1) Formular la estructura general de los aminoácidos, marcando carbono alfa, grupo amino,
grupo carboxilo y cadena lateral R.
2) Defina:
Aminoácidos esenciales: son los aminoácidos que el cuerpo no puede sintetizar , si o si
los debe de ingerir del medio externo
Aminoácidos no esenciales: Producidos por el propio organismo
Oligopéptido: Un oligopéptido es una cadena corta de aminoácidos unidos entre sí
por enlaces peptídicos. Cadena de entre 2 y 10 unidades de aminoácidos. La hormona
oxitocina es un nonapéptido.
Polipéptido: Cadena de más de 10 unidades de aminoácidos. Cuando el polipéptido tiene
un PM mayor a 10.000 se considera PROTEÍNA Son heteropolímeros por condensación.
Proteína: Heteropolímeros cuyos monómeros son los aminoácidos
Desnaturalización proteica:
Desnaturalización reversible
● Ocurre cuando las interacciones no covalentes (puentes de hidrógeno, fuerzas
iónicas, hidrofóbicas) se alteran sin romperse completamente.
● Si se restauran las condiciones normales (temperatura, pH, concentración salina),
la proteína puede volver a plegarse a su forma original.
Desnaturalización irreversible
● Sucede cuando el daño estructural es tan profundo que los enlaces se rompen
permanentemente o las cadenas se agregan entre sí (coagulación).
● No puede restaurarse la estructura original → la proteína pierde definitivamente
su función.
Ion dipolar: Un ión dipolar o zwitterión es una molécula eléctricamente neutra en
conjunto, pero que posee simultáneamente una carga positiva y una negativa en
distintos átomos.
Proteína fibrosa:
- Forma alargada
- Insoluble
- Protectora / Estructural
Proteína globular:
- Forma Esferica
- Solubles
- Transporte + Defensa + Catalizadores, etc.
Proteína conjugada: Una proteína conjugada es aquella que posee, además de
aminoácidos, un componente químico adicional no proteico unido de forma permanente o
semipermanente, necesario para su función biológica.
Proteína simple: Una proteína simple es aquella formada únicamente por aminoácidos, sin
ningún grupo químico adicional no proteico.
3) Explique por qué el punto de fusión de los aminoácidos es alto en función de su
estructura.
Los aminoácidos presentan puntos de fusión altos porque en estado sólido existen como
iones dipolares (zwitteriones), cuyas moléculas se mantienen unidas por fuertes fuerzas
iónicas y puentes de hidrógeno, lo que requiere mucha energía para romper su red
cristalina.
4) Formule los siguientes aminoácidos e indique cuáles poseen grupos R polares,
polares ácidos, polares básicos y no polares.
a. isoleucina
b. aspartato
c. histidina
d. glutamina
e. valina
5) a. Justificar el hecho de que la alanina tenga actividad óptica.
Existencia de dos formas enantioméricas
Esa quiralidad hace que existan dos configuraciones espaciales no superponibles, que
son imágenes especulares entre sí, llamadas: L-alanina y D-alanina
Estas son enantiómeros, y cada una desvía la luz polarizada en sentido opuesto.
La actividad óptica
Una molécula con un carbono quiral puede rotar el plano de la luz polarizada, fenómeno
conocido como actividad óptica. Si la rota hacia la derecha, es dextrógira (+).
Si la rota hacia la izquierda, es levógira (–).
En el caso de la alanina, existe en dos formas ópticamente activas (D y L), aunque en los
seres vivos solo la L-alanina forma parte de las proteínas.
b. Elegir un aminoácido que tenga más de un carbono quiral, formular todos los
diastereoisómeros posibles e indicar a qué serie pertenecen.
c. Indique a qué serie pertenecen los aminoácidos proteicos.
6) a. Definir punto isoeléctrico.
Es el pH en el cual la estructura predominante es el ion dipolar / El punto isoeléctrico es el
valor de pH en el cual una molécula (como un aminoácido o proteína) tiene carga
eléctrica neta igual a cero.
b. Calcule los valores de PI de la glicina, serina, ácido glutámico (glutamato) e histidina a
partir de los valores de pKa
c. ¿Qué sucederá en una electroforesis de ácido aspártico (aspartato) y lisina a:
pH=1 : Predominancia del Catión (+) → Migra a Polo Negativo
pH=12: Predominancia del Anión (-) → Migra a Polo Positivo
7) ¿Qué sucederá en una electroforesis de alanina y lisina en solución buffer de pH =7?
- va a predominar el ION DIPOLAR
¿Qué sucederá si la electroforesis se repite a pH=10
- va a predominar el ANIÓN (-)→ Migra a POLO POSITIVO
8) Formular un dipéptido formado por alanina y glicina y marcar la unión peptídica.
Nombrarlo.
9)a. ¿Qué es la estructura primaria de una proteína?
Secuencia lineal de aminoácidos unidos entre sí mediante enlaces peptídicos.
La estructura primaria de una proteína es la secuencia lineal y específica de
aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos (–CO–NH–).
b. ¿Qué es la conformación nativa de una proteína?
La conformación nativa de una proteína es la estructura tridimensional estable y funcional que
adopta la cadena polipeptídica en condiciones fisiológicas (pH, temperatura, fuerza iónica) y
que le permite desempeñar su función biológica.
10) Explique qué es la alfa-hélice, cómo se estabiliza y cuáles son los factores que la
desetabilizan.
- Estructura secundaria de las Proteínas
- Es cuando la cadena de aminoácidos se enrolla como una hélice hacia la
derecha.
- Se mantiene unida gracias a puentes de hidrógeno entre el C=O de un aminoácido
y el N–H de otro que está cuatro lugares más adelante.
💥 Esta forma se puede romper si hay:
- Prolina o glicina (no encajan bien en la hélice)
- Cargas iguales muy cerca (se repelen)
- pH extremos o alta temperatura, que rompen los puentes de hidrógeno
11) Explique que es la lámina beta y cómo se estabiliza.
- Es una forma secundaria de las proteínas
- Cadenas de aminoácidos se ubican una al lado de la otra, formando una hoja
ondulada.
- Se mantiene unida por puentes de hidrógeno entre el C=O de una cadena y el N–H
de la cadena vecina.
Las cadenas laterales (los radicales R) apuntan alternadamente hacia arriba y hacia
abajo.
Hay láminas paralelas y antiparalelas, pero las antiparalelas son más estables.
12) Indique una localización probable (en el interior o en la superficie exterior) de los
siguientes residuos aminoacídicos en una proteína globular: aspartato, leucina, serina,
valina, glutamina y lisina. Justifique su respuesta.
13) Indique si en una proteína globular:
a) pueden existir zonas donde la cadena tenga estructura α - helicolidal SI
Las α-hélices son uno de los tipos principales de estructura secundaria en las
proteínas globulares.
En estas regiones, la cadena polipeptídica se enrolla formando una hélice dextrógira
estabilizada por puentes de hidrógeno intramoleculares entre el grupo carbonilo
(C=O) de un aminoácido y el grupo amino (N–H) del cuarto siguiente (n→n+4).
b) pueden existir zonas con estructura de lámina plegada. Justifique su respuesta. SI
Las láminas β también forman parte de la estructura secundaria de muchas proteínas
globulares.
Aquí la cadena se extiende y se asocia con otras hebras β por medio de puentes de
hidrógeno entre distintas regiones del polipéptido, formando una “hoja” o lámina
plegada.
Pueden ser paralelas o antiparalelas.
Las α-hélices son uno de los tipos principales de estructura secundaria en las
proteínas globulares.
En estas regiones, la cadena polipeptídica se enrolla formando una hélice dextrógira
estabilizada por puentes de hidrógeno intramoleculares entre el grupo carbonilo
(C=O) de un aminoácido y el grupo amino (N–H) del cuarto siguiente (n→n+4).
c) pueden existir zonas que no tengan ni estructura helicoidal ni de lámina plegada SI
Además de las regiones ordenadas (α y β), en las proteínas globulares hay zonas
irregulares o no estructuradas llamadas bucles o giros (loops o turns).
Estas zonas no presentan estructura secundaria regular, pero son esenciales para
conectar las regiones helicoidales y de lámina y para permitir el plegamiento
tridimensional correcto.