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AMINOS

Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas, compuestos por un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al carbono alfa. Existen 20 aminoácidos alfa, que se caracterizan por su cadena lateral y pueden presentar isomería óptica. Estos compuestos desempeñan funciones esenciales en el organismo, incluyendo la formación de proteínas y la regulación de procesos biológicos.

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AMINOS

Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas, compuestos por un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al carbono alfa. Existen 20 aminoácidos alfa, que se caracterizan por su cadena lateral y pueden presentar isomería óptica. Estos compuestos desempeñan funciones esenciales en el organismo, incluyendo la formación de proteínas y la regulación de procesos biológicos.

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Capitulo 5 AMINOACIDOS fer Son los constituyentes de las proteinas, son compuestos con un grupo Acido, el grupo carboxilo (-C00) y un grupo basico, el grupo amino (-NHs) unidos al carbono alfa, el carbono alfa de un acido organico es el carbono que se encuentra inmediato al grupo carboxilo, por lo que son denominados, alfa aminodcidos (Ver Figura 5.1 - Anexos). Donde R corresponde a la cadena lateral, diferente para cada uno de los 20 alfa ami- noacidos (tabla 5.1 tabla 5.2), que se obtienen de la hidrélisis de las proteinas. De acuerdo a la formula general (Figura 5.1), todos los alfa aminodcidos, excepto la glicina en la que Res H, tiene las cuatro valencias del carbono alfa saturadas por gru- pos diferentes. Este hecho determina la existencia de dos Isémeros dpticos, con con figuracién espacial distinta, para cada alfa aminoacido. pa ceiecia snes Jos aminodcidos muestran un comportamiento anfétero, es de 00-como aeeeted dependiendo del pH como un acido libera protones y queda doe aparece tc blie ce Jos grupos -NH? captan protones Y quedan como -NH®, pue sokcidcs es tontren a como como un acido y una base a la vez. En este caso los amt an doblemente y se forma una molécula dipolar iénica. Cuando difieren en su disp Ise t eee siciOn es) i are fe ‘spacial, se tienen isémeros espa ‘aédrica, los cuatro enlaces del Atomo de carbon? SOmeros, Seguin Ja te [NIDADITEMATICATH_ PRECURSORES, MACROMOLECULAS Y BIOCATALIZADORES 83 entes y orientados hacia los vértices de un tetraedro regular. Cuando cada una equival est saturada por elementos 0 grupos atémicos diferentes, la molécula delas valencias fesulta asimétrica (Figura 5.2) yempLo: En el caso de la alanina: CHy | H,N-C-H COOH FIG. 8.2, CARBONO ES ASIMETRICO UNIDO A CUATRO GRUPOS ATOMICOS DISTINTOS Los grupos unidos al carbono asimétrico central pueden ser distintos en el espacio de dos maneras diferentes, resultando dos moléculas que son imagenes en espejo una de iaotra, (Figura 5.3) (relacidn entre la mano izquierda y derecha) de alli el nombre de compuestos quirales dado a estos isémeros (del griego kiros: mano), conocidos tam- bién como is6meros 6pticos, enantiomorfos o enantiémeros. CH H3C | | | Hel GH H-C-NH2 COOH HOOC Fic. 5.3. ENANTIOMEROS DE ALANAN! Estos i émeros poseen las mismas propiedades quimicas, fisicas excepto su capacidad de desviar el plano de la luz en uno u otro sentido. ROT § Losisé . —_ isémeros 6pticos se distinguen por la configuracion de los cuatro sustituyentes en tor 1 ; ee de carbono quiral o asimétrico, donde el compuesto de referencia es el ote d ae ido (Figura 5.4). Los dos ismeros dpticos de esta molécula, uno levégiro y¥ 6giro se designan anteponiendo al nombre las letras L y D respectivamente. En esta co1 ‘ in 3 configuration el compuesto L tiene el grupo OH a la izquierda y el compuesto -—— | 84 FREODY V. GARCIA Mor ‘Todos los compuestos de configuracién comy nominados L y los comparables con el D. puestos se toma en cuenta la ubicacién parable a la del L~ gliceraldehido son de- ~gliceraldehido son llamados D,en estos com- del grupo amino (Figura 5.5). ‘ 4 po aes HO-C-H H-C-oH CH, OH CH, OH L-Gliceraldehido _D - Gliceraldehido Fig. 5.4. ISOMEROS OPTICOS Ms oe sake ll H—-C-Ni HOOC COOH L-alanina D-alanina Fis. 5.5. ISOMEROS OPTICOS DE LA ALANINA Solo los alfa aminodcidos con configuracién L son inconporados a proteimas en nuestro organismo. El Acido Aspartico y el acide glutamico son aminodcidos con un carbaxillo adicionall que puede liberar un proton y adquirir carga negativa al pH de los liquidos biolégices. A menudo se los designa con el nombre de la forma ionizada como aspartato y gluta mato. La asparagina y glutamina (aminas) son derivados de los aminoacidos dcido as- partico y Acido glutamico respectivamente y poseen un grupo amino en el carbon» distal al carbono alfa (Figura 5.6) forman las unidades monoméricas de las proveinas. néimero, el tipo de aminoacido, el orden en que se unen y su relacién espacial muta: dicta las estructuras tridimensionales y las propiedades bioldgicas de proteinas si= ples y son determinantes importantes de la estructura y funcién de proteinas: comple jas que contienen ademas de aminodcidos, otros grupos moleculares como el {hem carbohidratos, I{pidos, Acids nucleicos, etc. PRECURSORES, MACROMOLECULAS ICATALIZADORES: Tasta §.1, CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS (POR SU POLARIDAD, SINTESIS Y CADENA LATERAL) Alanina Cistefna Ac. Aspartico Ac. Glutamico Fenilalanina Glicina Histidina Isoleucina Laelimentatin humana debe contener cantidades adecuadas de 10/L/=alfasaminod- Gidos esenciales, ya que, el ser humano, no los pueden sintetizar, en las proporciones ‘necesarias para mantener el crecimiento infantil 0 conservar la salud en los adultos (tabla 5.4). En forma de proteinas, los aminoacidos realizan funciones estructurales, SESAY*WPOVZEOMA-“ToAOMmMIOD Apolar - neutro - no esencial Polar - acido - no esencial Polar - Acido ~ no esencial Polar - Acido - no esencial Apolar - neutro - esencial Polar - acido - no esencial Polar - dcido - esencial Apolar - neutro - esencial Polar - acido - esencial Apolar - neutro - esencial Apolar - neutro - esencial Polar - Acido ~ no esencial Apolar - neutro -no esencial Polar ~ dcido - no esencial Polar - acido - esencial Polar - acido — no esencial Polar - acido - esencial Apolar - neutro - esencial Apolar - neutro - esencial Apolar - neutro- no esencial hormonales y enzimaticas, esenciales para la vida. (0s aminoacids y sus derivados participan también en funciones intracelulares tan iversas como la transmisi6n nerviosa, la regulacion del desarrollo celulary en la bio- Satesis de porfirinas, purinas, pirimidinas, asi como urea. a FREDDY V. GARCIA Monaces OOH COOH ( | I SO-NH, sais CH2 CHa bt, ¢ iy ! CH, HN-O-H CHa HaN-G-H re COOH =—-H»N-C-N CHa ad COOH HNAGoN COOH ro ‘[Link] Ac. Glutémico Asparagina gu Fig. 5.6. AMINOACIDOS ACIDOS Y SUS AMINAS. PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS ae Todas las protefnas contienen los mismos 20 aminoacidos, aunque en la natura- thos existen mas de 300 aminodcidos, solo 20 constituyen las proteinas. Esto se cum- ple en las proteinas contenidas en todas las formas de vida y refleja la universalidad el cédigo genético. Sin embargo, proteinas especificas pueden contener derivados de estos 20 aminoacidos que surgen por procesos de modificacién. ‘S6lo\L~alfaaminoa- eh, Existe otro aminodcido encontrado en algunas protefnas y en su estructura; como lo jndiea su nombre un tomo de selenio reemplaza el azufre de la estructura de la cis~ teina. La selenocisteina se inserta en polipéptidos durante la translacién, se lo consi- vers el aminodcido 21, pero a diferencia de los otros 20 aminodcidos genéticamente tcodificados, la selenocisteina no es especificada por uh simple codén de 3 letras. Su Sparicién en las proteinas es poco comin, esta presente en el sitio activo de algunas enzimas humanas que catalizan reacciones de ‘oxidacién-reduccién como la tiorredo- Sina reductasa, glutatiOn peroxidasa y la diyododinasa que convierte la tiroxinaa tri yodotironina. La biosintesis de la selenocisteina requiere 2 L-cisteina, selenato (SeOs?) ATP yun jada del ATP RNAt. La L-serina provee el esqueleto de carbono, la selenofosfatasa, form y selenato, sirve como donador de selenio. E] anticod6n de UGA del RNAG indica por lo comiin alto, pero codifica a la selenocisteina. ADIMEMATICAM PRECURSORES, MACROMOLECULAS V IMOCATALIZADO! TasiaS.2. CLASIFICACION SEGUN SU CADENA LATERAL (SIETE GRUPOS) ™ (oun =H Ngee Oh -CHy Hy 104-6 my CCADENAS a Nanna =CHy Careraes Union (Hy = CHy Cy = Hy WO CHy BASICOS: ~cHi Wide = cous | K iy ome), LATERALES cy AUFATICAS Lewsna: roc Heine -oHy 2), b Wim =CH-CH=CHy Tatas | Fann: ~CHy-~ Hy CONANLLOS M8 | tre: = CHy-<>~ Om Sea =CH,OH Tlie 10) LATERALESCON ¢ Tipgnna: -CHOH-CHy w Tres. ~CHy~<0>-OH ooeus Catena ~ CHS iowstes Metonina © CH ~ CH) ~S~CHy IMINOACIDO > Prone Dies % so spite: ~ CH, ~ COO OS oy) Meraare: Cita ~CONH, RPOS ACDOS ') cto Guten ~ CH ~CH ~ COO OMMDAS Ginna: ~CHy ~CH, ~CONH, Los L - aminoacidos de péptidos de peso molecular bajo actuan como hormonas y tanto los aminodcidos D como los L estan presentes en los antibidticos polipeptidicos (valinomicina, gramicidina, tirocidina) elaborados por microorganismos. La selenocistefna es el equivalente a la cisteina, pero con atomo de selenio en lugar del dtomo de azufre, Se ha encontrado en unas pocas proteinas, la glutation peroxi- dasa, la tetraikiodotironina 5’ deiodinasa y formato deshidrogenasa. Precisamente [prman parte de este aminodcido es el tinico papel fisiol6gico conocido del selenio. Este aminodcido se incorpora a las proteinas durante su sintesis, mediante una codi flcacion particular. UE —___rneooy v. Gancia MORALES jo1h MORALES HN &-Coo H Selenocisteina [Algunas proteinas contienen aminoacidos hidroxilados. Los higroxiprotina y la hidroxilisina, que se producen, después ela simesinde les cade. nas polipeptidicas, a expensas de la prolina y a lisina. Es decir estos aminodcidos no son insertados como tales en la cadena polipeptidica, y no tienen un cédigo genético propio. Estos aminoacidos son particularmente abundantes en el colégeno. Otros ami- noacidos producidos por modificaci6n tras la sintesis de las proteinas son la n-metil- lisina, que se encuentra en la miosina, la metil-arginina y el y -carboxiglutamato, pre- sente en algunas enzimas. El grupo funcional (grupo amino y carboxilo) del aminodcido dicta sus reacciones qui- a eare Los grupos carboxilo y amino de los aminodcidos presentan todas las reacci- nec que se esperan de estas funciones como, por ejemplo, formacion de sales, esterifi- caci6n, acilacién, etc. -Dependiendo del pH, un aminodcido puede tener carga neta positiva,negativa o neu: tra”. Los aminodcidos portan por lo menos dos grupos dcidos débiles ionizados, un COOH y un NH‘. En solucién dos formas de estos grupos, una con carga y otra sin carga, existen en equilibrio proténico. Miembros écidos (R-COOH 45 R-COO™ +H’ | Bases conjugadas protonados R-NH} @—® R-NHj +H* (aceptores de protones) (Donadores de Protones) El grupo carboxilo se comporta como acido o dador de protones y el grupo amino acepta protones, acta como base. COOH —» COO” +H* NH) +Hi—» NHg ipa EMA PRECURSORES, MACROMOLECULAS Y BIOCATALIZADORES 89 Ensoluciones Acidas fuertes el COO” capta H*. En soluciones alcalinas fuertes el Nit 5 libera H’ que se unen al OH y forman HzO. R ~ COOH y R- NH*s representan miem- ras protonados dcidos en estos equilibrios. El R - COO: y R-NH*2 son las bases conju- radas (aceptores de protones) de los acidos correspondientes. Aunque el R-COOH y el RNE* son Acidos débiles, el R-COOH es un dcido con mayor fuerza que el R-NH"s. Al pit del plasma sanguineo o del liquido intracelular 7.4 ~ 7.1 respectivamente, los gru- pos carboxilos existen casi enteramente como iones carboxilato, R-COO-. A estos valo- res de pH, la mayor parte de los grupos de amino estan predominantemente en la forma asociada (protonica) R~NH 3. Las especies idnicas prevalentes de los aminodcidos presentes en la sangre y en la mayor parte de los tejidos, deberan representarse como se muestra en la figura “A”, la estructura “B” no puede existir a pH alguno, porque en un pH suficientemente bajo {acido) para ionizar al grupo carboxilo, el grupo amino, el Acido mas débil también se protonaria. La representacién B no obstante se utiliza para numerosas ecuaciones en las que no intervienen los equilibrios proténicos. NHS NH bases R-C-H[A] R-C-H[B | : oi pk, carboxilo = 10 La capacidad de alterar la carga de los aminodcidos o de sus derivados por manipula- cién del pH facilita la separacién fisica de aminodcidos, péptidos y proteinas. A su pil isoeléctrico (p1); un aminodcido tiene una carga neta de cero. El pH isoeléc- ‘rico es el pH que esta en medio de los valores de pK de ambos lados de la especie isoeléctrica. 2 +P _ 2354669 _¢ 99 2 2 me iad y punto de fusién de los aminodcidos reflejan su caracter iénico. Dado Por tanta snpicidos poseen miltiples grupos con carga, se solvatan con facilidad y, Solventes ied saubles en solventes polares como el agua y etanol, pero insolubles en de fasn (appaates (onganicos) como benceno, hexano y éter. Sus elevados puntos fuerzas iénica C) reflejan la gran cantidad de energia necesaria para romper las Clasifican :. que estabilizan la red cristalina de las proteinas. Los aminodcidos se Porla polaridad de sus grupos R (cadena lateral). Los aminoacidos proteicos Pl= a eo -—_— + -_— 90 Fri EDDY V. GARCIA Monate: pueden. dividirse en dos grupos de acuerdo a sus cadenas lat Poeiipe de carbono alfa, que son polares 0 no polares. (Tabla a adheridos a los Carboxilo alfa Carboxilo no alfa (Apartato -Glutamato) Imidazoilo(histidina) Alfa amino E amino (Lisina) OH Fendiico (tirosina) Guanidinio (arginina) Sulfidrilo combinados, pero nO ha protel- metabdlicas importantes (ornitina, citrulina, arginosuecinato urea, otros ejemplos de aminodcidos no proteicos son, B alanina, el Acido pirogluta- Los aminoacidos que se encuentran en forma libre 0 nas, cumplen funciones participan en la formacién de el « aminobutirico, la taurina, el B aminoicobutirico, la mico, la prolinamida, etc.). PROPIEDADES DE CADA AMINOACIDO DETERMINADO FORA NATURALEZA DE SUS GRUPOS ALFA-R nes de la estructura La glicina, el mas pequefio de los aminodcidos encaja en regio’ en regiones done dimensional de las protefnas inaccesibles para otros aminoacidos, se doblan en forma aguda. = — rQrreO tox TENATICAT PRECURSORES, MACROMOLECULAS Y BIOCATALIZADORES 94 Tasta 5.3. CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS Por POLARIDAD DE SUS CADENAS LATERALES Alanina Fenilalanina Acido glutamico Isoleucina Arginina Leucina Asparagina Metionina Cisteina Prolina Glicina Tirosina Glutamina Triptéfano Histidina Valina Lisina Serina Treonina Tapia §.4. CLASIFICACION DE LOS ALFA-AMINOACIDOS Treonina Glicina Lisina Alanina Metionina Serina Arginina Cisteina Valina Acido aspartico Fenilalanina Acido glutamico Leucina Asparagina Triptéfano Glutamina Isoleucina Prolina Histidina Tirosina Las Propiedades quimicas especificas de las diferentes cadenas laterales de los ami- osc f de lo teica, 'dos determinan las funciones de cada aminodcido en la estructura y funcién pro- __Fneooy V. Gane! Los aminodcidos se clasifican en siete de sus cadenas laterales. Nueve preci no de dependiendo de las propieaades ho interaccionan con el agua. La glicina es el sinnen cocdenas laterales no polares 4Ue Jateral consistente en un sdlo dtomo de fudeAgtaa rue més simple, con una caden@ iajeina tienen cadenas laterales hidrocarbonadas co nina, valina, leucina © !8°° nos de carbono. Las cadenas laterales de estos ag Conpeatted et hasty co sto: ie iendan a localizarse en el interior de las = aminodcidon son hidréfobes Y de abt ave ato con el agua. igualmente, la protina tiene una veleauinan encuentran om compos a tnica que ef st cadena lateral est Iigada al nitrogen dal hidpocart i, eal como al carbone a, formando una estructura ciclica. Las cadenas Se Ee dos ami- como a eteinay metionina,contienenstomos de azutre ta Tnetioninaes bastante potcjfoba, pero la cisteina lo es menos debido a su grupo sulfdrilo (SH) El grupo sul- ide la cistefna desempefia un importante papel en la estructura proteica porque Se pueden formar enlaces disulfuro entre las ‘cadenas laterales de distintos residuos se Piteina. Finalmente, dos aminodcidos no polares, enitatanina y triptofano, ti ae es idenas laterales que contienen anillos arométicos muy hidréfobos. Cinco aminoacidos tienen cadenas laterales serina y la treonina, que tienen grupos hid ja asparagina y la glutamina, que tiene grupos amida (O=C—NH,) polares. Debidoa que las cadenas laterales de estos ‘aminodcidos pueden formar enlaces de hidrégeno con el agua, estos aminoacidos son Hidrdfilos y tienden a localizarse en la parte ex terna de las proteinas. Los aminodcidos lisima, arginina e histidina tienen catlenas laterales con grupos b- sicos cargados. La lisina y la arginina son ‘aminoacidos muy basicos y sus cadenas lx terales estan cargadas positivamente dentro de la célula. Por Jo tanto son muy hidré- filos y se encuentran en contacto con el agua en la superficie de las protefnas, a hist dina puede estar sin carga 0 cargada positivamente @ pH fisiolégico, asi que con fre cuencia desempefia un papel activo en reacciones enzimaticas que implican el inter cambio de iones hidrégeno. sin carga, pero polares. Estos incluyen la roxilo en sus cadenas laterales, asi como La ninhidrina descarboxila por oxidacién los alfa-aminoacidos a COz y NH's ¥ Mt at Ja nite rapeee con a so de carbono menos que el aminoacido precursor. Luego prea ok ‘ ws senecion con el amoniaco liberado, formando un complejo azul que de una pruets fa luzauna longitud de onda de 570 nm, “Este color azul es lab ya cuantitativa para alfa-aminodcidos”, que puede detectar cantidades tan _l ono renin PRECURSORES, MACROMOLECULAS Y BIOCATALIZADORES 3 inoacidos de hasta 1 mg. Otras aminas distintas a los alfa-aminodcidos pejonan con la ninhidrina, pero sin formar COz. La prolina y la 4- hidroxiprolina ducen un color amarillo con la ninhidrina, La fluorescamina, reactivo aGn m4s sen- producen i jetectar nanogramos de un aminoacid, sible, pued Aminoacidos con R no polares 0 apolares uefias deam! Esta familia contiene S aminoacidos con grupos r, que son hidrocarburos ali- faticos (alanina, leucina, isoleucina, valina y prolina) y dos con anillos arom4- ticos (fenilalanina y tript6fano) y otro que contiene azufre (metionina). Como caracteristica general son poco solubles en agua. De ellos el mas apolar es la alnina. + Aminodcidos con R polares sin carga Son mas solubles en agua. Sus grupos R contienen grupos funcionales polares neutros que pueden establecer enlaces de hidrégeno con el agua. La polaridad de la serina, treonina y tirosina, se debe a sus grupos OH. En el caso de la as- paragina y glutamina a sus grupos amidicos y la cistefna por el grupo SH. + Aminodcidos con R con carga positiva También se les denomina aminodcidos basicos. Sus grupos R presentan carga positiva a pH 7,0. Todos contienen 6 atomos de carbono. En este grupo se in- cluyen la lisina, arginina e histidina. * Aminoacidos con r con carga negativa Los miembros de este grupo son el 4cido aspartico y glutamico. Cada uno pre- senta un segundo grupo COOH ionizado negativamente a pH 7,0. Aminoacidos con R apolares. Esta familia contiene 5 aminodcidos con grupos R, que son hi- drocarburos alifaticos (alanina, leucina, isoleucina, valina y prolina) y dos con anillos arométicos (fenilalanina y tript6fano) y uno que contiene azufre (me- tionina). Son poco solubles en agua. El ms apolar es la alanina. ene emaciwoe wx raooncr ona on Algui accion eteinas contienen aminodcidos que han pasado por modificaciones postra- ©s con el fin de permitirles realizar funciones especificas: Alanina: sun aminoacido que sive pense que sirve como acarreador de amoniaco y de 108 Cr del Cielo del piruvato desde el musculo es: : queléti Ge Cori y junto con la glicina coneiuiys tins tract hacia et higado por men libres en el plasma. raceién importante de 19s 47" Arginina: La reaccién catalizada por el 6 ‘ 7 xido nitrico sintetiza w ima oxidorre- s na enzima corte. eee un nitrégeno del grupo guanidina de la arginina er gxido nitrico 9), una molécula emisora de sefiales intracelulares que sirve com? neurotransmi- sor, relajante del musculo liso y vasodilatador. acids Arginina + NADPH+H*+02 ——> NO+citrulina+NADP* ués de conversion ela arginina se incorpora en la creatina, y desp\ inas putrescina y Elgrupo guanidino d Bigrapiina, suesqueleto de carbono se convierte en el de las poliam! espermina. ntotenato para formar Cisteina: Participa en lasintesis de la CoA, al reaccionar con pa! 4-fosfopantotenoil erten la cisteina en tau- J-cisteina. Tres reacciones catalizadas convit rina, que puede desplazar la CoA de la colil CoA, para formar el acido piliar acido tau- ocolico. La conversion de cisteina en taurina se inicia por su oxidacion hacia cisteina sulfinato, catalizada por la enzima Fe? no hem cisteina dioxigenasa. La descarboxila- ion de la cisteina sulfinato por la cistefna sulfinato descarboxilasa forma hipotaurina, cava oxidacién por la hipotaurina deshidrogenasa forma taurina. Glicina: El acido glicocélico es un producto farmacéutico excretado como conjugado de glicina hidrosoluble, y el Acido hipurico formado a partir de aditivos de benzoato. Muchos farmacos, metabolitos y otros compuestos que tienen grupos carboxilo se ex- retan por la orina como conjugados ‘de glicina. La glicina se une con lacreatina, y el pitrégeno mas el carbono alfa dela glicina se unen en los anillos de pirrol y los carbo- nos de puentes metileno del hem, y toda la molécula de glicina se convierte en los gnomos 4, 5y 7 de purinas. Histidina: La descarboxilacién de la histidina por la enzima histidina descarboxilas3, dependiente del piridoxal '5’fosfato, forma histamina (amina que participa de las reac iones alérgicas ¥ la secrecién gastrica, Su concentracion en el hipotalamo varia de ‘acuerdo al ritmo circadiano). Los compuestos histidina presentes en el organismo hu- — on ergotioneina, carnosina ( alanil histidina), homocarnosina (‘Y aminobut on dina) om conaticgenpes de los tejidos excitables del cerebro y musculo estt! a eta. Las concentraciones urinarias de 3 metilhistidina son muy ‘en pacientes con enfermedad de Wilson. Metionina: — El pincind destino de este aminodcido es su conversion en s-adenosit ‘ate e] ATP, la fuente primordial de grupos metilo en el cuerP™ esousrousicnt PRECURSORES, MACROMOLECULAS Y BIOCATALIZADORES 95 ge la descarboxilaci6n de la $-adenosilmetionina, tres carbonos y el grupo a no de la metionina sirven para la sintesis de las poliaminas espermina y espermi- anique funcionan en la proliferacién y crecimiento celular, se asocian facilmente con DNAy ARN. ; Participa en la sintesis de esfingosina, purinas y pirimidinas, proporcionando ‘carbones 28 de las purinas y el grupo metilo de la timina. La cistationina B-sin- cataliza su conversién en homocisteina. : La hidroxilacién del triptofano hacia 5-hidroxitriptofano por la tirosina huaroxilasa hepatica, su descarboxilacién forma serotonina (5-hidroxitriptamina) va- soconstrictor y estimulador del misculo liso. Tirosina: Las células neurales convierten la tirosina en epinefrina y norepinefrina, ademas de la dopa y la dopamina. Este aminodcido también es un precursor de tri yodotironina y la tiroxina (Ts). Creatina y Creatinina: La glicina, arginina y metionina participan de la sintesis de creatina complementado por la S-adenosilmetionina. La creatinina se forma en el misculo a partir del fosfato de creatina por medio de deshidratacién no enzimatica irreversible, y perdida de fosfato, puesto que la excrecién de creatinina en orina de 24 horases proporcional a la masa muscular, proporciona una medida de si se ha reunido un espécimen completo de orina de 24 horas. Aminodcidos no alfa: Los que estn presentes en los tejidos en una forma libre son B-alanina, B-aminoisobutirato y ‘Y-aminobutirato (GABA) este Ultimo compuesto fun- ciona en el tejido cerebral como neurotransmisor inhibidor al alterar diferencias de potencial transmembrana. los retasa

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