0% encontró este documento útil (0 votos)
3 vistas22 páginas

BIOSÍNTESIS

xxx

Cargado por

Isabel Rincon
Derechos de autor
© All Rights Reserved
Nos tomamos en serio los derechos de los contenidos. Si sospechas que se trata de tu contenido, reclámalo aquí.
Formatos disponibles
Descarga como PDF, TXT o lee en línea desde Scribd
0% encontró este documento útil (0 votos)
3 vistas22 páginas

BIOSÍNTESIS

xxx

Cargado por

Isabel Rincon
Derechos de autor
© All Rights Reserved
Nos tomamos en serio los derechos de los contenidos. Si sospechas que se trata de tu contenido, reclámalo aquí.
Formatos disponibles
Descarga como PDF, TXT o lee en línea desde Scribd

TECNOLÓGICO DE MÉXICO

instituto tecnólogico de tijuana

BIOQUÍMICA DEL NITRÓGENO Y


REGULACIÓN GENÉTICA
Profesor Eduardo Mendez Valenzuela

Presentado por:
Gerrero Gómez Mónica
Monrreal Rosales Mayra
Rincón Quezada Isabel
Rodriguez Silva Emmanuel
BIOSÍNTESIS DE
CISTEÍNA A PARTIR DE
SERINA EN PLANTAS Y
BACTERIAS
CISTEÍNA
Es el primer compuesto orgánico con azufre reducido sintetizado
en la planta a partir de la asimilación del sulfato, así como el
metabolito precursor de biomoléculas importantes en el
metabolismo celular.

El azufre se toma del entorno en forma de sulfato. Para la


formación de aminoácidos es importante la reducción, en
varias etapas, a la forma sulfuro.
ACTIVACIÓN DE SULFATO
La activación del sulfato está mediada por la ATP sulfurilasa, obteniéndose
como producto adenosin-5’-fosfosulfato (APS) y liberando PPi.

El APS puede ser fosforilado mediante la APS quinasa para formar


fosfoadenosin-5’-fosfosulfato (PAPS).
ASIMILACIÓN DE SULFATO

La serina acetiltransferasa (SAT) cataliza la formación de OAS a partir de


serina y acetil-CoA. Finalmente la O-acetilserina(tiol)liasa (OASTL) cataliza la
incorporación del sulfuro a la OAS.
SÍNTOMAS DE DEFICIENCIA DE AZUFRE
La deficiencia de azufre afecta ampliamente el metabolismo general de la
planta, conduce a la acumulación de aminoácidos libres, particularmente de
OAS, y a un aumento de los niveles de ARNm de los transportadores de
sulfato, la APS reductasa, entre otros genes que responden a la inanición por
sulfato.

La inanición de sulfato conduce a la reducción de la


absorción de nitrato y la actividad reductasa de nitrato,
la degradación de la clorofila y la fotosíntesis
reducida.
CISTEÍNA
La cisteína es un α-aminoácido con la fórmula
química HS-CH₂-CHNH₂-COOH. Se trata de un
aminoácido no esencial, lo que significa que
puede ser sintetizado por los humanos.
Alto contenido proteíco (proteinogénico)

Molécula precursora de numerosos


metabolitos azufrados necesarios
para el desarrollo de la vida.

Por oxidación da lugar a un puente disulfuro,


esencial para la estructura y función de las
proteínas, tales como enzimas,
inmunoglobulinas G e insulina.
SERINA
● La serina es uno de los 22 aminoácidos componentes de las proteínas
codificados mediante el genoma.

● Aminoácido no esencial proteinogénico que utiliza el cuerpo humano para


que el metabolismo funcione correctamente, y se produce con los
metabolitos denominados Glicina. Se conoce como Ser, contribuye a que
el Sistema Nervioso Central y el cerebro trabajen adecuadamente.
Núcleo de las enzimas y participa en la producción de proteínas.
Síntesis del triptófano, la glicina y la cisteína intervienen en la
desintoxicación del organismo, permiten el crecimiento del tejido muscular,
ayudan a metabolizar las grasas y los ácidos grasos.
Importante para el funcionamiento del ADN y el ARN, fomenta la
producción de células y enzimas.

Ayuda a la producción de inmunoglobulina y anticuerpos.


Es un glucogénico que puede generar glucosa en
el hígado y evita la hipoglucemia.
BIOSÍNTESIS DE
CISTEÍNA A PARTIR
DE HOMOCISTEÍNA
Y SERINA EN LOS
MAMÍFEROS
HOMOCISTEÍNA
Es un aminoácido azufrado importante en la transferencia de grupos metilos
en el metabolismo celular, este ha sido considerado factor influyente en el
desarrollo de enfermedades cardiovasculares y cerebrovasculares.
BIOSÍNTESIS DE
SERINA Y GLICINA A
PARTIR DE
3-FOSFOGLICERATO
GLICINA
- Es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres
vivos y que también actúa como neurotransmisor.
- Es el aminoácido más pequeño y el único no quiral de los 20
aminoácidos presentes en la célula.
- Aminoácido esencial
● Entre sus funciones vamos a destacar la que tiene de convertir
la glucosa en energía

● Buen reparador cuando los tejidos están dañados


CISTEÍNA
La cisteína es un aminoácido, no cargado a pH neutro pero se oxida su grupo
tiol a pH ligeramente básico formándose la cistina por unión de dos cisteínas.

- Cistinuria: enfermedad autosómica recesiva caracterizada por la presencia


de cálculos renales producidos por una deficitaria reabsorción y posterior
precipitación de la cistina a pH neutro de orina
- Cistinosis: acumulación de cistina en forma de cristales en lisosomas de
varios órganos, siendo los primeros el riñón y el ojo, manifestándose por
tanto con trastornos visuales.
Trastorno neurometabólico por deficiencia de serina
El síndrome de déficit de serina es un trastorno neurometabólico
potencialmente tratable de aparición infantil muy poco frecuente que se
caracteriza clínicamente por microcefalia, trastornos del desarrollo
neurológico y convulsiones. Se han descrito tres síndromes de déficit de
serina:
Ca2+

déficit de 3-fosfoglicerato
deshidrogenasa (3-PGDH), déficit de
fosfoserina aminotransferasa (PSAT) y
déficit de 3-fosfoserina fosfatasa
(3-PSP).
¿Qué causa un alto nivel de homocisteína?
La homocisteína normalmente se transforma en otros aminoácidos para que la
use el cuerpo. Si el nivel de homocisteína es demasiado alto, es posible que no
esté recibiendo suficiente vitamina B.
Los altos niveles de homocisteína en la sangre pueden dañar el revestimiento de
las arterias, además de provocar que la sangre coagule más fácilmente de lo que
debería.
Esto puede aumentar el riesgo de bloqueos por coagulos en
los vasos sanguíneos que viajan por el torrente sanguíneo y
pueden atascarse en los pulmones (llamado embolia
pulmonar), cerebro (puede causar un derrame cerebral) y/o
corazón (puede causar un ataque al corazón).
Encefalopatía por glicina
Es una enfermedad hereditaria que se caracteriza por niveles muy altos de
un aminoácido llamado glicina. La glicina actúa como un mensajero químico
que transmite señales en el cerebro. Los síntomas aparecen en los bebés o
niños pequeños e incluyen la falta de energía, problemas en la alimentación,
tono muscular débil (hipotonía), movimientos anormales como sacudidas,
problemas para respirar, convulsiones y discapacidad intelectual. Es causada
por la falta de una enzima llamada GCS (complejo de glicina descarboxilasa),
que rompe glicina en el cuerpo, lo que resulta en que el exceso de glicina se
acumule en los tejidos y órganos, especialmente el cerebro.
Bibliografía
Azcón, J., Talón, M. (2013) ¨Fundamentos de Fisiología Vegetal¨, 2da edición. McGraw-Hill
Interamericana. España. Págs. 298-299.

Campbell, M., Farrell, S. (2012) ¨Biochemistry¨, 7th ed. Cengage Learning. U.S.A.. Págs. 662-666.

Castillo, F. (2005) ¨Biotecnología Ambiental¨. Editorial Tébar. Madrid, España. Págs. 188-191.

Puri, D. (2011) ¨Textbook of Medical Biochemistry¨, 3rd edition. Elsevier. India. Págs. 281-282.

Taiz, L., Zeiger, E. (2002) ¨Plant Physiology¨, 3rd edition. Sinauer Associates. England. Page. 274.

Tejión, J., Garrido, A., Gaitán, D. (2006) ¨Fundamentos De Bioquímica Metabólica¨, 3ra Edición.
Editorial Tébar. Madrid. Págs. 178-180.

Yeong, M. (2010) ¨Lo Esencial en Metabolismo y Nutrición¨, 3ra edición. Elsevier.

También podría gustarte