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Son moléculas orgánicas que contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH), junto con una cadena lateral específica
para cada aminoácido. Son monómeros que forman la base de las proteínas.
Los aminoácidos de unen entre sí por enlaces peptídicos formando:
▪ OLIGOPÉPTIDOS: 10 a 12 aminoácidos.
▪ POLIPÉPTIDOS: Hasta 60-100 aminoácidos.
▪ PROTEINAS: Más de 60-100 aminoácidos.

Los aminoácidos se unen entre sí por enlaces peptídicos (enlaces covalentes entre el -COOH y el NH2 de 2 aminoácidos, con pérdida
de una molécula de H2O. Los aminoácidos unidos se llaman residuos.

Los residuos de aminoácido en una cadena peptídica se numeran desde el N-terminal hasta el C-terminal (de izquierda a derecha).
Los nombres de los residuos se forman sustituyendo la terminación–ina o ato por-ilo (o-il, en nombres compuestos)

ESTRUCTURA: 4 Componentes básicos.

▪ GRUPO AMINO (-NH2): Grupo funcional compuesto por un átomo de
nitrógeno unido a dos átomos de hidrógeno.
▪ GRUPO CARBOXILO (-COOH): Grupo funcional compuesto por un
átomo de carbono doblemente unido a un átomo de oxígeno y
unido a un grupo hidroxilo (-OH).
▪ ÁTOMO DE HIDRÓGENO (H): Un solo átomo de hidrógeno.
▪ CADENA LATERAL (R): Cadena variable que es diferente para cada
aminoácido y determina sus propiedades químicas específicas.

CARGA ELÉCTRICA:
La carga eléctrica de los aminoácidos depende del pH del entorno en el que se encuentran, así como de las características de sus
grupos funcionales (amino, carboxilo y cadena lateral).
En pH ácido (bajo pH): Los grupos carboxilo tienden a estar protonados (-COOH) y los grupos amino tienden a estar protonados (-
NH3+), lo que puede resultar en una carga neta positiva.
En pH neutro (pH fisiológico): Los grupos carboxilo están generalmente desprotonados (-COO-) y los grupos amino protonados (-
NH3+), resultando en una carga neta que depende de las cadenas laterales.
En pH básico (alto pH): Los grupos carboxilo están desprotonados (-COO-) y los grupos amino pueden desprotonarse (-NH2), lo que
puede resultar en una carga neta negativa.
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FUNCIONES Y PROPIEDADES:
▪ ESTRUCTURAL: Forman partes de las proteínas.
▪ INFORMATIVA: Hormonas (derivados: T3, T4, adrenalina, etc), receptores y enzimas. Participan en la codificación y transmisión de
información genética
▪ NEUROTRANSMISORES: Transmiten señales entre neuronas en el sistema nervioso (Ácido glutámico o glutamáto (Glu), glicina (Gly),
y derivados como el ácido gamma-aminobutírico (GABA) ).
▪ MEDIADORES QUÍMICOS: Participan en la señalización celular y la regulación de procesos fisiológicos (histamina).
▪ Generalmente NO TIENEN FUNCIÓN ENERGÉTICA, excepto en situaciones extremas como la inanición.
▪ ANFOTERISMO: Pueden actuar como ácidos y bases, dependiendo del pH del entorno. Debido a la presencia de ambos grupos
funcionales ácido (carboxilo -COOH) y básico (amino -NH2) en su estructura.
Si disminuye el PH, el medio se hace ácido, aumenta la concentración de H+. El amoniácido tiende a neutralizar la acidez captando H+
y se carga positivamente, se comporta como base.
Si aumenta el pH el medio se hace básico, disminuye la concentración H+. El aminoácido tiende a neutralizar la basicidad, libera
protones y se carga negativamente, se comporta como un ácido.
El pH en el cual el aminoácido tiene forma dipolar neutra, es decir está ionizado pero tiene igual número de cargas + que -, se
denomina punto isoeléctrico se representa por PI
El punto isoeléctrico de un aminoácido es el pH en el cual la
molécula tiene una carga neta igual a cero.
Está relacionado con el carácter anfótero de los aminoácidos,
ya que pueden comportarse como ácidos (protonados) o bases
(desprotonados) dependiendo del pH del medio.
Cada aminoácido tiene su propio punto isoeléctrico
característico, y también las proteínas, que dependen de la
composición de los aminoácidos que las forman.

▪ Se pueden POLIMERIZAR formando largas cadenas: Péptidos y proteínas.

▪ Tienen estructura tetraédrica con un CARBONO ASIMÉTRICO O QUIRAL (excepto el Gly).
▪ Presentan ESTEREOISOMERÍA: Se debe al carbono quiral que está unido a 4 grupos diferentes. Todos los aminoácidos, excepto la
glicina, son estereoisómeros. Estos están etiquetados como L aminoácidos y D-aminoácidos para distinguirlos. No se pueden superponer.

Todos los aa que forman parte de las proteínas son L-aa

CLASIFICACIÓN:
NO POLARES: Tienen cadenas laterales (R) que son hidrofóbicas, lo que hace que tiendan a encontrarse en el interior de las
proteínas, alejados del ambiente acuoso. (Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina
(Met, M), Prolina (Pro, P) ).
ALIFÁTICOS: Tienen cadenas laterales compuestas exclusivamente de átomos de carbono e hidrógeno, formando cadenas o ramas
no aromáticas. (Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I) )
AROMÁTICOS: Tienen cadenas laterales que incluyen un anillo aromático, una estructura cíclica con propiedades especiales de
resonancia. ( Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y), Triptófano (Trp, W) ).
POLARES SIN CARGA: Tienen cadenas laterales que pueden formar enlaces de hidrógeno con el agua, pero no tienen una carga
neta a pH fisiológico. ( Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q), Cisteína (Cys, C) ).
POLARES CON CARGA: Tienen cadenas laterales que están ionizadas a pH fisiológico, lo que les confiere una carga positiva o
negativa.
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CON GRUPOS ÁCIDOS: Tienen cadenas laterales que contienen grupos carboxilo (-COOH) que pueden ionizarse y portar una carga
negativa a pH fisiológico. (Ácido aspártico (Asp, D), Ácido glutámico (Glu, E) ).
CON GRUPOS BÁSICOS: Tienen cadenas laterales que contienen grupos amino (-NH2) o similares que pueden protonarse y portar una
carga positiva a pH fisiológico. (Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R), Histidina (His, H) ).

NO POLARES: Hidrofóbicos, interior de las proteínas.

▪ Alifáticos: Cadenas no aromáticas de carbono e hidrógeno.
▪ Aromáticos: Contienen anillos aromáticos.
POLARES SIN CARGA: Forman enlaces de hidrógeno, sin carga neta.
POLARES CON CARGA: Ionizados a pH fisiológico.
▪ Con Grupos Ácidos: Cadenas laterales con carga negativa.
▪ Con Grupos Básicos: Cadenas laterales con carga positiva.

INVESTIGACIÓN
¿Qué diferencia un aa polar de uno no polar?
Lo que los diferencia es que los aminoácidos No Polares tienen cadenas laterales hidrofóbicas que no interactúan favorablemente
con el agua, mientras que los aminoácidos Polares tienen cadenas laterales que pueden formar enlaces de hidrógeno con el agua,
haciéndolos hidrofílicos.
¿Cuándo un aa es básico y ácido respectivamente?
Los aminoácidos son ácidos cuando tienen cadenas laterales con carga negativa a pH fisiológico (Ejemplo: Ácido glutámico) y
Básicos cuando tienen cadenas laterales con carga positiva a pH fisiológico (Ejemplo: Lisina).
¿Cuál es el aa que no posee C asimétrico? ¿Porqué?
El aminoácido que no posee carbono asimétrico es la Glicina (Gly). Porque su carbono alfa tiene dos hidrógenos.
¿Quiénes son los aa normales o estándares y qué los diferencia de los aa llamados esenciales?.
Los aminoácidos normales o estándares son los 20 aminoácidos usados en proteínas y que son codificados directamente por el
código genético (pueden ser sintetizados por el cuerpo humano)
Los aminoácidos Esenciales no pueden ser sintetizados por el cuerpo humano en cantidades suficientes, por lo que deben
obtenerse de la dieta.
Investiguen la importancia biológica de los aminoácidos: Glutamato y Tirosina.
▪ Neurotransmisión: Principal neurotransmisor excitador en el SNC, crucial para el aprendizaje y la memoria.
▪ Metabolismo Energético: Participa en el ciclo de Krebs, contribuyendo a la producción de ATP.
▪ Detoxificación del Amonio: En el hígado, ayuda a eliminar el amonio formando glutamina.
▪ Síntesis de Proteínas y Compuestos: Precursor en la biosíntesis de otros aa y compuestos como el GABA y el glutatión.
▪ Señalización Celular: Influye en la proliferación, diferenciación y apoptosis celular.
▪ Sistema Inmune: Modula la actividad de células inmunes, como linfocitos y macrófagos.

▪ Síntesis de Neurotransmisores: Precursor de dopamina, norepinefrina y epinefrina (regulan estado de ánimo y la rta al estrés)
▪ Producción de Hormonas Tiroideas: Esencial para la síntesis de tiroxina (T4) y triyodotironina (T3), que regulan el metabolismo.
▪ Síntesis de Melanina: Precursor del pigmento melanina, que determina el color de la piel, el cabello y los ojos.
▪ Biosíntesis de Proteínas: Componente esencial en la síntesis de proteínas.
▪ Producción de Coenzimas: Precursor de la coenzima Q10, vital para la producción de energía en las mitocondrias.
▪ Señalización Celular: Involucrada en la fosforilación de proteínas, regulando el ciclo celular y la diferenciación.
▪ Respuesta al Estrés: Mejora la respuesta y el rendimiento cognitivo bajo condiciones de estrés.
Investigue y cite cuáles son los dos aa que no forman parte de las proteínas y son intermediarios
metabólicos del ciclo de la urea. (Proceso principal del cuerpo para eliminar el exceso de amoníaco.)
ORNITINA: Transportador de grupos amino a través del ciclo de la urea. No forma parte de las proteínas, Entra en el ciclo de la
urea donde se regenera a partir de la arginina, cerrando el ciclo.
CITRULINA: Intermediario en el ciclo de la urea, donde se convierte en arginina. Se produce a partir de la ornitina y el carbamoil
fosfato en la mitocondria.
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Son polímeros formados por más de 100 residuos de aminoácidos.

Son macromoléculas (moléculas gigantes) formadas por la unión de moléculas más pequeñas llamadas monómeros (aminoácidos).
Desempeñan un papel fundamental para la vida. Representan alrededor del 50 % del peso seco de los tejidos.
Son las biomoléculas más versátiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes .
ESTRUCTURA:
Se disponen en el espacio formando una estructura tridimensional definida, que puede tener hasta cuatro niveles de organización:
ESTRUCTURA PRIMARIA: Secuencia lineal de aminoácidos en la cadena polipeptídica. Esta secuencia determina la conformación y función final de
la proteína.
ESTRUCTURA SECUNDARIA: Patrones regulares de plegamiento de la cadena polipeptídica, estabilizados por enlaces de hidrógeno. Los dos más
comunes son:
▪ HÉLICE ALFA (α): Estructura en espiral, donde cada enlace peptídico está unido por puentes de hidrógeno al cuarto aminoácido siguiente
en la secuencia.
▪ HOJA BETA (β): Estructura en forma de hoja plegada, donde las cadenas polipeptídicas se alinean en forma paralela o antiparalela,
estabilizadas por enlaces de hidrógeno entre ellas.

ESTRUCTURA TERCIARIA: Conformación tridimensional completa de una cadena polipeptídica única, estabilizada por varias interacciones, como
enlaces disulfuro, interacciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno y enlaces iónicos. Esta estructura determina la funcionalidad específica de
la proteína.

INTERACCIONES HIDRÓFOBAS Atracción entre grupos no polares.

Atracción entre gupos polares o ionizados y el
INTERACCIONES HIDRÓFILAS
agua en la superficie de la estructura terciaria.
Interacción iónica entre aminoácidos, ácidos y
PUENTES SALINOS
básicos ionizados.
ENLACES HIDRÓGENO Interacciones entre H y O ó N.
Enlaces covalentes fuertes entre los átomos de
PUENTES DISULFURO
azufre de 2 cisteínas.

▪
▪
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ESTRUCTURA CUATERNARIA: Asociación de dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades) en una proteína funcional. Las subunidades pueden ser
idénticas o diferentes y están mantenidas juntas por las mismas fuerzas que estabilizan la estructura terciaria.

TIPO, CANTIDAD Y ORDEN DE LOS AMINOÁCIDOS EN LA CADENA

PROPIEDADES:
▪ PRECIPITACIÓN SELECTIVA: Pueden ser precipitadas selectivamente mediante la adición de reactivos que interactúan con proteínas
específicas, permitiendo su separación de otras proteínas en una mezcla compleja durante la purificación.
▪ CAPACIDAD AMORTIGUADORA: Pueden resistir cambios bruscos en el pH al aceptar o liberar protones, actuando como sistemas
amortiguadores que mantienen el pH dentro de rangos fisiológicos adecuados para el funcionamiento celular.
▪ PROPIEDADES OSMÓTICAS: Pueden afectar la presión osmótica de una solución al retener agua, lo que tiene implicaciones en la regulación
del volumen celular y el equilibrio osmótico en los tejidos y fluidos corporales.
FUNCIONES:
▪ ENZIMÁTICA: Catalizan reacciones químicas..
▪ HORMONAL: Regulan procesos fisiológicos como la glucosa en sangre
▪ RECONOCIMIENTO DE SEÑALES: Identifican señales químicas en el entorno celular.
▪ TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES: Transmiten señales intracelulares para regular funciones celulares.
▪ ESTRUCTURAL: Proporcionan soporte y forma a células y tejidos.
▪ REGULACIÓN DE LA EXPRESIÓN GENÉTICA: Controlan la actividad de los genes.
▪ TRANSPORTE: Mueven sustancias a través de membranas o el torrente sanguíneo.
▪ MOVIMIENTO: Responsables del movimiento celular y contracción muscular.
▪ RESERVA: Almacenan nutrientes o aminoácidos.
▪ DEFENSA: Protegen contra infecciones y patógenos
CLASIFICACIÓN:
▪ CRITERIO FÍSICO (SOLUBILIDAD):
Proteínas solubles: Se disuelven en agua o soluciones salinas.
Proteínas insolubles: No se disuelven en agua ni en soluciones salinas.
▪ CRITERIO QUÍMICO:
Proteínas simples (holoproteínas): Compuestas solo por aminoácidos.
Proteínas conjugadas (heteroproteínas): Aminoácidos y grupos prostéticos adicionales.
▪ CRITERIO FUNCIONAL:
Enzimas, estructurales, de transporte, de almacenamiento, motoras, de defensa y reguladoras.
▪ CRITERIO ESTRUCTURAL:
Proteínas fibrosas: Estructura alargada, proporcionan soporte.
Proteínas globulares: Estructura compacta y esférica.
Proteínas de membrana: Asociadas o incrustadas en membranas celulares, con diversas funciones
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DESNATURALIZACIÓN DE PROTEINAS:
Proceso generalmente irreversible mediante el cual la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º conservando la estructura 1°, perdiendo su
actividad biológica.

Enlaces por puente de hidrógeno: interacciones

CALOR SUPERIOR A 50°C
hidrofóbicas entre grupoos R no polares.
Enlaces por puente de hidrógeno entre grupos R
ÁCIDOS Y BASES
polares: Puentes salinos.
COMPUESTOS ORGÁNICOS Interacciones hidrofóbicas.
IONES DE METALES PESADOS Enlaces por puente disulfuro en proteínas
(Ag, Pb y Hg) mediante la formación de enlaces iónicos.
Enlaces por puente de hidrógeno e interacciones
AGITACIÓN hidrofóbicas al estirar las cadenas polipetídicas y
alterar las interacciones estabilizadoras.

PROTEÍNAS DE LA SALIVA:
▪ AMILASA: Función digestiva.
▪ LACTOPEROXIDASA: Función antibacteriana.
▪ LISOZIMA: Función antbacteriana.
▪ MUCINA: Cubierta protectora hidratada, masticación, deglución, habla.
▪ LACTOFERRINA: Bacteriostática.
▪ PROTEÍNAS RICAS EN PROLINA Y ESTEATERINAS: Inhibidoras de la precipitación de calcio.
PROTEÍNAS Y ENFERMEDAD PERIODONTAL:
La periodontitis resulta en un daño tisular complejo en las estructuras de soporte dentario debido al efecto de la respuesta inmune.
Existe evidencia que las proteínas juegan un papel importante en la transducción de señales y que utilizan diversas vías para activar
compuestos químicos y así contribuir al desarrollo de lesiones periodontales crónicas.
¿Qué proteínas estarían involucradas en este proceso? Citen por lo menos 3.
En la periodontitis, diversas proteínas desempeñan roles importantes en la transducción de señales y la activación de compuestos químicos
que contribuyen al desarrollo de lesiones periodontales crónicas. Algunas de estas proteínas incluyen citocinas proinflamatorias como la
interleucina-1 (IL-1) y el factor de necrosis tumoral alfa (TNF-α), así como metaloproteinasas de matriz (MMPs) que promueven la degradación
del tejido conectivo y óseo. Estas proteínas interactúan de manera compleja y regulan la progresión de la enfermedad periodontal.

Qué es y para qué sirve la Albúmina? (estructura y función)

La albúmina es una proteína GLOBULAR compuesta por 1 SOLA cadena polipeptídica plegada en una estructura tridimensional compacta. Es
soluble en agua. Se encuentra en la sangre. Tiene múltiples funciones, incluyendo el mantenimiento de la presión osmótica en el torrente
sanguíneo, el transporte de hormonas, vitaminas y minerales, y el mantenimiento del pH sanguíneo. Además, es importante para la regulación
del volumen plasmático y la distribución de líquidos en el cuerpo.
Las inmunoglobulinas:¿Qué son?¿ Cuál de ellas es importante a nivel oral?¿Porqué?
Las inmunoglobulinas, o anticuerpos, son proteínas del sistema inmunológico que neutralizan patógenos. La IgA es importante en la salud oral,
ya que se encuentra en las mucosas de la boca y previene la adhesión de bacterias, protegiendo contra infecciones y enfermedades
periodontales.
¿Cuáles son las proteínas presentes en el esmalte?
El esmalte dental está compuesto principalmente de hidroxiapatita, pero también contiene pequeñas cantidades de proteínas. Las principales
proteínas presentes en el esmalte son la amelogenina, la ameloblastina y la tuftelina, que desempeñan roles importantes en la formación y
estructura del esmalte dental.
¿Se encuentran proteínas en la dentina?
Sí, la dentina contiene proteínas, principalmente colágeno, que proporciona resistencia y elasticidad al tejido. Además del colágeno, hay varias
proteínas no colágenas presentes en la dentina que desempeñan roles diversos en su estructura y función. Estas proteínas contribuyen a la
formación, estructura y función de la dentina.
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Es un tejido que proporciona soporte estructural. Sirve como medio de intercambio de desechos metabólicos, nutrientes y oxigeno entre la
sangre y muchas células del cuerpo. Contribuye a la defensa y protección del cuerpo.
ESTÁ COMPUESTO POR 3 ELEMNTOS:
▪ Células fijas de tejido conectivo.
FIBROBLASTOS: Células que producen el componente fibroso y la matriz extracelular del Tejido
Conectivo.
— COLÁGENO (proteína, fibras colágenas): Proteína estructural esencial en el cuerpo
humano, Proporciona resistencia y elasticidad a estos tejidos. Existen varios tipos de
colágeno, cada uno con funciones específicas y ubicaciones predominantes. La
producción de colágeno disminuye con la edad, lo que contribuye al envejecimiento de
la piel y la fragilidad de los huesos y articulaciones.

— ELASTINA (PROTEÍNA, FIBRAS ELÁSTICAS): Proteína estructural que proporciona elasticidad y flexibilidad a diversos tejidos del cuerpo,
como la piel, los pulmones, las arterias y los ligamentos. Permite que estos tejidos se estiren y vuelvan a su forma original sin
dañarse. La elastina, junto con el colágeno, es un componente clave de la matriz extracelular y contribuye a la resistencia y la
integridad de los tejidos conectivos.
— FIBRAS RETICULARES
— GLUCOSAMINOGLUCANOS (GAG)
— GLICOPROTEÍNAS
▪ Fibras del tejido conectivo
▪ Matriz extracelular o sustancia fundamental amorfa.

Proteína estructural esencial en el cuerpo humano, Proporciona resistencia y elasticidad a estos tejidos. Existen varios tipos de colágeno, cada
uno con funciones específicas y ubicaciones predominantes. La producción de colágeno disminuye con la edad, lo que contribuye al
envejecimiento de la piel y la fragilidad de los huesos y articulaciones.

ESTRUCTURA
Primario: Secuencia repetitiva de aminoácidos (Gly-X-Y, donde X es prolina y Y es hidroxiprolina).
Secundario: Tres cadenas polipeptídicas forman una triple hélice.
Terciario: La triple hélice se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno y covalentes.
Cuaternario: Las hélices se ensamblan en fibrillas con enlaces cruzados.
Supramolecular: Las fibrillas se organizan en fibras y redes, adaptándose a las necesidades del tejido.
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TIPOS DE COLÁGENO:
▪ COLÁGENO TIPO I: Proporciona resistencia y soporte estructural. (Piel, tendones, huesos, ligamentos, córnea)
▪ COLÁGENO TIPO II: Proporciona resistencia a la compresión en el cartílago. (Cartílago, humor vítreo del ojo).
▪ COLÁGENO TIPO III: Forma una red de soporte en los tejidos flexibles. (Piel, vasos sanguíneos, órganos internos.)
▪ COLÁGENO TIPO IV: Proporciona soporte y filtración en las membranas basales. (Membranas basales (láminas que separan los epitelios del
tejido conectivo)).
▪ COLÁGENO TIPO V: Participa en la formación de fibrillas de colágeno tipo I y en la regulación del tamaño de las fibras. (Superficie de las
células, cabello, placenta).
▪ COLÁGENO TIPO VI: Proporciona soporte y resistencia a la tensión. (Matriz extracelular de varios tejidos, incluidos los músculos y la piel.)
BIOSÍNTESIS DE COLÁGENO: (7 PASOS)
1-Traducciónen el Ribosoma .
El ARN mensajero codifica la secuencia de aminoácidos del colágeno, que se traduce en el ribosoma para formar una cadena polipeptídica.
2-Hidroxilación de Pro y Lys.
Se añaden grupos hidroxilo a residuos específicos de prolina y lisina, lo que facilita la formación de enlaces cruzados.
3-Liberación del ribosoma y adición de azúcares.
La cadena polipeptídica se libera del ribosoma y se añaden azúcares a ciertos residuos de hidroxilisina.
4-Formación de la triple hélice y plegado de los dominios globulares (PROCOLÁGENO).
Tres cadenas polipeptídicas se enrollan para formar una triple hélice, y los dominios globulares se pliegan.
5-Secreción desde la célula.
Los procolágenos se secretan desde la célula al espacio extracelular.
6-Eliminación de los dominios N y C terminales.
Se eliminan los extremos N y C de las moléculas de procolágeno, generando tropocolágeno.
7-Desaminación de los residuos de lisina para formar aldehídos y formación de enlaces cruzados
Los residuos de lisina se desaminan para formar aldehídos, que luego se condensan para formar enlaces cruzados estables, proporcionando
fuerza y estabilidad al colágeno.

(PROCOLÁGENO)
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De qué depende la síntesis normal de colágeno?

La síntesis normal de colágeno depende de varios factores, incluyendo la disponibilidad de los precursores necesarios (aminoácidos, vitamina
C), la actividad de las enzimas involucradas en la hidroxilación y modificación de los residuos de prolina y lisina, y la adecuada regulación
genética y celular.
Cual es la importancia de la vitamina C en este proceso?
La vitamina C es esencial en la síntesis de colágeno ya que actúa como cofactor para la enzima prolil hidroxilasa, que cataliza la hidroxilación
de la prolina y lisina en las cadenas de colágeno. Esta hidroxilación es crucial para la estabilización de la estructura triple hélice del colágeno.
Qué tipo de enzima es la colagenasa y cuál es su función?
La colagenasa es una enzima que pertenece a la familia de las metaloproteinasas. Su función principal es la degradación del colágeno,
rompiendo los enlaces entre las moléculas de colágeno y facilitando la remodelación de tejidos durante procesos como la cicatrización de
heridas y la remodelación ósea.
Ligamento periodontal y colágeno: cómo se relacionan?
El ligamento periodontal es un tejido que conecta el diente al hueso alveolar. Está compuesto principalmente por colágeno tipo I y III, junto con
otras fibras y células. El colágeno proporciona la resistencia mecánica necesaria para soportar las fuerzas de masticación y mantener la
integridad del ligamento periodontal.
ELASTINA
Qué función cumple la elastina?
La elastina es una proteína estructural que se encuentra en tejidos como la piel, los vasos sanguíneos y los pulmones. Su función principal es
proporcionar elasticidad y flexibilidad a estos tejidos, permitiendo que puedan estirarse y luego volver a su forma original.
Cuáles son los aminoácidos presentes en su estructura?
La elastina está compuesta principalmente por dos aminoácidos: glicina y prolina. La secuencia repetitiva de estos aminoácidos en la elastina
forma estructuras conocidas como "dominios de elastina". Estos dominios contienen secuencias de glicina-prolina-x, donde "x" puede ser
cualquier aminoácido, pero frecuentemente es alanina o valina. Estas secuencias repetitivas permiten que la elastina se estire y se recoja de
manera eficiente.