TEMA 1 - PROTEÍNAS

Biomoléculas

• La célula es la unidad básica de los seres vivos y está formada por una gran diversidad
de substancias que toman el nombre general de biomoléculas.
• Las biomoléculas pueden ser:
• Inorgánicas: Agua, gases, sales minerales.
• Orgánicas: Carbohidratos (azúcares), lípidos (grasas), proteínas, ácidos
nucleicos.
• Las biomoléculas orgánicas son muy diversas y pueden formar estructuras grandes y
complejas llamadas macromoléculas. Sin embargo, todas se forman o derivan de
unidades estructurales simples. Para los 4 tipos de biomoléculas orgánicas, las
unidades estructurales y las macromoléculas que forman son:

Tipo de biomolécula Unidad estructural Principales macromoléculas

Carbohidratos Monosacáridos Polisacáridos
Lípidos Ácidos grasos Triacilgliceroles, otros
Proteínas Aminoácidos Péptidos y proteínas
Ácidos nucleicos Nucleótidos ADN, ARN

• Los polisacáridos, las proteínas y los ácidos nucleicos se forman por cadenas de
unidades estructurales o monómeros unidas por enlaces covalentes. Esta unión se llama
polimerización, por lo cual la macromolécula es un polímero. Es decir, una proteína es
un polímero de aminoácidos, el ADN es un polímero de nucleótidos, etc. Las unidades
estructurales son como ladrillos con los cuales se construyen las macromoléculas.
Aunque las unidades estructurales son pocas, se pueden construir una inmensa variedad
de macromoléculas.
• Los lípidos no son polímeros, pero todos contienen ácidos grasos o se derivan de ellos.

-1-
• Las principales funciones de las biomoléculas orgánicas son:

Biomolécula Funciones principales

Carbohidratos Proporcionar energía
Lípidos Proporcionar energía; estructural
Estructural; catálisis; transporte; regulación de procesos
Proteínas
fisiológicos; movimiento
Ácidos nucleicos Almacenamiento y transmisión de información genética

Proteínas

• Las proteínas son las biomoléculas más abundantes después del agua.
• En el organismo existen miles de proteínas distintas, de tamaños y estructuras muy
variados, lo cual permite a cada una cumplir una función distinta.
• En conjunto, las proteínas desempeñan una gran variedad de funciones: estructural,
catálisis de reacciones químicas, transporte de sustancias, regulación de procesos
fisiológicos, movimiento, entre otras.
• Las proteínas están formadas por una o más cadenas de aminoácidos.
• Las cadenas de aminoácidos reciben nombres distintos de acuerdo a su longitud: las
cadenas de menos de 100 aminoácidos se llaman péptidos, mientras que las cadenas de
100 o más aminoácidos se llaman proteínas. Es decir, las proteínas pequeñas se llaman
péptidos.

Aminoácidos
• Los aminoácidos son las unidades estructurales que conforman las proteínas. Son
moléculas orgánicas que poseen:
• Un grupo amino (NH2).
• Un grupo carboxilo (COOH).
• Una cadena lateral (representada por la letra R). Esta cadena lateral es diferente
para cada aminoácido.
• Estos tres elementos y un átomo de hidrógeno se unen a un átomo de carbono llamado
carbono .

-2-
 Grupo amino Grupo carboxilo

NH2 COOH
C H

R
Cadena lateral
(diferente para cada aminoácido)

• Solamente 20 aminoácidos forman parte de las proteínas de los seres vivos, aunque en
la naturaleza existen muchos más.
• La cadena lateral de cada aminoácido tiene propiedades químicas distintas:
• Las cadenas laterales de los aminoácidos glicina, alanina, prolina, valina,
leucina, isoleucina, metionina, triptófano y fenilalanina son no polares o
hidrofóbicas.
• Las cadenas laterales de los aminoácidos serina, treonina, tirosina, asparragina,
glutamina y cisteína son polares sin carga.
• Las cadenas laterales de los aminoácidos lisina, arginina e histidina tienen carga
positiva.
• Las cadenas laterales de los aminoácidos glutamato y aspartato tienen carga
negativa.
• Así mismo, las cadenas laterales pueden contener una variedad de elementos y grupos
químicos (por ejemplo, metionina y cisteína contienen azufre; serina, treonina y tirosina
contienen un grupo hidroxilo) o cadenas alifáticas o aromáticas.
• Estas propiedades de las cadenas laterales de los aminoácidos hacen que cada proteína,
que contiene distinta cantidad y secuencia de aminoácidos, tenga propiedades químicas
diferentes a las otras proteínas y pueda cumplir funciones distintas.

-3-
• En el siguiente gráfico se muestran las cadenas laterales de los 20 aminoácidos
agrupados por sus propiedades químicas:

Tomado de Lieberman, L., Marks, A., Peet A. (2013) Marks’ Basic Medical Biochemistry (p.
74). Philadelphia, PA: Lippincott, Williams & Wilkins.

-4-
Enlaces peptídicos
• Para formar una proteína, los aminoácidos se unen por enlaces covalentes llamados
enlaces peptídicos.
• Un enlace peptídico une el carbono del grupo carboxilo de un aminoácido con el
nitrógeno del grupo amino de otro aminoácido. Esta unión de dos aminoácidos forman
un dipéptido.

Aminoácido 1 Aminoácido 2 Dipéptido

Extremo Enlace Extremo

amino-terminal peptídico carboxi-terminal

• La unión de varios aminoácidos por enlaces peptídicos forma una cadena polipeptídica
que tiene una columna vertebral monótona formada por átomos de nitrógeno y
carbono, de la cual salen las cadenas laterales (R), distintas para cada aminoácido. Toda
cadena polipeptídica tiene un grupo amino en un extremo y un grupo carboxilo en el
otro extremo.

• Las cadenas de 2 a 99 aminoácidos se llaman péptidos.

• Los oligopéptidos tienen entre 2 y 20 aminoácidos (incluyen dipéptidos,
tripéptidos, tetrapéptidos, etc.)
• Los polipéptidos tienen entre 21 y 99 aminoácidos
• Las cadenas de 100 aminoácidos o más se llaman proteínas.
• Algunas proteínas se forman por más de una cadena polipeptídica y reciben el nombre
de proteínas multiméricas. En éstas, las cadenas que componen la proteína se llaman
subunidades y su unión por enlaces covalentes forma la proteína.

-5-
Estructura de las proteínas
• Cada péptido o proteína está formada por una secuencia particular de aminoácidos que
le da una estructura particular que le permite cumplir sus funciones.
• Las proteínas no están extendidas como una cadena, sino que inmediatamente después
de su síntesis adquieren una estructura definida por uniones entre las cadenas laterales
de sus aminoácidos llamada conformación nativa.
• La mayor parte de las proteínas se empacan en una esfera y reciben el nombre
de proteínas globulares.
• Algunas proteínas forman estructuras alargadas y reciben el nombre de proteínas
fibrilares.

• La estructura de las proteínas se describe en 4 niveles:

• Estructura primaria: es la secuencia lineal de aminoácidos.

• Estructura secundaria: es el plegamiento de la proteína a lo largo de un eje, que puede

formar varios tipos de estructuras. Dos de las estructuras más comunes son: hélices  y
hojas plegadas . Estas estructuras son estabilizadas por enlaces no covalentes,
principalmente puentes de hidrógeno.

• Estructura terciaria: se refiere al enrollamiento de las estructuras secundarias que

determina la configuración de la proteína en tres dimensiones. La estructura terciaria es
estabilizada por enlaces covalentes (llamados puentes disulfuro) y no covalentes. En las
proteínas globulares, los aminoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas (que repelen
las moléculas de agua) se localizan en el interior de la proteína, unidos por
interacciones hidrofóbicas, mientras que los aminoácidos con cadenas hidrofílicas
quedan hacia el exterior en contacto con el agua. Por esto, las proteínas son moléculas
solubles en agua. Los aminoácidos que están juntos en la estructura terciaria pueden
estar muy alejados en la estructura primaria y se juntan debido al enrollamiento de la
cadena.

• Estructura cuaternaria: se presenta solamente en las proteínas multiméricas y se refiere

a la manera cómo se unen y disponen las distintas subunidades de éstas.

-6-
 Niveles de estructura de las proteínas

Alanina
Glicina
Serina
Valina
Leucina
Lisina
Glicina
Valina

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Modificado de Lieberman, L., Marks, A., Peet A. (2013) Marks’ Basic Medical Biochemistry
(p. 89). Philadelphia, PA: Lippincott, Williams & Wilkins.

Bibliografía

Lieberman, L., Marks, A., Peet A. (2013) Marks’ Basic Medical Biochemistry.
Philadelphia, PA: Lippincott, Williams & Wilkins.

Tymoczko, J. L., Berg, J.M., Stryer, L. (2010) Biochemistry: A Short Course. New York,
NY: W. H. Freeman and Company.

-7-