BIOQUIMICA AMINOACIDOS, PEPTIDOS Y PROTEINAS
REFUERZO AMINOACIDOS Y PEPTIDOS
UDENAR- BIOQUIMICA – INGENIERIA AGROINDUSTRIAL.
Un aminoácido (abreviado como aa ó ) es un compuesto nitrogenado que se caracteriza por
presentar un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al mismo carbono (C ). La
única excepción a esta regla es la prolina, que es un iminoácido.
Funciones de los aminoácidos : estructural( forman parte de las proteínas), mensajeros químicos
u hormonas ejemplo: hormonas tiroideas(derivados de la tirosina), adrenalina;
neurotransmisores (Glu, Gly y derivados como el GABA); mediadores químicos (histamina) ;
generalmente no tienen función energética, a no ser en situaciones extremas, como la inanición.
Características generales
- Son alfa aminoácidos (aa) El grupo amino se halla en el carbono contiguo al carboxilo,
denominado carbono alfa.
- Son de la serie L. Todos los aminoácidos proteicos son isómeros L
Isómero D: el grupo amino se localiza al lado derecho. Isómero L el grupo amino se halla a la
izquierda. Los aminoácidos presentes en la proteína son isómeros L
- Son anfóteros: pueden actuar como ácidos o como bases, dependiendo del pH del medio. Esto
les permite actuar como soluciones buffer o amortiguadores que regulan los cambios de pH.
- Al unirse formar polímeros como los péptidos y proteínas.
Formación de un dipéptido.
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- Poseen un carbono asimétrico (excepto. Gly) . Un carbono asimétrico es aquel que tiene
saturadas las cuatro valencias con átomos o grupos de átomos distintos.
En la estructura se observa que el carbono marcado como R tiene las 4 valencias saturadas con
cuatro grupos distintos: un COOH, un H, un OH y un CH3. Este carbono R es asimétrico.
Todos los aminoácidos presentan un C asimétrico excepto la glicina.
L – Alanina. El Carbono central es asimétrico y tiene 4 grupos diferentes
Glicina. No tiene C asimétricos, se repite 2 veces el hidrógeno. Solo tiene 3 grupos de átomos
distintos.
- Estereoisomería. Tienen propiedades ópticas gracias al carbono asimétrico desvían el plano de
la luz polarizada al examinarse en un polarímetro y pueden existir aminoácidos dextrógiros
(desvían la luz polarizada a la derecha), o levógiros (desvían la luz polarizada a la izquierda)
En la naturaleza la forma L es la más abundante. Los aminoácidos proteicos son isómeros L
Clasificación de los aminoácidos
1. Aminoácidos presentes en las proteínas codificables (20 aminoácidos)
a) No polares o hidrofóbicos: 8 aa. Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, Met
b) Con radicales polares sin carga: 7 aa. Gly, Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln
c) Cargados negativamente: aa ácidos: Asp, Glu
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d) Cargados positivamente: aa básicos. Lys, Arg, His
Otras clasificaciones
e) aa azufrados. Contienen azufre: Cys , Met
f) aa arómatico. Llevan el anilllo bencénico: Phe, Tyr,Trp
g) Iminoácidos. Llevan el grupo imino en lugar de amino. Pro
2. Aminoácidos presentes en las proteínas no codificables: hidroxiprolina(colágeno), hidroxilisina
(colágeno) selenocisteina (gluation peroxidasa), metillisina (miosina), cistina, gama
carboxiglutamato (proteínas de la cascada de coagulación de la sangre), desmosina(elastina)
3. Aminoácidos no proteicos- Derivados de aminoácidos. Beta alanina, homoserina, homocisteina,
, citrulina, ornitina,
4. Derivados de aminoácidos: creatina, GABA(ácido gama amino butírico), neurotransmisores
como serotonina y DOPA, Histamina.
5. Aminoácidos no esenciales: el organismo los puede sintetizar en sus células. Gly, Ser, Ala, Glu,
Gln, Asp, Asn, Cys, Tyr, Pro( Arg en niños y adultos)
6. Aminoácidos esenciales: Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Thr, Lys, His (Arg solo en lactantes). Deben
ser ingeridos en la dieta de fuentes externas, el organismo no los sintetiza en sus células.
Comportamiento ácido-base de los aminoácidos o Propiedades ácido-base de los aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos nitrogenados que se caracterizan por presentar un grupo amino
(-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al mismo carbono. Estos dos grupos se pueden ionizar
en medio acuoso, siendo los responsables del anfoterismo de los aminoácidos, es decir, pueden
actuar como ácidos o como bases, en función del pH del medio (los compuestos que son capaces
de aceptar o ceder protones se denominan anfóteros o anfolitos): el grupo -carboxilo se
comporta como un ácido débil y el grupo amino, como una base débil. Por ello, la carga de los
aminoácidos varía en función del pH. Además, cinco de los aminoácidos proteicos presentan otro
grupo ionizable en su cadena lateral: Lys, Arg, His (aminoácidos con carga positiva o básicos), Asp y
Glu (Aminoácidos con carga negativa o ácidos).
Formas de los aminoácidos.
1. Forma molecular o no disociada. El aminoácido no se encuentra disociado
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2. Forma iónica Zwitterion o ion dipolar en la que el grupo -carboxilo y el grupo amino están
disociados en soluciones acuosas y aparecen con los iones (COO-) o carboxilo y (NH3+) o amino;
por lo que la carga neta del aminoácido es nula o sea cero. A este pH, el aminoácido no
presentaría movilidad electroforética y no se desplaza en ningún campo eléctrico; esto sucede en
un valor de pH denominado punto isoeléctrico pI o PHI que es el promedio de los valores de pK
antes y después de la carga neta cero, cuando el aminoácido es titulado con una solución de
hidróxido de sodio. Generalmente los aminoácidos tienen dos valores de pk. PK1 para el equilibrio
del grupo carboxilo y pK2, para el equilibrio del grupo amino.
R= radical o cadena lateral.
3. Aminoácidos con otros grupos ionizables en la cadena lateral o en el radical. Son los
aminoácidos ácidos Asp y Glu, y los aa básicos His, Lys y Arg. Ademas de los valores de pk para
el carboxilo y el amino, presentan otro valor de Pk para el equilibrio iónico que depende de este
grupo ionizable de la cadena lateral.
El pI de los aminoácidos ácidos (Asp, Glu) es cercano a 3. La carga neta cero del aa está en un pH
ácido
El pI de los aminoácidos básicos (Lys, Arg, His) es mayor a 7. La carga neta cero se halla a pH
básico.
AMINOACIDOS Carga a pH fisiológico (7.4) Punto isoeléctrico pI Capacidad tampón o
(carga neta cero) amortiguadora
No polares No cambia ≈6 pH≈ 2 -3
pH≈ 9 -10
Polares sin carga No cambia ≈5 pH ≈ 2 -3
pH≈ 9 -10
Ácidos -1 ≈3 pH ≈ 2 -3
PH ≈3 -4
pH ≈9 -10
Básicos +1 1≈0 pH ≈ 2 - 3
pH ≈ 9
pH ≈ 10.5 - 12.5
Histidina 0 7.59 pH ≈ 2 - 3
pH ≈ 6
pH ≈ 9 - 10
El punto isoeléctrico es importante para determinar la capacidad amortiguadora del aminoácido,
por debajo o por encima de este valor de pH. Para los aa no polares se calcula promediando los
valores de pK del alfa carboxilo (pK1) y el alfa amino (pK2). En el pI el aminoácido no tiene efecto
amortiguador porque tiene carga neta cero.
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Para los aminoácidos ácidos se halla promediando los valores más bajos de pK, es decir el pk1 y el
pKR(pK del radical). En los aminoácidos básicos es el promedio del Pk2 y el PkR
VALORES DE pK DE LOS AMINOACIDOS
Ejemplo determine el punto isoeléctrico o pI de los siguientes aminoácidos
a) Leucina. pk1 = 2.36, pK2 = 9,64 pI = pk1 +pk2/ 2 pI = 2,36 +9.64/2 pI = 6
b) Cisteina. pk1 = 1,96, pK2 = 10.28, pKR=8.18 pI = pk1 +pkR/ 2 pI = 1,96 +10.18/2 pI =
5,07. En este caso se promedian los valores de pK más bajos, donde se va a encontrar la carga neta
=0
c) Ácido aspártico. pk1 = 2.09, pK2 = 9.82, pKR=3.86 pI = pk1 +pkR/ 2 pI = 2,09 +3.86/2 pI =
2.97. En este caso se promedian los valores de pK más bajos, donde se va a encontrar la carga neta
=0 (se trata de un aminoácido ácido)
d) Lisina. pk1 = 2.18, pK2 = 8.95, pKR=10.53 pI = pk2 +pkR/ 2 pI = 2.18 +10.53/2 pI = 9.74.
En este caso se promedian los valores de pK más altos, donde se va a encontrar la carga neta =0
(se trata de un aminoácido básico)
Titulación de un aminoácido.
Con este mecanismo se demuestra el comportamiento ácido base de un aminoácido. Ejemplo
titulación del aminoácido Alanina. Tiene 2 valores de pK; pK1 (-COOH) = 2,34 y pK2(-NH 3+) = 9,69.
Es decir dos grupos ionizables. El proceso comienza con la forma iónica o dipolar. Pasos
1. Obtener la forma protonada o protonizada que se logra adicionando HCl (ácido fuerte)
+ H+ (HCl) Forma protonada
Forma iónica Estructura I. cn = +1
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La forma iónica del aminoácido toma el H+ del HCl y se convierte en la estructura I o Forma
protonada (carga neta cn = +1)
2. Titulación de la forma protonada, adicionando una base fuerte hidróxido de sodio (NaOH) que
aporta iones hidroxilo (OH -). La titulación se realiza en el pK1(-COOH)= 2.34. En este valor de pH
existen en equilibrio iguales cantidades de las estructuras I y II
+ OH- + H2O
Estructura I (cn=+1) pK1=2.34 Estructura II(cn=0)
El OH- reacciona con el H+ que está unido al carboxilo (-COOH), se forma la estructura II
con carga neta = 0, que tiene ahora (COO-) y se desprende una molécula de agua.
3. Como existe otro grupo ionizable, el amino (NH 3+), se puede desprender otro protón
(H+) liberando otra molécula de agua; esto sucede en el valor del pK2(NH 3+) = 9.69
+ OH- + H2O
Estructura II (cn=0) pK2=9.69 Estructura III (cn=-1)
El OH- reacciona con el H+ que está unido al amino (NH3+), se forma la estructura III con
carga neta = -1 que tiene ahora (-NH2) y se desprende una molécula de agua.
4. Hallar el punto isoeléctrico pHI o PI. Se promedian los dos valores de pK que se hallan
antes y después de la carga neta 0 . pI o pHI = 2,34 + 9.69/2 . pI o pHI =6.02
Curva de titulación de la Alanina
Interpretación de la gráfica. En un pH inferior al pK1 (2.34), predomina la forma
protonada o estructura I (cn= +1). En el valor de pH= 2.34 (pK1) coexisten en equilibrio o
igual cantidad las estructuras I y II. En un pH = 6.03 (pI) solo existe la estructura II con
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carga neta = 0. En un pH =9.69(pK2) coexisten en equilibrio las estructuras II y III. Por
encima del pH de 9.69, predomina la estructura III
Otros ejemplos. Curva de titulación de la glicina
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ACTIVIDAD.
1. A continuación se indican las curvas de titulación de 2 aminoácidos. Dibújalas, escribe el
mecanismo de titulación con sus 3 pasos; determina el punto isoeléctrico e interpreta las
curvas.
2. En qué valores de pH presenta actividad buffer para en medio ácido y actividad
amortiguadora en medio básica explique.
3. Los aminoácidos al presentar grupos ionizables y tener comportamiento anfótero, en
soluciones acuosas son excelentes amortiguadores en el organismo para regular el cambio
de pH, consulte y explique el efecto amortiguador de los aminoácidos. ¿Por qué en el
punto isoeléctrico los aminoácidos carecen de propiedades amortiguadoras? Explique.
Acido aspártico o aspartato. pK1(-COOH)=2.01(≈ 2.0); pk2(NH3+)= 9.82(≈9.8) y
pKR(radical)=3.86(≈3.9). Tome los valores del paréntesis.. El valor indicado en azul
corresponde al punto isoeléctrico
Curva de titulación de la histidina
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Histidina. pK1(-COOH)=1.82; pk2(NH3+)= 9.17 y pKR(radical)=6.0. El valor indicado en
morado corresponde al punto isoeléctrico
4. Dibuja la curva de titulación de la glicina, escribe el mecanismo de titulación con sus 3
pasos; determina el punto isoeléctrico e interpreta las curvas.
PÉPTIDOS: son sustancias nitrogedadas formadas por la unión de dos o más aminoácidos (aa)
mediante un enlace covalente de naturleza fuerte tipo amida denominado enlace péptídico, que
también lo llevan las proteínas. El enlace peptídico se presenta como el resultado de la reacción
del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del siguiente aminoácido. En la
formación de cada enlace peptídico se elimina una molécula de agua. En la estructura de un
péptido ya no existen aminoácidos sino restos o residuoa de aminoácidos. Los pétidos conservan
un grupo amino al comienzo de la cadena peptídica denominado extremo N o amino terminal
(NH3+) y en el último aminoácido llevan un extremo C o carboxilo terminal (-COOH); estos
grupos N y C terminal mantienen la estructura iónica de un aminoácido. El número de enlaces
péptidicos formados en la estructura de un péptido, corresponde a un número menos que la
cantidad de aminoácidos que presenta el péptido. Por ejemplo si tiene 5 aminoácidos, lleva 4
enlaces peptídocs, si tiene 10 aa, 9 enlaces peptídicos. Ejemplo.
Serina + glicina + tirosina + alanina + leucina Seril- glicil-tirosil-alanil-Leucina + 4H20
N terminal (amino terminal) C- terminal (carboxilo terminal)
Se trata de un pentapéptido con 5 residuos de aminoácidos de serina, glicina, tirosina,
alanina y leucina; y se llama. Seril- glicil-tirosil-alanil-Leucina. En la nomenclatura de los
péptidos cambia la terminación del aminoácido por il y solo el último aminoácido conserva
el nombre. Lo señalado con gris corresponde a los enlaces peptídicos.
En el enlace peptídico presenta las siguientes características:
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- Los átomos que forman el enlace se disponen en el mismo plano (CO y NH).
- Presenta cierto carácter de doble enlace, lo que hace que presente cierta rigidez
inmovilizando a los átomos en un plano.
- El grupo amino se considera el inicio de la cadena peptídica (amino terminal o N –
Terminal) y el carboxilo el final (carboxilo terminal o C –terminal
- En cada enlace peptídico se libera una molécula de agua.
Aminoácido 1 aminoácido 2 Dipéptido.
Los péptidos se clasifican según el número de aminoácidos que presenten en la
estructura. Oligopéptidos (2 a 10 residuos de aminoácidos): dipétido (2 aa), tripéptido (3
aa), tetrapéptido (4 aa), pentapéptido (5 aa), Hexapéptido (6 aa)…. Hasta 10 aminoácidos.
Polipéptidos: más de 10 aminoácidos y hasta 100 (algunos autores toman 50 aa) o con un
peso molecular mayor a 5000 daltons. Los polipéptidos de mayor tamaño se denominan
proteínas
Ejemplos: formación de péptidos
1. Dipéptido alanil- cisteína
2. Dipéptido glicil – alanina
+ H20
Aminoácidos en la industria alimentaria
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Aminoácido Aplicación
Glicina, alanina y glutamato Intensifican el sabor de las comidas
Cisteína Preservativo en comidas, función antioxidante
Histidina y triptófano Antioxidantes para preservar la leche en polvo
Fenilalanina y aspartato Producen un dipéptido aspartamo que se usa como
edulcorante
Aminoácidos esenciales: lisina, Se adicionan a ciertos alimentos que incrementan el
metionina, valina valor nutricional para perfeccionar la salud
Aminoácidos en la industria química: Muchos aminoácidos se utilizan como precursores
para las substancias químicas usadas en diversas industrias, tales como pesticidas y
herbicidas. Por ejemplo, la treonina se puede utilizar para producir el azthreonam del
herbicida y la glicina se puede utilizar para producir el glicofosato, otro herbicida.
Péptidos de interés biológico
Péptido Función
Glutatión Antioxidante, elimina radicales libres
Oxitocina Contracción del músculo uterino durante el parto, Evacuación de la
leche de las glándulas mamarias
Vasopresina Vasoconstricción de vasos sanguíneos, aumenta la presión arterial,
reabsorbe agua en los riñones
Tiroidina A, Antibióticos: función antimicrobiana
gramicidina S,
penicilina
Aspartamo Edulcorante: endulzante artificial en lugar de sacarosa
Residuos de aminoácidos en algunas proteínas
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PROTEÍNAS. Biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y en menor medida P y S y
otros elementos (Fe,Cu, Mg,…). Son polímeros no ramificados de aminoácidos (aa) que se
unen mediante enlaces peptídicos. Son las moléculas orgánicas más abundantes en los
seres vivos. Su importancia radica en la variedad de funciones diferentes que pueden
desempeñar
Clasificación de las proteínas:
1. Según su composición:
a) Holoproteínas o proteínas simples: solo contienen aminoácidos. Ej albuminas,
globulinas, colágeno, queratina, histonas
b) Heteroproteínas o proteínas conjugadas: Además de la cadena polipeptídica de
aminoácidos llevan otros grupos orgánicos o inorgánicos llamados grupos prostéticos,
unidos por enlaces covalentes y no covalentes. Ej
- Glucoproteínas, como las mucinas, los anticuerpos y las hormonas FSH y LH. (Grupo
prostético un azúcar, glucosa, galactosa)
- Lipoproteínas, como el LDL y HDL.(grupo prostético un lípido: triglicérido, colesterol,
fosfolípido)
- Fosfoproteínas, como la caseína de la leche.( grupo prostético: fosfato)
- Nucleoproteínas, como los ribosomas (ARN) cromosomas (ADN) y la cromatina (ADN).
(Grupo prostético ácido nucleico (ADN, ARN)
- Cromoproteínas, en las cuales el grupo prostético es una sustancia coloreada. Ej grupo
hemo de la hemoglobina
2. Según su aspecto: dos clases
a) Proteínas fibrosas.
- Las cadenas polipeptídicas se pliegan formando largas fibras.
- Tienen elevados pesos moleculares
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- Son insolubles en agua y soluciones salinas
- Son físicamente resistentes y brindan soporte y sostén.
- Desempeñan una función estructural
Ej. Colágeno (tendones), alfa queratina (piel, cabello, uñas, garras, cuernos, cuero),
elastina (tejido elástico)
b) Proteínas globulares.
- La cadena polipeptídica se pliega formando estructuras globulares o esféricas
- Tienen pesos moleculares variables
- Son solubles en soluciones acuosas y salinas
- son móviles y se transportan en los fluidos corporales
- Desempeñan una función dinámica por ejemplo el transporte de sustancias
Ej. Albuminas, enzimas, citocromos, hemoglobina
Hay proteínas mixtas que presentan características de los dos tipos. Ejemplo. La miosina y
el fibrinógeno de aspecto fibroso pero solubles en soluciones salinas
3. De acuerdo con su función biológica.
• Estructural: Forman parte de la membrana celular (integrales y periféricas)
, cilios y flagelos, microtúbulos, fibrillas contráctiles,… Ejemplos: colágeno, gelatina,
glucoproteínas, queratinas,…
• Catalítica o enzimática: Muchas son enzimas y catalizan reacciones químicas que son la
base de la vida.
• Reguladora u hormonal: Muchas son hormonas, cuya acción es parecida a la de las
enzimas pero en vez de ser local se realiza en todo el organismo. Ejemplo: insulina ( regula
la glucosa sanguínea), somatotropina(hormona del crecimiento)
• Reserva: Como las albúminas y la caseína que actúan como almacén de aminoácidos.
• Defensiva: Las K-globulinas o anticuerpos actúan defendiendo al organismo de
sustancias extrañas: virus, bacterias, tóxinas…..
• Contráctil: Algunas como la actina y la miosina intervienen en la contracción muscular.
• Transportadora: Pueden transportar distintos tipos de sustancias. Ejemplo: la
hemoglobina (oxígeno), citocromos (electrones), lipoproteínas (lípidos), albúminas (ácidos
grasos)
• Coagulación de la sangre: el fibrinógeno, trombina
Estructura de las proteínas: la función de las proteínas está basada en su estructura
tridimensional (orientación en el espacio de las cadenas polipeptídicas). Existen 4 niveles
de complejidad creciente y cada uno se construye a partir del anterior: Estructura
primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
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Estructura primaria: Está constituida por la secuencia de aminoácidos de la cadena
polipeptídica. Las distintas proteínas se diferencian por el número, tipo y orden en que se
encuentran los aa, lo cual es consecuencia del mensaje genético. Cualquier alteración en
el orden de los aa (mutación) determina otra proteína. Es la más estable porque presenta
enlaces peptídicos (enlaces covalentes fuertes)
Estructura secundaria: Es la disposición o plegamiento que adopta la secuencia de aa en
un solo plano, debido a la capacidad de giro de los enlaces. Se mantiene estable gracias a
los enlaces o puentes de hidró[Link] estructura secundaria puede ser de dos tipos:
Hélice alfa, estructura beta o en lámina plegada
a) Hélice alfa: Está formada por el enrollamiento de la cadena polipeptídica sobre sí
misma en forma de espiral. Se forma una hélice dextrógira (sentido de giro de las agujas
del reloj).
• Tiene 3.6 aa por vuelta de hélice.
• El espesor de una vuelta es de 5.4 ºA.
• Los R se disponen siempre hacia fuera de la hélice y como no participan en los enlaces
estabilizadores de la estructura, diferentes secuencias primarias pueden originar esta
secundaria.
• La hélice se mantiene estable por puentes de hidrógeno que se establecen entre el O de
un –CO– y el H de un –NH del cuarto aa que le sigue. Algunos aa como la prolina pueden
desestabilizar la molécula ya que al no tener ningún H libre no forma puentes de
Hidrógeno. Los aa de cadena lateral voluminosa, o con cargas eléctricas del mismo signo
que se sitúen próximos, también impiden la estabilización de la estructura.
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b) Estructura beta o en lámina plegada: Los planos de los enlaces peptídicos sucesivos se
disponen en ziz-zag, como una hoja plegada. La molécula se estabiliza mediante puentes
de Hidrógeno que se establecen entre el –CO– y el –NH de aa pertenecientes a la misma
cadena o a otra cadena. Los carbonos 2 se disponen en las aristas y los R alternativamente
hacia arriba o hacia abajo del plano. Puede paralela, si las cadenas polipeptídicas se
orientan en la misma dirección o antiparalela, si van en direcciones contrarias.
Resumen: Estructura secundaria
Estructura terciaria: Es la disposición o plegamiento espacial (tres dimensiones) de una
cadena polipeptídica al replegarse adquiriendo una conformación más o menos
redondeada. La estabilidad de la estructura se mantiene por diferentes tipos de uniones.
a) Fuertes: Puentes disulfuro (S-S): Realizados entre dos grupos –SH de dos aa cisteína. Es
covalente.
b) Débiles:
•Puentes de hidrógeno: entre aminoácidos polares ( H con un átomo de O)
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•Interacciones iónicas o electrostáticas: entre radicales con cargas opuestas (aa ácidos,
carboxilos y básicos o aminos)
•Interacciones hidrofóbicas: a través de la atracción de los radicales apolares de los aa
que se disponen en el interior de la estructura
• Fuerzas de Van der Waals: atracción gravitatoria
Estructura cuaternaria: La presentan aquellas proteínas que tienen más de una cadena
peptídica. Cada cadena constituye una subunidad. La agrupación de varias subunidades
forma un oligómero. Los enlaces estabilizadores son los mismos que en la estructura
terciaria, aunque en general no covalentes.
Si están formadas por dos subunidades se llaman dímeros: ej: 3- queratina.
Si están formadas por tres subunidades se llaman trímeros: ej: colágeno
Si están formadas por cuatro subunidades se llaman tetrámeros: ej: hemoglobina
Si están formadas por muchas subunidades se llaman polímeros: ej: filamentos de actina
Estructura cuaternaria de la hemoglobina: 4
cadenas polipeptídicas:
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Propiedades de las proteínas:
1. Solubilidad: las proteinas son insolubles en agua o se disuelven formando coloides, esto
debido a su gran tamaño y elevado peso molecular. Algunas proteínas de aspectos
globulares que poseen radicales ionizables establecen puentes de hidrógeno con el agua
formando coloides. Las proteínas fibrosas son insolubles en agua
2. Especificidad: las proteínas presentan una alta específicifidad en cada especie. Esta
especificidad se basa en el plegamiento de lacadena peptídica debido a la secuencia de
aa derivada de la expresión genética. De allí que una mutación en el material genética
altera la especificidad y la proteína se afecta en su actividad biológica. La síntesis de
proteínas se realiza en los ribosomas y está controlada por los ácidos nucleicos.
Esta propiedad es la responsable de rechazos en transplantes e injertos. Al introducir una
nueva proteína el organismo la reconoce como extraña y fabrica anticuerpos para su
destrucción. Tambíen es importante en el reconocimiento celular gracias a las
glucoproteínas para detectar información de sustancias químicas o detectar agentes
extraños: virus, bacterias e icluso reconocer a otras células.
3. Desnaturalización: Muchas proteínas desarrollan su actividad biológica en
determinados rangos de pH y temperatura. Por tanto la exposición de las cadenas
proteicas a pH extremo o elevadas temperaturas o la acción de rayos ultravioletas,
detergentes, ácidos o bases fuertes, agitación mecaníca fuerte, puede ocasionar el
rompimiento de los enlaces de las cadenas polipeptídicas que trae consigo la pérdida de
su conformación estructural y por consiguiente de su función biológica; solo permanece
intacta o no se afecta a la estructura primaria; las demás estructuras se alteran por rotura
de las uniones que le brindan la estabilidad y las cadenas se desplegan. Este fenómeno se
denomina desnaturalización, que provoca generalmente una disminución de la
solubilidad y la proteína precipita.
Ejemplo: La leche que se corta cuando la caseína, que era soluble, se desnaturaliza y
precipita formando el yogurt ( al cambiar el pH por efecto de bactrias hasta un valor mas
ácido). Otro ejemplo es cuando se cocina un huevo. La clara del huevo tiene un alto
porcentaje de la proteína albumina que se observa de aspecto viscoso y coloidal. Al
someter el huevo al calor, la albumina se transforma en un sólida blanco; señal que se
produce una desnaturalización irreversible.
Al gunas proteínas pueden restablecer su estructura nativa cuando cesan los efectos de
los agentes desnaturalizantes y de esta manera recuperan su conformación estructural y
actividad funcional. Esto se denomina renaturalización, el cual se evidencia en la
hemoglobina de la sangre que por efecto de las sales se desnaturaliza pero luego
restablece sus condiciones iniciales y se renaturaliza.
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Esquemas desnaturalización de las proteinas.
Desnaturalización de la albumina del huevo.(irreversible)
Desnaturalización y renaturalización
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