1.
INTRODUCCIÓN
Las proteínas son biomolecular grandes que se encuentran en todo organismo vivo.
Existen muchos tipos y tienen muchas funciones biológicas. La queratina de la piel y las
uñas, la fibroína de la seda y telarañas y la mayor parte de las enzimas que catalizan las
miles de reacciones biológicas dentro de las células, todas son proteínas. Sea cual sea su
función, todas las proteínas están construidas de muchas unidades de aminoácidos
unidos es una cadena larga.
Los aminoácidos, como su nombre lo indica, son bifuncionales. Contienen un grupo
amino básico y un grupo carboxilo ácido.
Su valor como bloques de construcción proviene del hecho de que se pueden unir en
grandes cadenas formando enlaces amida entre el –NH2 de un aminoácido y el –CO2H
de otro.
2. PRINCIPIOS TEÓRICOS
AMINOÁCIDO
Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en
una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos
restos aminoaciditos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un
tripéptido y así, sucesivamente para formar un polipéptido.
Los aminoácidos están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo
amino, un hidrógeno y una cadena R de composición variable, que determina las
propiedades de los diferentes aminoácidos, existen cientos de cadenas R por lo que se
conocen cientos de aminoácidos diferentes. En los aminoácidos naturales, el grupo
amino(básico) y el grupo carboxilo(ácido) se unen al mismo carbono que recibe el nombre
de alfa asimétrico. La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas
polipéptidos o simplemente péptidos. Se hablará de proteína cuando la cadena
polipeptídica supere los 50 aminoácidos o el peso molecular total supere los 5.000 uma.
Existen unos 20 aminoácidos distintos componiendo las proteínas. La unión química entre
aminoácidos en las proteínas se produce mediante un enlace peptídico. Ésta reacción
ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto del retículo endoplasmático como del
citosol.
ESTRUCTURA GENERAL DE UN AMINOÁCIDO
La estructura general de un aminoácido se
establece por la presencia de un carbono central
alfa (en negro) unido a: un grupo carboxilo
(rojo), un grupo amino (verde), un hidrogeno
(negro) y la cadena lateral (azul), tal como se
muestra a continuación:
donde "R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente
hablando, se les denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se
encuentra a un atomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos grupos
funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios
de pH, por eso, en el pH de la célula, prácticamente ningún aminoácido se encuentra de
esa forma, sino que se encuentra ionizado.
Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica
(con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga
negativa). Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminoácido, donde la carga
positiva y la carga negativa se encuentran en equilibrio, y el conjunto de la molécula es
eléctricamente neutro. En éste estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma
de zwitterion.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS: ESTRUCTURA PRIMARIA Y
SECUNDARIA.
Las proteínas llevan a cabo funciones de importancia crítica para las células. Existen dos
clases principales de proteínas: las catalíticas (enzimas) y las estructurales. Las enzimas
actúan como catalizadores en una amplia variedad de reacciones químicas en las células.
Las proteínas estructurales son aquellas que forman parte integral de la estructura de las
membranas, paredes celulares y componentes citoplasmáticos. En esencia,. una célula es
lo que es debido a las clases de proteína que contiene. Por tanto, un cierto conocimiento
de la estructura de las proteínas resulta esencial para la comprensión de las funciones
celulares.
Las proteínas son polímeros de longitud variable que contienen secuencias definidas de
aminoácidos covalentemente unidos por enlaces peptídicos. La unión de dos aminoácidos
constituye un dipéptido, la de tres aminoácidos un tripéptido, y así sucesivamente. La
unión covalente de muchos aminoácidos por medio de enlaces peptídicos constituye un
polipéptido, y las proteínas están formadas por uno o más polipéptidos. El número dé
aminoácidos varía de una proteína a otra y se conocen proteínas con tan solo 15
aminoácidos mientras que otras contienen 10.000. Como las proteínas pueden variar en
lo que respecta a composición, secuencia y número de aminoácidos, es fácil comprender
que sea posible una enorme diversidad de estructuras (y funciones) proteicas.
Todas las proteínas son moléculas plegadas y forman disposiciones estructurales
complejas. La disposición lineal de los aminoácidos se conoce como la estructura
primaria del polipéptido, que suministra una descripción completa de todos los enlaces
covalentes presentes en la molécula. En muchos aspectos, se puede considerar que la
estructura primaria de un polipéptido es la más importante, ya que una estructura primaria
dada permite la existencia de solo algunos tipos de estructura de orden superior. La
yuxtaposición de los radicales del carbono -α dictados por la estructura primaria induce
al polipéptido a doblarse y plegarse de un modo específico. Este proceso conduce a la
formación de la estructura secundaria de la proteína. Los puentes de hidrógeno, resultan
importantes en el tipo de estructura secundaria alcanzado por una proteína.
Estructura de las proteínas: estructura terciaria y cuaternaria.
Cuando un polipéptido ha adoptado una estructura secundaria determinada se pliega sobre
sí mismo para formar una molécula aún más estable. Esa disposición conduce a la
formación de la estructura terciaria de las proteínas. Como ocurre con la estructura
secundaria, la estructura terciaria de una proteína la determina en definitiva la estructura
primaria, pero también está influenciada por la estructura secundaria de la molécula. A
consecuencia de la formación de la estructura secundaria, la cadena lateral de cada
aminoácido del polipéptido queda en una posición específica. Si se pueden formar enlaces
adicionales de hidrógeno, uniones covalentes, interacciones hidrofóbicas u otras
interacciones atómicas, el polipéptido se plegará hasta alcanzar una forma tridimensional
única.
Con frecuencia un polipéptido se dobla de tal forma
que quedan expuestos grupos sulfhidrilo (-SH)
pertenecientes a residuos de cisteína. Estos grupos
-SH libres se pueden unir covalentemente formando un puente disulfuro (-S-S-) entre los
dos aminoácidos. Si los dos residuos de cisteína pertenecen a diferentes cadenas
polipeptídicas de una proteína, el puente disulfuro une físicamente las dos moléculas.
Además, un único polipéptido se puede plegar y unirse a sí mismo si dos residuos de
cisteína originan un puente disulfuro dentro de la misma molécula. La disposición
terciaria del polipéptido origina finalmente en la molécula regiones expuestas y otras
surcadas que pueden ser importantes en la unión con otras moléculas (por ejemplo, en la
unión entre un sustrato y una enzima).
. CONCLUSIONES
Como los aminoácidos contienen por lo menos un grupo carboxilo y un grupo amino se
comportan como ácidos débiles, pero también como bases débiles
Si a la solución de la proteína se agrega unas gotas de solución de sulfato de cobre, aparece una
coloración violeta, la dan las proteínas y polipeptidos,pero no los aminoácidos y los dipeptidos y
se debe a la presencia de los enlaces peptídico.
Reacción xantoproteica , este ensayo es positivo para proteínas que tienen el añillo bencénico,
esencialmente la tirosina.
BIBLIOGRAFÍA
QUÍMICA .ES:
Aminoácido,[Link]
QFB/QUMICA OEGANICA:AMINOACIDOS Y PROTEINAS,
[Link]
REACCIONES DE PRECIPITACION