Enzyme:
Sind (FAST alle) Proteine
Endung “-ase“
Beschleunigen chemische Reaktionen
„Biokatalysatoren“
Enzym setzt Aktivierungsenergie einer Reaktion herunter
Denaturierung nicht umkehrbar
Enzyme sind substarspezifisch
Aktive Zentrum – Schlüssel schloss Prinzip
Können Stoffe spalten, oder 2 Stoffe zusammenfügen
Jedoch nicht beides, ein Enzym kann nur eine Aufgabe erfüllen – wirkungsspezifisch
Enzym-Substrat-Komplex, ist die Verbindung zwischen Enzym und Substrat
Verändertes Substrat, unverändertes Enzym nach Reaktion
Reaktionsgeschwindigkeit:
𝑝𝑟𝑜𝑑𝑢𝑘𝑡𝑖𝑜𝑛𝑠𝑚𝑒𝑛𝑔𝑒
Geschwindigkeit v=
𝑍𝑒𝑖𝑡𝑒𝑖𝑛ℎ𝑒𝑖𝑡
Die Geschwindigkeit ist (bei konstanter enzymmenge) abhängig von der Substratkonzentration S
Die Geschwindigkeit nimmt erst zu, erreicht dann aber sättigungswert (steigt nicht an,
parallel zur x-Achse)
Erklärung
1. Geringe Substratkonzentration
Wenige enzym-substrat-komplexe
Niedrige Reaktionsgeschwindigkeit
2. Anstieg Substratkonzentration
Substrate und Enzyme treffen eher zusammen
Hat mehr enzym-substrat-komplexe zur folge
Höhere Reaktionsgeschwindigkeit
3. Wachstum ist nicht unendlich
Irgendwann liegen alle Enzyme in einem Enzym-Substrat-Komplex vor, maximale
Reaktionsgeschwindigkeit ist erreicht
Enzymkonzentration müsste erhöht werden, um die Reaktionsgeschwindigkeit
weiterhin zu steigern
Hemmung
Inhibitoren (Hemmstoffe)
Kompetitive Hemmung
Inhibitor ähnelt dem natürlichen Substrat (Gemeinsamkeiten)
Inhibitor und Substrat stehen miteinander im Wettbewerb um die Besetzung des aktiven
Zentrums
Inhibitoren werden nicht umgesetzt, wenn sie am Enzym gebunden sind, und können somit
wieder verdrängt werden
Bindung ist reversible
Inhibitor verlangsamt Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms
Maximale Reaktionsgeschwindigkeit kann durch steigen der Substartkonzentration trotz des
Hemmstoffes erreicht werden
Allosterische Hemmung
Inhibitoren werden hierbei auch allosterische Effektoren genannt
Inhibitor bindet sich hierbei nicht ans aktive Zentrum, sondern ans allosterische Zentrum
Konformation (Proteinstruktur) des Enzyms wird so verändert, dass die Bindung des
Substrates erschwert oder ganz unmöglich gemacht wird.
Allosterische Hemmung lässt sich nur durch die Entfernung des Effektors rückgängig machen
Ein Enzym, welches die erste Reaktion einer Reaktionskette katalysiert, wird oft durch die am
Ende gebildete Substanz gehemmt (negative Rückkopplung)
Nichtkompetitive Hemmung
Die Substratbindung wird durch den gebundenen Inhibitor nicht beeinflusst
Inhibitor ist in der Lage an das freie Enzym als auch an den Enzym-Substrat-Komplex zu
binden -> Inhibitor bindet sich nicht an das aktive Zentrum
Substrat kann mit dem Enzym-Inhibitor-Komplex eine Reaktion eingehen, der somit gebildete
Enzym-Inhibitor-Substrat-Komplex ist jedoch nicht in der Lage das Produkt abzuspalten
Irreversible Hemmung
Hierbei wird das Enzym durch einen fest an dem aktiven Zentrum gebundenen Inhibitor
blockiert
Katalytische Aktivität des Enzyms wird vermindert/deaktiviert
Eine Dissoziation des Enzym-Inaktivator-Komplexes in freies Enzym und Inaktivator ist nicht
möglich, das heißt der Inaktivator löst sich nicht von alleine -> Enzym bleibt dauerhaft inaktiv
Die Enzymaktivität hängt linear von der Inaktivatorkonzentration ab
Aktivität:
pH-Wert und Temperatur beeinflussen die Aktivität
Temperaturoptimum- Aktivität ist am besten
Danach fällt Aktivität ab
Zu hohe Temperatur – Denaturierung
pH-optimum
zu niedriger wert, h+ Ionen lagern sich an negativ geladene Proteine an
Proteine verändern räumliche Struktur -> denaturieren