagrimas capaz de hidrolizar polisacáridos de las
paredes bacterianas

• Ribonucleasa → enzima digestiva secretada por el

páncreas que hidroliza ácidos nucleicos
Gracias