INTRODUCCION
Las plantas ejercen gran influencia en todos los procesos que transcurren en nuestro
planeta. Al realizar la nutrición autótrofa, bajo la acción de la energía solar,
transforman el dióxido de carbono (CO2(g)), aguas y sales minerales en complejos
compuestos orgánicos.
Todo el ciclo complejo de la síntesis de compuestos orgánicos nitrogenados en las
plantas comienza con el amoniaco (NH3) y su degradación termina también con la
formación de amoniaco.
La síntesis de aminoácidos y proteínas en las plantas se realiza a cuenta del nitrógeno
que se absorbe del ambiente exterior.
La absorción más intensa de las plantas y su utilización para la producción de
aminoácidos y proteínas tiene lugar en el período de máximo crecimiento y formación
de los órganos vegetativos como tallos y hojas. En los órganos crecientes más jóvenes
predominan los procesos de síntesis de proteínas, y en los más viejos los procesos de
degradación.
Aminoácidos
Los aminoácidos pueden existir libres en el tejido vegetal y animal o formando parte
de los péptidos y las proteínas. Tienen diversas funciones biológicas, forman parte de
importantes compuestos biológicos como vitaminas, hormonas y algunos son
intermediarios de ciclos metabólicos.
Independientemente de las importantes funciones que tiene los aminoácidos la
fundamental es ser las unidades estructurales que conforman los péptidos y las
proteínas.
SeAMINOACIDOS
considera que los aminoácidos son los productos iniciales de la asimilación del 4
nitrógeno. Experimentalmente se ha demostrado que siguiendo la asimilación de
nutrientes inorgánicos que contienen N15 se ha puesto de manifiesto que en la
mayoría de los compuestos receptores iniciales del nitrógeno son los ( cetoácidos
libres del citoplasma.
1.1 Estructura.
Los aminoácidos constituyen una importante clase de compuestos orgánicos que
contienen al menos un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte de
estos compuestos son los constituyentes de las proteínas y se los conoce como
aminoácidos (a-aminoácidos). Todos ellos responden a la siguiente fórmula general:
Como muestra dicha fórmula, los grupos amino y carboxilo se encuentran unidos al
mismo átomo de carbono, llamado átomo de carbono alfa. Ligado a él se encuentra
un grupo variable (R). Es en dichos grupos R donde las moléculas de los veinte ?
aminoácidos se diferencian unas de otras. En la glicina, el más simple de los
aminoácidos, el grupo R se compone de un único átomo de hidrógeno. En otros
aminoácidos el grupo R es más complejo, conteniendo carbono e hidrógeno, así
como oxígeno, nitrógeno y azufre.
Numerosas investigaciones que se han realizado han demostrado que los aminoácidos
que se encuentran en las proteínas vegetales son los siguientes.
Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Serina, Treonina, Fenilalanina, Tirosina,
Triptófano, Cistina, Cisteína, Metionina, Prolina, Hidroxiprolina, Ácido Aspártico, Ácido
Glutámico, Histidina, Arginina y Lisina.
Tabla No.1 Estructura de los aminoácidos.
Nombre Estructura Abreviatura
AMINOACIDOS 4
Glicina Gli
Alanina Ala
Valina Val
Leucina Leu
Isoleucina Ile
Serina Ser
AMINOACIDOS 4
Treonina Tre
Fenilalanina Phe
Tirosina Tir
Triptófano Trp
AMINOACIDOS 4
Cisteína Cis-Cis
Metionina Met
Prolina Pro
Hidróxiprolina Hip
Ácido Aspártico Asp
Ácido Glutámico Glu
AMINOACIDOS 4
Histidina His
Arginina Arg
Lisina Lis
AMINOACIDOS 4
1.3 Clasificación de los Aminoácidos.
Existen diversas formas de clasificar los aminoácidos:
Atendiendo a su composición química se clasifican en neutros, ácidos y
básicos.
Los aminoácidos neutros son los que tienen un grupo carboxílico (- COOH) y un
grupo amino (-NH2).
Los aminoácidos ácidos son los que presentan dos o mas grupos carboxílico (-
COOH) y un grupo amino (-NH2).
Los aminoácidos básicos son los que tienen un grupo carboxílico (- COOH) y dos
o mas grupos aminos (-NH2).
Atendiendo a la polaridad de la molécula se clasifican en aminoácidos polares
y no polares.
AMINOACIDOS 4
1.4 Nomenclatura.
Si se tiene en cuenta el sistema oficial de nomenclatura (UIQPA) los aminoácidos son
considerados como un ácido orgánico con un hidrógeno de la cadena carbonada
sustituido por un grupo amino (-NH2) y al nombrarlos se considera el número del
átomo de carbono donde se encuentra unido el grupo amino en la cadena principal del
ácido, por ejemplo:
No obstante lo señalado anteriormente se debe considerar que para estos compuestos
se utiliza generalmente la nomenclatura común.
1.5 Propiedades Físicas.
Se ha demostrado experimentalmente que los aminoácidos son sustancias cristalinas.
Por lo general solubles en agua y en soluciones acídicas o básicas diluídas.
Son insolubles o muy poco solubles en alcohol, son insolubles en éter, aunque algunos
tienen un comportamiento contrario. Por ejemplo: La cisteína es poco soluble en agua,
la prolina es soluble en éter y alcohol.
Los aminoácidos tienen un punto de fusión alto que sobrepasa los 2000 C y algunos
los 3000 C. Aunque a temperaturas por encima se descomponen, siendo muy difícil
separarlos por destilación fraccionada.
Propiedades ópticas de los aminoácidos.
Todos los aminoácidos presentan actividad óptica. Esto se debe a que estos
compuestos tienen la propiedad de desviar el plano de vibración de la luz polarizada
AMINOACIDOS
a favor o en contra de las manecillas del reloj es decir a la derecha o a la izquierda, 4
ello se determina experimentalmente en un polarímetro.
La actividad óptica de los aminoácidos se debe a que el carbono alfa de los mismos
constituye un centro estereogénico, con la excepción de la glicina.
Cuando se determina experimentalmente que un aminoácido es dextrógiro, ello quiere
decir que desvía el plano de vibración de la luz polarizada hacia la derecha y se
representa por el signo más (+). Si la desviación se produce hacia la izquierda se
denomina levógiro y se representa por el signo menos (-), conceptos estudiados en el
Capítulo No I.
Se puede afirmar que los aminoácidos que pertenecen a la serie L son aquellos que el
grupo alfa amino (-NH2) está orientado hacia el mismo lado que el OH del L
Gliceraldehído, es decir hacia la izquierda y los que pertenecen a la serie D tienen la
configuración similar al D Gliceraldehído, hacia la derecha.
Se debe tener presente que el poder rotatorio del aminoácido dextrógiro (+) o levógiro
(-) que se determina en el polarímetro no tiene que coincidir con la serie D o L a la
que pertenezca el aminoácido.
Por ejemplo el a.a. L (+) ácido Glutámico, es dextrógiro con un poder rotatorio
específico de 12,00 y pertenece a la serie L, sin embargo la L (-) Leucina pertenece a
la serie L y tiene un poder rotatorio específico de – 11,0O es decir es levógiro.
Punto Isoeléctrico de un Aminoácido.
Se puede plantear que el punto isoeléctrico es un valor del pH en el cual el aminoácido
presenta carga neta cero y en un campo eléctrico no migra ni hacia el ánodo ni hacia
el cátodo.
El punto isoeléctrico es una característica particular de cada aminoácido. Por ejemplo
para la glicina es de 6,0, para la fenilalanina 5,5, para el ácido glutámico 3,2 etc.
En este punto isoeléctrico el aminoácido se encuentra fundamentalmente es su forma
de ión dipolar o Zwitteriön.
De acuerdo a la relación entre los valores de pH del medio y del P.I. de los
aminoácidos, predominará una u otra forma de sus posibles especies iónicas. Y por
tanto, la carga neta variará también en función de esta relación.
La misma puede considerarse para fines prácticos como se señala a continuación.
Sí El amino ácido. presenta
pH ( PI Carga neta positiva
pH = PI Carga neta cero
pH ( PI Carga neta negativa
Para los aminoácidos neutros el P.I. ( 6
Para los aminoácidos ácidos el P.I. ( 6
Para los aminoácidos básicos P.I. ( 6
1.6 Propiedades químicas de los aminoácidos.
Los aminoácidos manifiestan muchas de las reacciones características de los ácidos
carboxílicos y de las aminas alifáticas, también se ha demostrado que el grupo amino
participa en diversas reacciones importantes en la determinación cualitativa y
cuantitativa de los aminoácidos.
Reacciones por los grupos carboxilo.
ElAMINOACIDOS
grupo carboxilo de los aminoácidos experimenta reacciones de descarboxilación, 4
formación de sales, formación de aminas por descarboxilación.
Descarboxilación.
En los aminoácidos al reaccionar con el hidróxido de Bario Ba(OH)2 en presencia
de calor, se produce la descarboxilación y se forman las aminas biógenas, sustancias
de gran importancia biológica. En el organismo esta reacción ocurre por la acción
catalítica de la enzima descarboxilasa.
Formación de Amidas.
Los aminoácidos forman amidas al reaccionar sus ésteres con el amonio o con aminas.
En el segundo caso se formará una amida. Este es el tipo de enlace que une a los
aminoácidos entre sí para formar los péptidos y proteínas.
Formación de Sales.
Los aminoácidos forman sales debido a las reacciones tanto del grupo carboxilo como
del grupo amino, cuando se les adicionan bases o ácidos respectivamente.
AMINOACIDOS 4
a) Reacciones por grupo amino.
b) Reacción con el ácido nitroso.
El ácido nitroso reacciona con el grupo amino de los a.a. formando los ácidos
hidroxilados correspondientes, liberando nitrógeno gaseoso.
Esta es la reacción que se utiliza para determinar el nitrógeno del grupo amino, se
conoce como procedimiento de Von Slyke y sirve para estimar los grupos aminos
libres de los péptidos y las proteínas midiendo la cantidad de nitrógeno liberado.
c) Reacción con el 1- Flúor-2,4 – dinitrobenceno (FDNB).
Los grupos aminos de los a.a. reaccionan con el FDNB (reactivo de Sanger) en solución
básica y se forman dinitrobenceno aminoácidos de color amarillo brillante. Esta
reacción se emplea para la determinación de los aminoácidos N-terminales de
péptidos y proteínas.
Esta reacción se conoce como método de Sanger por haber sido descubierta por
Frederick Sanger (1945-1950) trabajo que lo hizo acreedor del premio Nobel y que
culminó en la determinación de la estructura completa de la Insulina.
d) Desaminación Oxidativa.
El grupo amino puede ser liberado de los aminoácidos por oxidación.
Los sistemas enzimáticos de algunos tejidos catalizan la desaminación oxidativa de los
aminoácidos, convirtiéndolos en sus ceto-ácidos correspondientes con eliminación
del amoniaco. Esta reacción ocurre en dos etapas.
AMINOACIDOS 4
e) Reacción con la ninhidrina.
La reacción de la ninhidrina es una de las reacciones más utilizadas para la
identificación de los aminoácidos. En esta reacción que transcurre a altas
temperaturas, intervienen dos moléculas de ninhidrina por cada molécula de
aminoácido, se produce la liberación de CO2 (g), NH3 y se forma un complejo de
color violeta conocido como Púrpura de Ruhemann.
1.7 Importancia.
Los aminoácidos son la base estructural de las proteínas y sirven de materia prima en
la obtención de otros productos celulares, como hormonas y pigmentos. Además,
varios de estos aminoácidos son intermediarios fundamentales en
el metabolismo celular.
La mayoría de las plantas y microorganismos son capaces de utilizar compuestos
inorgánicos para obtener todos los aminoácidos necesarios en su crecimiento, pero
los animales necesitan conseguir algunos de los ?-aminoácidos a través de su dieta. A
estos aminoácidos se les llama esenciales, y en el ser humano son: lisina, triptófano,
valina, histidina, leucina, isoleucina, fenilalanina, treotina, metionina y arginina. Todos
ellos se encuentran en cantidades adecuadas en los alimentos de origen animal ricos
en proteínas, y en ciertas combinaciones de proteínas de plantas.
AMINOACIDOS 4
Aparte de los aminoácidos de las proteínas, se han encontrado en la naturaleza más
de 150 tipos diferentes de aminoácidos, incluidos algunos que contienen los grupos
amino y carboxilo ligados a átomos de carbono separados. Estos aminoácidos de
estructura poco usual se encuentran sobre todo en hongos y plantas superiores.