PROTEINAS

Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor numero de funciones en las células de todos
los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel,
uñas, etc.) y, por otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes,
transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.).
También son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura
del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema
inmunitario.
Son macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y
nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro
(Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc...
Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales llamados AMINOÁCIDOS, a
los cuales podríamos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos".
Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas según estén formadas
respectivamente sólo por aminoácidos o bien por aminoácidos más otras moléculas o elementos
adicionales no aminoacídicos.

Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce.

Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas Proteínas. Son
pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye
permanentemente sus proteínas específicas consumidas por la sola acción de vivir. Los alimentos que
ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se absorben normalmente en tal constitución
sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrólisis" o rotura), causado por el proceso de digestión,
atraviesan la pared intestinal en forma de aminoácidos y cadenas cortas de péptidos. Esas sustancias se
incorporan inicialmente al torrente sanguíneo y, desde allí, son distribuidas hacia los tejidos que las
necesitan para formar las proteínas, consumidas durante el ciclo vital.
Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la
vida humana y 2 resultan "semiindispensables". Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser
incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, con más razón, en los momentos en que el
organismo más los necesita: en la disfunción o enfermedad. Los aminoácidos esenciales más
problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que
los cereales o los tubérculos constituyen la base de la alimentación. Los déficit de aminoácidos esenciales
afectan mucho más a los niños que a los adultos.
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminoácido esenciales) no será posible sintetizar ninguna
de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de
desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante.
En esta imagen puede verse la fórmula de los 20 aminoácidos más importantes , en color negro la parte
común, mientras que en color azul puede verse la parte variable, que da a los aminoácidos distinto
comportamiento.
1. L - Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un carbohidrato
simple que el organismo utiliza como fuente de energía.
2. L - Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de
carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento,
directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación
del sistema inmunológico.
3. L - Asparagina: Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema
Nervioso Central (SNC).
4. Acido L- Aspártico: Función: Es muy importante para la desintoxicación del Hígado y su correcto
funcionamiento. El ácido L- Aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas capaces de
absorber toxinas del torrente sanguíneo.
5. L - Citrulina: Función: Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco.
6. L - Cistina: Función: También interviene en la desintoxicación, en combinación con los aminoácidos
anteriores. La L - Cistina es muy importante en la síntesis de la insulina y también en las reacciones de
ciertas moléculas a la insulina.
7. L - Cisteina: Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la desintoxicación,
principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los
cabellos por su elevado contenido de azufre.
8. L - Glutamina: Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la
glucosa por el cerebro.
9. Acido L - Glutamínico: Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso
Central y actúa como estimulante del sistema inmunológico.
10. L - Glicina: Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de
numerosos tejidos del organismo.
11. L - Histidina: Función: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos
aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un papel
específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.
12. L - Serina: Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la
desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.
13. L - Taurina: Función: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros
aminoácidos, esta implicada en la regulación de la presión sanguínea, fortalece el músculo cardiaco y
vigoriza el sistema nervioso.
14. L - Tirosina: Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de
la depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.
15. L - Ornitina: Función: Es específico para la hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con
otros aminoácidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina (que se sintetiza en
el organismo, la L-Ornitina tiene una importante función en el metabolismo del exceso de grasa corporal.
16. L - Prolina: Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran
importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.

Los Ocho (8) Esenciales

17. L - Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la
formación y reparación del tejido muscular.
18. L - Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH)
interviene con la formación y reparación del tejido muscular.
19. L - Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con
varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de
tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.
20. L - Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante
en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a
utilizarse a nivel celular.
21. L - Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la
estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas.
22. L - Triptófano: Función: Está implicado en el crecimiento y en la producción hormonal,
especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la
serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.
23. L - Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido L- Aspártico ayuda al hígado
en sus funciones generales de desintoxicación.
24. L - Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de
diversos sistemas y balance de nitrógeno
Los péptidos y el enlace peptídico.
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace
covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente,
dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y
secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10.

Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4.
etc...
Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.
Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por
el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que
se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una
unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y
por extensión, de unas proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus
aminoácidos.
Si la hidrólisis de una proteína produce únicamente aminoácidos, la proteína se denomina simple. Si, en
cambio, produce otros compuestos orgánicos o inorgánicos, denominados grupo prostético, la proteína se
llama conjugada.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura
primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras
informa de la disposición de la anterior en el espacio.
Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos
componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una
proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

Estructura Secundaria.

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos,

a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
La a(alfa)-hélice
La conformación beta
esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la
formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que
le sigue.

Estructura terciaria

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al

plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria..
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte ,
enzimáticas , hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de
los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
los puentes de hidrógeno.
los puentes eléctricos.
las interacciones hifrófobas.
Estructura Cuaternaria
Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
PROPIEDADES DE PROTEÍNAS

Desnaturalización.

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura.
Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción
máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace
insoluble en agua y precipita.
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones
del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a
su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNAS

El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las proteínas de origen animal. En la
mayoría de los vegetales siempre hay alguno que no está presente en cantidades suficientes. Se define el
valor o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos
necesarios para los seres humanos. La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más similar
sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrón con el
que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta.
Por otro lado, no todas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan. La utilización neta de una
determinada proteína, o aporte proteico neto, es la relación entre el nitrógeno que contiene y el que el
organismo retiene. Hay proteínas de origen vegetal, como la de la soja, que a pesar de tener menor valor
biológico que otras proteínas de origen animal, su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho
mejor en nuestro sistema digestivo.

Necesidades diarias de proteínas

La cantidad de proteínas que se requieren cada día es un tema controvertido, puesto que depende de
muchos factores. Depende de la edad, ya que en el período de crecimiento las necesidades son el doble o
incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud de nuestro intestino y nuestros riñones, que
pueden hacer variar el grado de asimilación o las pérdidas de nitrógeno por las heces y la orina. También
depende del valor biológico de las proteínas que se consuman, aunque en general, todas las
recomendaciones siempre se refieren a proteínas de alto valor biológico. Si no lo son, las necesidades
serán aún mayores.
En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de proteínas al día para un adulto sano. La Organización
Mundial de la Salud y las RDA (Recommended Dietary Allowences publicadas en [Link]. por la
National Academic Science) recomiendan un valor de 0,8 gr. por kilogramo de peso y día. Por supuesto,
durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas necesidades aumentan.
El máximo de proteínas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud, es un tema aún más delicado. Las
proteínas consumidas en exceso, que el organismo no necesita para el crecimiento o para el recambio
proteico, se queman en las células para producir energía. A pesar de que tienen un rendimiento energético
igual al de los glúcidos, (unas 4 Kilocalorías por gramo) su combustión es más compleja y dejan residuos
metabólicos, como el amoniaco, que son tóxicos para el organismo. El cuerpo humano dispone de
eficientes sistemas de eliminación, pero todo exceso de proteínas supone cierto grado de intoxicación que
provoca la destrucción de tejidos y, en última instancia, la enfermedad o el envejecimiento prematuro.
Debemos evitar comer más proteínas de las estrictamente necesarias para cubrir nuestras necesidades.
Por otro lado, investigaciones muy bien documentadas, llevadas a cabo en los últimos años por el doctor
alemán Lothar Wendt, han demostrado que los aminoácidos se acumulan en las membranas basales de los
capilares sanguíneos para ser utilizados rápidamente en caso de necesidad. Esto supone que cuando hay
un exceso de proteínas en la dieta, los aminoácidos resultantes siguen acumulándose, llegando a dificultar
el paso de nutrientes de la sangre a las células (microangiopatía). Estas investigaciones parecen abrir un
amplio campo de posibilidades en el tratamiento a través de la alimentación de gran parte de las
enfermedades cardiovasculares, que tan frecuentes se han vuelto en occidente desde que se generalizó el
consumo indiscriminado de carne.

¿Proteínas de origen vegetal o animal?

Puesto que sólo asimilamos aminoácidos y no proteínas completas, el organismo no puede distinguir si
estos aminoácidos provienen de proteínas de origen animal o vegetal. Comparando ambos tipos de
proteínas podemos señalar:
Las proteínas de origen animal son moléculas mucho más grandes y complejas, por lo que contienen
mayor cantidad y diversidad de aminoácidos. En general, su valor biológico es mayor que las de origen
vegetal. Como contrapartida son más difíciles de digerir, puesto que hay mayor número de enlaces entre
aminoácidos por romper. Combinando adecuadamente las proteínas vegetales (legumbres con cereales o
lácteos con cereales) se puede obtener un conjunto de aminoácidos equilibrado. Por ejemplo, las proteínas
del arroz contienen todos los aminoácidos esenciales, pero son escasas en lisina. Si las combinamos con
lentejas o garbanzos, abundantes en lisina, la calidad biológica y aporte proteico resultante es mayor que
el de la mayoría de los productos de origen animal.

Al tomar proteínas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos también todos los desechos del
metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, ácido úrico, etc.), que el animal no pudo
eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actúan como tóxicos en nuestro organismo. El
metabolismo de los vegetales es distinto y no están presentes estos derivados nitrogenados. Los tóxicos de
la carne se pueden evitar consumiendo las proteínas de origen animal a partir de huevos, leche y sus
derivados. En cualquier caso, siempre serán preferibles los huevos y los lácteos a las carnes, pescados y
aves. En este sentido, también preferiremos los pescados a las aves, y las aves a las carnes rojas o de
cerdo.

La proteína animal suele ir acompañada de grasas de origen animal, en su mayor parte saturadas. Se ha
demostrado que un elevado aporte de ácidos grasos saturados aumenta el riesgo de padecer enfermedades
cardiovasculares.
En general, se recomienda que una tercera parte de las proteínas que comamos sean de origen animal,
pero es perfectamente posible estar bien nutrido sólo con proteínas vegetales. Eso sí, teniendo la
precaución de combinar estos alimentos en función de sus aminoácidos limitantes. El problema de las
dietas vegetarianas en occidente suele estar más bien en el déficit de algunas vitaminas, como la B12, o
de minerales, como el hierro.

Funciones

Las proteínas desempeñan distintas funciones en los seres vivos, como se observa en la tabla siguiente:
Tipos Ejemplos Localización o función
Enzimas Ácido-graso-sintetosa Cataliza la síntesis de ácidos grasos.
Reserva Ovoalbúmina Clara de huevo.
Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la sangre.
Protectoras en la sangre Anticuerpos Bloquean a sustancias extrañas.
Hormonas Insulina Regula el metabolismo de la glucosa.
Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos, pelos.
Contráctiles Miosina Constituyente de las fibras musculares

El mayor grupo lo constituyen las enzimas, que son los biocatalizadores de todos los procesos químicos
que tienen lugar en los seres vivos. Las enzimas, en su gran mayoría, son específicas para cada reacción,
de ahí su gran número. Como son catalizadores, actúan disminuyendo la energía de activación,
combinándose con los reaccionantes para producir un estado intermedio con menor energía de activación
que el estado de transición de la reacción no catalizada. Una vez formados los productos de la reacción, la
enzima se recupera.
Ampliemos que son las enzimas y como actúan:

Las enzimas

En todos los organismos es preciso sintetizar macromoléculas a partir de moléculas sencillas, y para
establecer los enlaces entre éstas se necesita energía. Esta energía se consigue rompiendo los enlaces
químicos internos de otras macromoléculas, sustancias de reserva o alimentos. Todo ello comporta una
serie de reacciones coordinadas cuyo conjunto se denomina metabolismo.
Dado que las sustancias que intervienen en estas reacciones son, generalmente, muy estables, se requeriría
una gran cantidad de energía para que reaccionaran entre sí, ya que, si no, la velocidad de reacción sería
nula o demasiado lenta. Para acelerar la reacción en un laboratorio bastaría con aumentar la temperatura o
bien con añadir un catalizador, es decir, una sustancia que aumente la velocidad de la reacción. En los
seres vivos, un aumento de temperatura puede provocar la muerte, por lo que se opta por la otra
posibilidad, es decir, el concurso de catalizadores biológicos o biocatalizadores. Las moléculas que
desempeñan esta función son las enzimas. Las enzimas son, proteínas globulares capaces de catalizar las
reacciones metabólicas.
Son solubles en agua y se difunden bien en los líquidos orgánicos. Pueden actuar a nivel intracelular, es
decir, en el interior de la célula donde se han formado, o a nivel extracelular, en la zona donde se
segregan.
Las enzimas cumplen las dos leyes comunes a todos los catalizadores: la primera es que durante la
reacción no se alteran, y la segunda es que no desplazan la constante de equilibrio para que se obtenga
más producto, sino que simplemente favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga en menos
tiempo. Las enzimas, a diferencia de los catalizadores no biológicos, presentan una gran especificidad,
actúan a temperatura ambiente y consiguen un aumento de la velocidad de reacción de un millón a un
trillón de veces.

Actividad enzimática.

En toda reacción química se produce una transformación de unas sustancias iniciales, denominadas
reactivos o sustratos (S), en unas sustancias finales o productos (P).
Esta transformación no se verifica directamente, ya que es necesario un paso intermedio en el cual el
reactivo se active, de forma que sus enlaces se debiliten y se favorezca su ruptura. Este paso intermedio
recibe el nombre de complejo activado y requiere un aporte de energía, generalmente en forma de calor,
que se conoce como
energía de activación.
Las enzimas pueden actuar de dos formas: unas, fijándose mediante enlaces fuertes (covalentes) al
sustrato, de modo que se debiliten sus enlaces y que no haga falta tanta energía para romperlos; y otras,
atrayendo a las sustancias reaccionantes hacia su superficie de modo que aumente la posibilidad de
encuentro y que la reacción se produzca más fácilmente.
Las enzimas, una vez que han realizado la transformación del sustrato o sustratos en productos, se liberan
rápidamente de ellos para permitir el acceso a otros sustratos.

COMPOSICION QUIMICA

Las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas: en la
sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y pólenes. Hay ciertos elementos químicos
que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades. En
todas se encuentran un alto porcentaje de nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y carbono. En la
mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fósforo y hierro.

Las proteínas son sustancias complejas, formadas por la unión de ciertas sustancias más simples llamadas
aminoácidos, que los vegetales sintetizan a partir de los nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los
animales herbívoros reciben sus proteínas de las plantas; el hombre puede obtenerlas de las plantas o de
los animales, pero las proteínas de origen animal son de mayor valor nutritivo que las vegetales. Esto se
debe a que, de los aminoácidos que se conocen, que son veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles
para la vida, y es en las proteínas animales donde éstas se encuentran en mayor cantidad.
El valor químico (o "puntuación química") de una proteína se define como el cociente entre los
miligramos del aminoácido limitante existentes por gramo de la proteína en cuestión y los miligramos del
mismo aminoácido por gramo de una proteína de referencia. El aminoácido limitante es aquel en el que el
déficit es mayor comparado con la proteína de referencia, es decir, aquel que, una vez realizado el
cálculo, da un valor químico mas bajo. La "proteína de referencia" es una proteína teórica definida por la
FAO con la composición adecuada para satisfacer correctamente las necesidades proteicas. Se han fijado
distintas proteínas de referencia dependiendo de la edad, ya que las necesidades de aminoácidos
esenciales son distintas. Las proteínas de los cereales son en general severamente deficientes en lisina,
mientras que las de las leguminosas lo son en aminoácidos azufrados (metionina y cisteina). Las proteínas
animales tienen en general composiciones mas próximas a la considerada ideal.
El valor químico de una proteína no tiene en cuenta otros factores, como la digestibilidad de la proteína o
el hecho de que algunos aminoácidos pueden estar en formas químicas no utilizables.. Sin embargo, es el
único fácilmente medible. Los otros parámetros utilizados para evaluar la calidad de una proteína
(coeficiente de digestibilidad, valor biológico o utilización neta de proteína) se obtienen a partir de
experimentos dietéticos con animales o con voluntarios humanos.
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse,
dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -
NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este
caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion

CLASIFICACION Y ESTRUCTURA

ESTRUCTURA
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura
primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras
informa de la disposición de la anterior en el espacio.

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena
polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su
secuencia y de la forma que ésta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el [Link] aas., a medida

que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces,
adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
la a(alfa)-hélice
la conformación beta

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la
formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que
le sigue.
En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada
disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al

plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria..
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte ,
enzimáticas , hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de
los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
los puentes de hidrógeno
los puentes eléctricos
las interacciones hifrófobas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o
muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.

CLASIFICACION
Las proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en:
Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptófano, serina, treonina, tirosina, prolina,
hidroxiprolina, metionina, cisteína, cistina, lisina, arginina, histidina, ácido aspártico y ácido glutámico.
Según su composición
pueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas "conjugadas".
Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos,
mientras que las "conjugadas" o "Heteroproteínas" son proteínas que al hidrolizarse producen también,
además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no protéica de una
proteína conjugada se denomina "grupo prostético". Las proteínas cojugadas se subclasifican de acuerdo
con la naturaleza de sus grupos prostéticos.
La siguiete tabla muestra la clasificación completa.

CONJUGADAS
NOMBRE COMPONENTE NO PROTEICO
Nucleoproteínas Acidos nucléicos
Lipoproteínas Lípidos
Fosfoproteínas Grupos fosfato
Metaloproteínas Metales
Glucoproteínas Monosacáridos

Glucoproteínas
Ribonucleasa
Mucoproteínas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
Lipoproteínas
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoproteínas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno
Citocromos, que transportan electrones
SIMPLES
Globulares
Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.

Fibrosas
Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

Según su conformación

Se entiende como conformación, la orientación tridimensional que adquieren los grupos característicos de
una molécula en el espacio, en virtud de la libertad de giro de éstos sobre los ejes de sus enlaces . Existen
dos clases de proteínas que difieren en sus conformacxiones características: "proteínas fibrosas" y
"proteínas globulares".
Las proteínas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en forma paralela. Esta
alineación puede producir dos macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobre si mismas en
grupos de varios haces formando una "macro-fibra", como en el caso del colágeno de los tendones o la a-
queratina del cabello; la segunda posibilidad es la formación de láminas como en el caso de las b-
queratinas de las sedas naturales.

Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales soportes estructurales
de los tejidos; son insolubles en agua y en soluciones salinas diliudas y en general más resistentes a los
factores que las desnaturalizan.
Las proteínas globulares son conformaciones de cadenas polipeptídicas que se enrollan sobre si mismas
en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado" . El resultado es una macro-estructura de tipo
esférico.
La mayoría de estas proteínas son solubles en agua y por lo general desempeñan funciones de transporte
en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catálisis de las reacciones bioquímicas, son proteínas
globulares.
Según su función
La diversidad en las funciones de las proteínas en el organismo es quizá la más extensas que se pueda
atribuir a una familia de biomoléculas.

Enzimas: Son proteínas cuya función es la "catalisis de las reacciones bioquímicas". Algunas de stas
reacciones son muy sencillas; otras requieren de la participación de verdaderos complejos
multienzimáticos. El poder catalítico de las enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de una
reacción, al menos un millon de veces.
Las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas globulares y muchas de ellas son proteínas conjugadas.
Proteínas de transporte: Muchos iones y moléculas específicas son transportados por proteínas
específicas. Por ejemplo, la hemoglobina transporta el oxígeno y una porción del gas carbónico desdes y
hacia los pulmones, respectivamente. En la memebrana mitocondrial se encuentra una serie de proteínas
que trasnportan electrones hasta el oxígeno en el proceso de respiración aeróbica.
Proteínas del movimiento coordinado: El músculo está compuesto por una variedad de proteínas fibrosas.
Estas tienen la capacidad de modificar su estructura en relación con cambios en el ambiente
electroquímico que las rodea y producir a nivel macro el efecto de una contracción muscular.
Proteínas estructurales o de soporte: Las proteínas fibrosas como el colágeno y las a-queratinas
constituyen la estructura de muchos tejidos de soporte del organismo, como los tendones y los huesos.
Anticuerpos: Son proteínas altamenmte específicas que tienen la capacidad de identificar susustancias
extrañas tale como los virus, las bacterias y las células de otros organismos.
Proteoreceptores: Son proteínas que participan activamente en el proceso de recepción de los impulsos
nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente en los bastoncillos de la retina del ojo.
Hormonas y Proteínas represoras: son proteínas que participan en la regulación de procesos metabólicos;
las proteínas represoras son elementos importantes dentro del proceso de transmisión de la información
genética en la bisíntesis de otras moléculas.

FUNCIONES

Las proteinas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales.
Las funciones de las proteinas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su
integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc...Todas las
proteinas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteinas
estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteina para originar una estructura mayor. Sin
embargo,otras proteinas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la
hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN, las
hormonas a sus receptores específicos, etc...
A continuación se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones que desempeñan:

Función ESTRUCTURAL

-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:

Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o facilitan el
transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes.
-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los capullos de seda,
respectivamente.
Función ENZIMATICA

-Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como
biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.
Función HORMONAL
-Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de
glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la
adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el
metabolismo del calcio).

Función REGULADORA

-Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la
ciclina).

Función HOMEOSTATICA

-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para
mantener constante el pH del medio interno.

Función DEFENSIVA

Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.

La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con
funciones defensivas.

Función de TRANSPORTE

La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.

La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.

Función CONTRACTIL

La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.

La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Función DE RESERVA

La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada,

constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.
La lactoalbúmina de la leche.

METABOLISMO

Los seres humanos necesitamos para sobrevivir y desarrollarnos normalmente, solamente una pequeña
cantidad de componentes individuales.
Agua , para compensar las pérdidas producidas por la evaporación, sobre todo a través de los pulmones, y
como vehículo en la eliminación de solutos a través de la orina.
Las necesidades normales se estiman en unos 2,5 litros, la mitad para compensar las pérdidas por
evaporación y la otra mitad eliminada en la orina. Estas necesidades pueden verse muy aumentadas si
aumentan las pérdidas por el sudor. Los alimentos preparados normalmente aportan algo mas de un
litro, el agua metabólica (obtenida químicamente en la destrucción de los otros componentes de los
alimentos) representa un cuarto de litro y el resto se toma directamente como bebida.
Necesitamos energia para dos tipos de funciones: Mantenernos como un organismo vivo y realizar
actividades voluntarias. La actividad de mantenimiento se conoce con el nombre de" metabolismo basal"
Metabolismo basal

En este apartado se incluye una multitud de actividades, como, la sintesis de proteinas (que es la actividad
que mas energia consume, del 30 al 40 % de las necesidades) el transporte activo y la trasmisión nerviosa
(otro tanto) y los latidos del corazón y la respiración (alrededor del 10 %).
Existen grandes diferencias en el consumo de energia por los distintos organos. El cerebro consume el 20
% de la energia utilizada en reposo, lo mismo que toda la masa muscular, aunque en peso representan el
2% y el 40 % respectivamente. La energia que una persona precisa para cubrir el metabolismo basal
depender; en consecuencia del numero de celulas
metabolicamente activas que posea, y en consecuencia de su peso. Por supuesto, como ya se ha visto, no
todos los tejidos consumen la misma proporción de energia (el esqueleto y el tejido adiposo son poco
activos metabolicamente, por ejemplo), pero en una primera aproximación, pueden considerarse las
necesidades energéticas de una persona no especialmente obesa como una función de su peso. La
estimación que se utiliza generalmente es de 1 kilocalorica por kilogramo de peso corporal y por hora.
Necesidades en función de la actividad. Estas necesidades son muy variables, en función
de la intensidad de la actividad. Puede variar entre un pequeño incremento de las necesidades
correspondientes al metabolismo basal y el multiplicar estas necesidades por siete. Se ha determinado
experimentalmente el gasto energético de casi cualquier actividad humana, utilizando como sistema de
medida el consumo de oxígeno y la producción de CO2. Los valores exactos dependen de las
características de la persona (peso sobre todo, pero también sexo y edad).
En la tabla adjunta se dan algunos ejemplos de estimaciones del consumo energético según la actividad:
Actividad ligera:
Entre 2,5 y 5 Kcal/minuto Andar, trabajo industrial normal, trabajo domestico, conducir un tractor.
Actividad moderada:
Entre 5 y 7,5 Kcal/minuto Viajar en bicicleta, cavar con azada.
Actividad pesada: Entre 7,5 y 10 Kcal/minuto Minería,jugar al futbol.
Actividad muy pesada: Mas de 10 Kcal /minuto Cortar leña, Carrera.
Las proteinas, los hidratos de carbono y los lípidos o grasas, además de otras funciones orgánicas, actúan
como combustible productores de energia. Estos últimos tienen la tendencia de acumularse en diversas
partes del cuerpo cuando los requerimientos de energía son menores, lo que en definitiva causa la
obesidad. Las grasas se queman muy lentamente en comparación con los hidratos de carbono, por lo que
se dificulta su completa eliminación o que se metabolice adecuadamente.
El organismo obtiene las grasas de dos fuentes:La exógena (alimentación) y la Endógena (metabolismo).

DERIVADOS

Proteínas citosólicas.
Representa uno de los grupos que tiene mayor abundancia de proteínas. En él se distinguen:
las proteínas fibrilares: son las que constituyen el citoesqueleto (los neurofilamentos) y entre ellas se
encuentran la tubulina, la actina y sus proteínas asociadas. Representan alrededor de un 25% de las
proteínas totales de la neuronas.
Enzimas: catalizan las reacciones metabólicas de las neuronas.
Proteínas citosólicas
Se forman en los poliribosomas libres o polisomas, ubicados en el citoplasma neuronal, cuando el mRNA
para esas proteínas se une a los ribosomas. En relación a estas proteínas hay que considerar a otra proteína
pequeña, la ubiquitina, que se une residuos de lisina de las proteína para su posterior degradación.
Proteínas nucleares y mitocondriales
También se forman en los polirribosomas y luego son enviadas al núcleo o a las mitocondrias, donde
existen receptores específicos a los que se unen para incorporarse al organelo, por el proceso de
traslocación. El mecanismo por el que se incorporan las proteínas después de su síntesis, es la
importación post-transducción.
Hay dos categorías de proteínas de membranas:
1.- Las proteínas integrales: se incluyen en este grupo los receptores químicos de membrana (a
neurotransmisores, a factores de crecimiento). Ellas están incertadas o embebidas en la bicapa lipídica o
están unidas covalentemente a otras moléculas que sí atraviesan la membrana. Una proteína que atraviesa
la membrana y que ofrece un grupo N-terminal, hacia el espacio extraneuronal, es designada como del
tipo I. Las hay también del tipo II que son aquellas en que el grupo N-terminal se ubica en el citosol.
2.- Las proteínas periféricas: se ubican en el lado citosólico de la membrana a la cual se unen por
asociaciones que hacen con los lípidos de la membrana o con las colas citosólicas de proteínas integrales
o con otras proteínas periféricas (proteína básica de la mielina o complejos de proteínas).
Las proteínas de la membrana plasmática y las de secreción se forman en los polirribosomas que se unen
al retículo endoplasmático rugoso. Ellos constituyen un material de naturaleza basófila (se tiñen con
colorantes básicos como el azul de toluidina, el violeta de cresilo y el azul de metileno) que al
microscopioi óptico se han identificado como la substancia de Nissl. Una vez que las proteínas formadas
en este sistema pasan al interior del retículo, ellas son modificadas por procesos que se inician el retículo
y que continuan en el sistema de Golgi y aún, posteriormente, en los organelos finales a donde son
destinadas (vesículas de secreción).
Las proteínas que son componentes de las membranas abandonan el retículo en una variedad de vesículas.
Además de las de secreción, son muy importantes para las neuronas, las vesículas sinápticas. A través de
ambos tipos de vesículas las proteínas son enviadas al espacio extraneural por la vía constitutiva o la vía
regulada.

IMPORTANCIA EN EL ORGANISMO

Debe aportarse en la alimentación diaria al menos 0,8 gramos de proteínas por kg al día.
Una capacidad inmune adecuada requiere de una alimentación mixta, es decir mezclar proteínas en cada
comida. Esto es necesario para constituir una adecuada estructura de ladrillos de las proteínas, conocidos
como aminoácidos.
Diariamente se recambia el 1 a 2% de nuestras proteínas, razón por la que debemos ingerir dicha
cantidad.
Existen aminoácidos indispensables para la salud dado que el organismo es incapaz de sintetizarlos si no
se ingieren.
Estos ladrillos (aminoácidos) se conocen como esenciales y constituyen los factores limitantes para
alcanzar la óptima nutrición proteica.
Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y lisina (trigo) o triptofano y lisina (el maíz).
Los lácteos de vaca son deficitarios en metionina, cisteína y hoy semi deficitarios en triptofano.
El pescado, pollo,vacuno, tubérculos (papas) y leguminosas (porotos lentejas,etc) son deficitarias en
cisteína y metionina.
El huevo es deficitario en metionina para el adulto.
La mal nutrición provoca:
Reducción de la competencia inmune, vale decir la respuesta específica de anticuerpos y de glóbulos
blancos disminuye.
La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce considerablemente.
La restrición proteica reduce la síntesis del antioxidante y protector más importante de nuestras células, el
glutation. Su deficiencia es secundaria a una pobre ingesta de sus precursores aminoácidicos, el
glutamato, la glicina y la cisteína.
Su déficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechos que los microorganismos nos dejan,
los conocidos Radicales Libres. Estos actúan prolongando el daño a las células propias y de paso
aumentan el riesgo de un cáncer, promovido por una infección de un virus, por ejemplo la hepatitis B o
por la ingestión de productos químicos inductores o promotores de cáncer, por ejemplo pesticidas, toxinas
de hongos, etc.
La falta de proteína produce vulnerabilidad a las infecciones en nuestro organismo lo que se manifiesta en
el pulmón y en el intestino delgado.
En ambos, la secreción continua de mucosidades permite un verdadero barrido de las sustancias dañinas,
entre ellos sustancias potencialmente cancerígenas y también de microrganismos infecciosos que
pudieron entrar.
Esta sustancia viscosa constituida por azúcares y proteínas (glucoproteínas) es de secreción constante y
requiere del aporte de proteínas adecuado, si este aporte falla en cantidad o calidad (falta de ciertos
aminoácidos conocidos como cisteína o treonina) el mucus será pobre o de mala calidad reduciendo
nuestra capacidad de defensa

ALIMENTOS Y SU ACCION

Las proteínas, desde las humanas hasta las que forman las bacterias unicelulares, son el resultado de las
distintas combinaciones entre veinte aminoácidos distintos, compuestos a su vez por carbono, hidrógeno,
oxígeno, nitrógeno y, a veces, azufre. En la molécula proteica, estos aminoácidos se unen en largas hileras
(cadenas polipeptídicas) mantenidas por enlaces peptídicos, que son enlaces entre grupos amino (NH2) y
carboxilo (COOH). El número casi infinito de combinaciones en que se unen los aminoácidos y las
formas helicoidales y globulares en que se arrollan las hileras o cadenas polipeptídicas, permiten explicar
la gran diversidad de funciones que estos compuestos desempeñan en los seres vivos.

Para sintetizar sus proteínas esenciales, cada especie necesita disponer de los veinte aminoácidos en
ciertas proporciones. Mientras que las plantas pueden fabricar sus aminoácidos a partir de nitrógeno,
dióxido de carbono y otros compuestos por medio de la fotosíntesis, casi todos los demás organismos sólo
pueden sintetizar algunos. Los restantes, llamados aminoácidos esenciales, deben ingerirse con la comida.
El ser humano necesita incluir en su dieta ocho aminoácidos esenciales para mantenerse sano: leucina,
isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Todos ellos se encuentran en las
proteínas de las semillas vegetales, pero como las plantas suelen ser pobres en lisina y triptófano, los
especialistas en nutrición humana aconsejan complementar la dieta vegetal con proteínas animales
presentes en la carne, los huevos y la leche, que contienen todos los aminoácidos esenciales.

En general, en los países desarrollados se consumen proteínas animales en exceso, por lo que no existen
carencias de estos nutrientes esenciales en la dieta. El kwashiorkor, que afecta a los niños del África
tropical, es una enfermedad por malnutrición, principalmente infantil, generada por una insuficiencia
proteica grave. La ingesta de proteínas recomendada para los adultos es de 0,8 g por kg de peso corporal
al día; para los niños y lactantes que se encuentran en fase de crecimiento rápido, este valor debe
multiplicarse por dos y por tres, respectivamente.
Las proteinas son de difìcil asimilación y no generan energía inmediata. Su ingesta excesiva no está
excenta de riesgos y tampoco es recomendable ingerir una gran cantidad en una sola comida (es decir, no
se saca nada con comerse una vaca en el almuerzo).
Un deportista durante la fase de entrenamiento destruye sus tejidos. Para repararlos, debe ingerir un
aporte mayor de proteínas (algo así como el 15% de la ración calórica diaria) y sobre todo a partir de
alimentos con un valor biológico elevado. Ejemplos adicionales a los ya señalados son el atún, quesos,
lentejas, pollos, nueces, avellanas, almendras y la carne de soya.
Generalmente, en montaña se ingieren muy pocas proteinas, o nada, debido en parte porque los alimentos
que las proveen son de difícil transporte (huevos), embalaje impropio (tarros) y de rápida descomposición
(carnes).

Principales fuentes de proteínas:

Cereales (arroz, avena, maíz, trigo, etc..)
Legumbres (porotos, lentejas, soya, arvejas, etc..)
Lácteos (leche, queso, yourt, etc..)
Semillas y frutos secos (sésamo, maravilla, nueces, almendras, maní, etc..)

PROPIEDADES

Especificidad
Las propiedades de las proteínas dependen de la estructura tridimensional en el medio acuoso, es decir, de
los aminoácidos que se disponen en su superficie, que son los que constituyen el centro activo; también
de los aminoácidos que se disponen hacia el interior, ya que son los que dan rigidez y forma a la proteína.
Cada proteína tiene una conformación según su estructura primaria. Así, un pequeño cambio en la
secuencia de aminoácidos provoca cambios en la estructura primaria, secundaria, terciaria, y por tanto
pérdida de la actividad biológica.
Solubilidad
Las proteínas globulares son solubles en agua, debido a que sus radicales polares o hidrófilos se sitúan
hacia el exterior, formando puentes de hidrógeno con el agua, constituyendo una capa de solvatación.
Esta solubilidad varía dependiendo del tamaño, de la forma, de la disposición de los radicales y del pH.
Desnaturalización
Pérdida de la estructura tridimensional o conformación, y por tanto también de la actividad biológica. Se
produce al variar la temperatura, presión, pH, electronegatividad, etc. Esto provoca la rotura de los
puentes de hidrógeno que mantienen las estructuras secundaria y terciaria, y las proteínas se convierten en
fibras insolubles en agua. Si las condiciones son suaves, el proceso es reversible, y si el cambio es más
drástico, es irreversible.
SÍNTESIS DE LAS PROTEINAS

Las instrucciones para la síntesis de las proteínas están codificadas en el ADN del núcleo. Sin embargo el
ADN no actúa directamente, sino que transcribe su mensaje al ARNm que se encuentra en las células, una
pequeña parte en el núcleo y, alrededor del 90% en el citoplasma. La síntesis de las proteínas ocurre como
sigue:
El ADN del núcleo transcribe el mensaje codificado al ARNm. Una banda del ADN origina una banda
complementaria de ARNm.
El ARN mensajero formado sobre el ADN del núcleo, sale a través de los poros de la membrana nuclear y
llega al citoplasma donde se adhiere a un ribosoma. Allí será leído y descifrado el código o mensaje
codificado que trae del ADN del núcleo.
El ARN de transferencia selecciona un aminoácido específico y lo transporta al sitio donde se encuentra
el ARN mensajero. Allí engancha otros aminoácidos de acuerdo a la información codificada, y forma un
polipéptido. Varias cadenas de polipéptidos se unen y constituyen las proteínas. El ARNt queda libre.
Indudablemente que estos procesos de unión o combinación se hacen a través de los tripletes nucleótidos
del ARN de transferencia y del ARN mensajero. Además los ribosomas se mueven a lo largo del ARN
mensajero, el cual determina qué aminoácidos van a ser utilizados y su secuencia en la cadena de
polipéptidos. El ARN ribosómico, diferente del ARN y del ARNt y cuya estructura se desconoce,
interviene también en el acoplamiento de aminoácidos en la cadena proteica.
Las proteínas formadas se desprenden del ribosoma y posteriormente serán utilizadas por las células.
Igualmente el ARN de transferencia, es "descargado" y el ARN mensajero ya "leído" se libera del
ribosoma y puede ser destruido por las enzimas celulares o leído por uno o más ribosomas.
La síntesis de las proteínas comienza por consiguiente en el núcleo, ya que allí el ADN tiene la
información, pero se efectúa en el citoplasma a nivel de los ribosomas.
Transcripción del mensaje genético del ADN al ARN.
La biosíntesis de las proteínas comienza cuando un cordón de ARNm, con la ayuda de ciertas enzimas, se
forma frente a un segmento de uno de los cordones de la hélice del ADN. (Las micrografías electrónicas
indican que el ADN se desenrolla un poco para permitir la síntesis del ARN).
El ARNm se forma a lo largo del cordón del ADN de acuerdo con la misma regla del apareamiento de las
bases que regula la formación de un cordón de ADN, excepto en que en el ARNm el uracilo sustituye a la
timina. Debido al mecanismo de copia, el cordón del ARNm, cuando se ha completado lleva una
transcripción fiel del mensaje del ADN. Entonces el cordón de ARNm se traslada al citoplasma en el cual
se encuentran los aminoácidos, enzimas especiales, moléculas de ATP, ribosomas y moléculas de ARN
de transferencia.
Una vez en el citoplasma, la molécula de ARN se une a un ribosoma. Cada tipo de ARNt engancha por un
extremo a un aminoácido particular y cada uno de estos enganches implica una enzima especial y una
molécula de ATP.
En el punto en el que la molécula de ARNm toca al ribosoma, una molécula de ARNt, remolcando a su
aminoácido particular, se sitúa en posición inicial.
A medida que el cordón de ARNm se desplaza a lo largo del ribosoma, se sitúa en su lugar la siguiente
molécula de ARNt con su aminoácido. En este punto, la primera molécula de ARNt se desengancha de la
molécula de ARNm. El ARN mensajero parece tener una vida mucho más breve, al menos en Escherichia
coli. La duración promedio de una molécula de ARNm en E. Coli. es de dos minutos, aunque en otro tipo
de células puede ser más larga. Esto significa que en E. Coli. la producción continua de una proteína
requiere una producción constante de las moléculas de ARNm apropiadas. De esta manera los
cromosomas bacterianos mantienen un control muy rígido de las actividades celulares, evitando la
producción de proteínas anormales que pudiera ocurrir por el posible desgaste de la molécula de ARNm.

CONCEPTO DE PROTEÍNA

Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre
otros elementos.
Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y
serían por tanto los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n: de aa. que forma la molécula
no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior
a 50 aa. se habla ya de proteína.
LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado
radical R.
Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos.

COMPORTAMIENTO QUÍMICO

En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse,
dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -
NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este
caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion

EL ENLACE PEPTÍDICO

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace
covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar
al desprendimiento de una molécula de agua.

El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta
rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura
primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras
informa de la disposición de la anterior en el espacio.

ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena
polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su
secuencia y de la forma que ésta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el [Link] aas., a medida

que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces,
adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
la a(alfa)-hélice
la conformación beta

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la
formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que
le sigue.
En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada
disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al

plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria..
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte ,
enzimáticas , hormonales, etc.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de
los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
los puentes de hidrógeno
los puentes eléctricos
las interacciones hifrófobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o
muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.

PROPIEDADES DE PROTEINAS

Especificidad.
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza
porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un
cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.
Además, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas
específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La
semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la
construcción de "árboles filogenéticos"
Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura.
Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción
máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace
insoluble en agua y precipita.
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones
del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a
su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

HOLOPROTEÍNAS Formadas solamente por aminoácidos

 HETEROPROTEÍNAS

Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético

HOLOPROTEÍNAS

 Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

 Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Globulares  Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
 Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
 Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.

 Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

 Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
Fibrosas
 Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
 Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

HETEROPROTEÍNAS

 Ribonucleasa
 Mucoproteínas
Glucoproteínas
 Anticuerpos
 Hormona luteinizante

Lipoproteínas  De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.

 Nucleosomas de la cromatina
Nucleoproteínas
 Ribosomas

 Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno

Cromoproteínas
 Citocromos, que transportan electrones

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS

 Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.

 Las histonas que forman parte de los cromosomas
Estructural  El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
 La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
 La queratina de la epidermis.

Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones
Enzimatica
químicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aquí.

 Insulina y glucagón
 Hormona del crecimiento
Hormonal
 Calcitonina
 Hormonas tropas

 Inmunoglobulina
Defensiva
 Trombina y fibrinógeno

 Hemoglobina
Transporte  Hemocianina
 Citocromos
  Ovoalbúmina, de la clara de huevo
Reserva  Gliadina, del grano de trigo
 Lactoalbúmina, de la leche

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína
proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o del dios proteo, por la cantidad
de formas que pueden tomar

Características

Las proteínas son moléculas de enorme tamaño; pertenecen a la categoría de macromoléculas; son
polímeros, es decir, están constituidas por gran número de unidades estructurales simples repetitivas
(monómeros). Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado,
forman siempre dispersiones coloidales, con características que las distinguen de las soluciones de
moléculas más pequeñas.
Por hidrólisis, las moléculas proteínicas son escindidas en numerosos compuestos relativamente simples,
de pequeño peso, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades
son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante
enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran
molécula polimérica de una proteína.
Todas las proteínas contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también
azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa,
término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteínas contienen 1 g de
N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la
medición de N de la misma.
La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la
información suministrada por los genes.
Funciones
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las (moléculas). constituyentes de los seres
vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia y/o actividad
de este tipo de sustancias. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de
funciones a ellas asignadas. Son proteínas casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en
organismos vivientes; muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; la hemoglobina y otras
moléculas con funciones de transporte en la sangre; los anticuerpos, encargados de acciones de defensa
natural contra infecciones o agentes extraños; los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas
capaces de desencadenar una respuesta determinada; la actina y la miosina, responsables finales del
acortamiento del músculo durante la contracción; el colágeno, integrante de fibras altamente resistentes
en tejidos de sostén.
Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado
radical R.
Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos.
 proteínas

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína
proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o del dios proteo, por la cantidad
de formas que pueden tomar

Características [editar]
Las proteínas son moléculas de enorme tamaño; pertenecen a la categoría de macromoléculas; son
polímeros, es decir, están constituidas por gran número de unidades estructurales simples repetitivas
(monómeros). Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado,
forman siempre dispersiones coloidales, con características que las distinguen de las soluciones de
moléculas más pequeñas.
Por hidrólisis, las moléculas proteínicas son escindidas en numerosos compuestos relativamente simples,
de pequeño peso, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades
son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante
enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran
molécula polimérica de una proteína.
Todas las proteínas contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también
azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa,
término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteínas contienen 1 g de
N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la
medición de N de la misma.
La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la
información suministrada por los genes.
Funciones
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las (moléculas). constituyentes de los seres
vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia y/o actividad
de este tipo de sustancias. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de
funciones a ellas asignadas. Son proteínas casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en
organismos vivientes; muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; la hemoglobina y otras
moléculas con funciones de transporte en la sangre; los anticuerpos, encargados de acciones de defensa
natural contra infecciones o agentes extraños; los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas
capaces de desencadenar una respuesta determinada; la actina y la miosina, responsables finales del
acortamiento del músculo durante la contracción; el colágeno, integrante de fibras altamente resistentes
en tejidos de sostén.
Estructura

Presentan una disposición característica en condiciones ambientales, si se cambia la presión, temperatura,

pH, etc. pierde la conformación y su función. La función depende de la conformación y ésta viene
determinada por la secuencia de aminoácidos.
Secuencia de aminoácidos. Las proteínas pertenecen al tipo de moléculas llamadas "polímeros"En
química, los polímeros son macromoléculas (generalmente orgánicas) formadas por la unión de
moléculas más pequeñas llamadas monómeros. Un monómero (del griego mono, uno y meros, parte) es
una molécula de pequeña masa molecular que unida a otros monómeros, a veces cientos o miles, por
medio de enlaces químicos, generalmente covalentes, forman macromoléculas llamadas polímeros.
Además son unidades básicas o moléculas orgánicas relativamente simples, con estructura definida,
estabilizada y específica. Algunos monómeros: Monosacáridos, Ácidos grasos, nucleótidos, aminoácidos,
etc.
Es decir, están compuestas de una sucesión de "ladrillos" menores. Más específicamente son polímeros
lineales es decir, se componen de una secuencia lineal de "ladrillos" que son, en el caso de las proteínas,
los aminoácidos. Los aminoácidos son pequeñas moléculas que comparten algunas características y que
pueden unirse entre sí para formar largas cadenas, las proteínas. Como existen veinte (21 contando a la
selenocisteína) aminoácidos distintos, y una proteína puede tener fácilmente varios cientos de
aminoácidos, resulta que la forma en que se ordenan los aminoácidos en una proteína es única para ella y
determina las características de esta. A este ordenamiento de aminoácidos se le llama secuencia
aminoacídica de una proteína.
Las proteínas, pese a ser cadenas lineales, no se mantienen como un hilo estirado; sino que se pliegan
sobre sí mismas (uno podría imaginarlas como un ovillo) para adquirir una estructura tridimencional que
condiciona su estructura y función (estructura secundaria y terciaria) la forma de plegarse de cada
proteína; también depende de la secuencia aminoacídica que tenga, llamándose también a esta secuencia
"estructura primaria" de la proteína.
Aunque hasta ahora actualmente no se ha logrado, debiera ser posible predecir la estructura
tridimencional de una proteína conociendo su estructura primaria (salvo en algunos casos especiales). La
secuencia de aminoácidos de una proteína viene determinada por la secuencia de nucleótidos del ADN
del gen que la codifica.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional: Estructura primaria. Estructura

secundaria. Nivel de dominio. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. A partir del nivel de dominio
sólo las hay globulares.

Propiedades de las proteínas

Solubilidad: Esta propiedad se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si
se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
Capacidad Electrolítica: Se determina a través de la electrólisis, en la cual si las proteínas se trasladan al
polo positivo es porque su radical tiene carga negativa y viceversa.
Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que esta determinada por su

Estructura primaria.

La estructura primaria de las proteínas viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena
proteíca, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados. La
conformación espacial de una proteína se analiza en términos de estructura secundaria (cuando ciertas
fuerzas de atracción causan que la molécula se pliegue) y estructura terciaria (si la molécula se vuelve
más compacta). La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización,
la llamada estructura cuaternaria.
Las cadenas laterales de aminoácidos emergen a partir de una cadena principal. Por convención, el orden
de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.

Desnaturalización:

La desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su

estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades
físico-quí[Link] proteínas pueden desnaturalizarse al perder su estructura terciaria. Al desnaturalizarse
una proteína, esta pierde solubilidad en el agua y precipita. La desnaturalización se produce por cambios
de temperatura o variaciones de pH. En algunos casos, las proteínas desnaturalizadas pueden volver a su
estado original a través de un proceso llamado renaturalización.

Determinación de la estabilidad proteica

La estabilidad de una proteína es una medida de la energía que diferencia al estadonativo de otros estados
"no nativos" o desnaturalizados. Hablaremos de estabilidad termodinámica La termodinámica (del griego
θερμo-, termo, que significa "calor" [1] y δύναμις, dinámico, que significa "fuerza" [2] ) es una rama de la
física que estudia los efectos de los cambios de la temperatura, presión y volumen de los sistemas físicos
a un nivel macroscópico. Aproximadamente, calor significa "energía en tránsito" y dinámica se refiere al
"movimiento", por lo que, en esencia, la termodinámica estudia la circulación de la energía y cómo la
energía infunde movimiento. Históricamente, la termodinámica se desarrolló a partir de la necesidad de
aumentar la eficiencia de las primeras máquinas de vapor.

El punto de partida para la mayor parte de las consideraciones termodinámicas son las leyes de la
termodinámica, que postulan que la energía puede ser intercambiada entre sistemas físicos en forma de
calor o trabajo. También se postula la existencia de una magnitud llamada entropía, que puede ser
definida para cualquier sistema. En la termodinámica se estudian y clasifican las interacciones entre
diversos sistemas, lo que lleva a definir conceptos como sistema termodinámico y su contorno. Un
sistema termodinámico se caracteriza por sus propiedades, relacionadas entre sí mediante las ecuaciones
de estado. Éstas se pueden combinar para expresar la energía interna y los potenciales termodinámicos,
útiles para determinar las condiciones de equilibrio entre sistemas y los procesos espontáneos.
Con estas herramientas, la termodinámica describe cómo los sistemas responden a los cambios en su
entorno. Esto se puede aplicar a una amplia variedad de temas de ciencia e ingeniería, tales como
motores, transiciones de fase, reacciones químicas, fenómenos de transporte, e incluso agujeros negros.
Los resultados de la termodinámica son esenciales para otros campos de la física y la química, ingeniería
química, ingeniería aeroespacial, ingeniería mecánica, biología celular, ingeniería biomédica, y la ciencia
de materiales por nombrar [Link] podamos hacer la diferencia de energía entre el estado nativo y
el desnaturalizado, para lo cual se requiere reversibilidad en el proceso de desnaturalización. Y
hablaremos de estabilidad cinética cuando, dado que la proteína desnaturaliza irreversiblemente, sólo
podemos diferenciar energéticamente la proteína nativa del estado de transición (el estado limitante en el
proceso de desnaturalización) que da lugar al estado final. En el caso de las proteínas reversibles, también
se puede hablar de estabilidad cinética, puesto que el proceso de desnaturalización también presenta un
estado limitante. Actualmente se ha demostrado que algunas proteínas reversibles pueden carecer de
dicho estado limitante, si bien es un tema aún controvertido en la bibliografía científica.

La determinación de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas técnicas. La única de ellas que
mide directamente los parámetros energéticos es la calorimetría (normalmente en la modalidad de
calorimetría diferencial de barrido). En esta se mide la cantidad de calor que absorbe una disolución de
proteína cuando es calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce una transición entre el
estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva asociada la absorción de una gran cantidad de calor.
El resto de técnicas miden propiedades de las proteínas que son distintas en el estado nativo y en el estado
desplegado. Entre ellas se podrían citar la fluorescencia de triptófanos y tirosinas, el dicroismo circular,
radio hidrodinámico, espectroscopía infrarroja, resonancia magnética nuclear,... Una vez hemos elegido la
propiedad que vamos a medir para seguir la desnaturalización de la proteína, podemos distinguir dos
modalidades: Aquellas que usan como agente desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas
que hacen uso de agentes químicos (como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidinio,
alcoholes,...). Estas últimas relacionan la concentración del agente utilizado con la energía necesaria para
la desnaturalización. Una de las últimas técnicas que han emergido en el estudio de las proteínas es la
microscopía de fuerza atómica. Esta técnica es cualitativamente distinta de las demás, puesto que no
trabaja con sistemas macroscópicos sino con moléculas individuales. Mide la estabilidad de la proteína a
través del trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza por un extremo mientras se
mantiene el otro extremo fijo a una superficie.

La importancia del estudio de la estabilidad proteica está en sus implicaciones biomédicas y

biotecnológicas. Así, enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson están realcionadas con la
formación de amiloides (polímeros de proteínas desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas
enfermedades podría encontrarse en el desarrollo de fármacos que desestabilizaran las formas
amiloidogénicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez más proteínas van
siendo utilizadas como fármacos. Resulta obvio que los fármacos deben presentar una estabilidad que les
de un alto tiempo de vida cuando están almacenados y un tiempo de vida limitado cuando están
realizando su acción en el cuerpo humano. En cuanto a la importancia en las aplicaciones biotecnológicas
radica en que pese a su extrema eficacia catalítica su baja estabilidad dificulta su uso (muchas proteínas
de potencial interés apenas mantienen su configuración nativa y funcional por unas horas).

Clasificación
Según su forma

Fibrosas: presentan cadenas polipéptidas largas y una atípica estructura secundaria. Son insolubles en
agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son la queratina, colágeno y fibrina

Queratina o Keratina es una sustancia proteica, muy rica en azufre, que constituye el componente
principal de las capas más externas de la epidermis de los vertebrados y de otros órganos derivados del
ectodermo, como pelos, uñas, plumas, cuernos o pezuñas.
La queratina es la responsable de la dureza y resistencia de los cuernos y uñas.
Es una proteína con una estructura secundaria, es decir, la estructura primaria de la proteína, se pliega
sobre sí misma, adquiriendo tres dimensiones. Ésta forma nueva, tiene forma de espiral, llamándose así
proteína α-hélice. Esta estructura se mantiene con esa forma tan característica gracias a los puentes de
hidrógeno y a las fuerzas hidrofóbicas, que mantienen unidos los aminoácidos de dicha proteína. Todo
esto unido, le da a la proteína esa especial dureza característica.
Por los grandes beneficios de la queratina, es comercializada como protector y moderador de cabello.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta. La
mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, proteínas de transporte, son ejemplo de proteínas
globulares y también poseen aminoopeptidiosis al 5% para hacer simbiosis.
===Según su forma===

::''Fibrosas'': presentan cadenas polipéptidas largas y una atípica estructura secundaria. Son insolubles
en agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son la [[queratina]], [[colágeno]] y [[fibrina]]

::''Globulares'': se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta. La
mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, proteínas de transporte, son ejemplo de proteínas
globulares y también poseen aminoopeptidiosis al 5% para hacer simbiosis.

Según su composición química

Simples u holoproteínas: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el
colágeno (fibrosas y globulares).
Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas llamado
grupo prostético (sólo globulares)