Enzyme

Enzyme sind Proteine. Sie haben die Eigenschaft chemische Reaktionen, die in einer Zelle
ablaufen, zu katalysieren. Deshalb bezeichnet man Enzyme auch als Biokatalysatoren. Bei
praktisch allen Reaktionen, die im Körper ablaufen, sind Enzyme beteiligt.

Katalysieren heisst, dass

Enzyme die
Aktivierungsenergie einer
Reaktion herabsetzen und
so die Reaktion stark
beschleunigen.

Die Reaktion läuft spontan ab, wenn das Produkt einer Reaktion weniger energiereich ist als
das Ausgangssubstrat, d.h. wenn die Reaktion “den Berg hinunter“ laufen kann.
Sie können die Aktivierungsenergie (Start-Energie, die nötig ist, damit die Reaktion in Gang
kommt) herabsetzen, weil sie die Ausgangsstoffe in einen angeregten Zustand
(Übergangszustand) bringen, aus dem diese leicht reagieren können.
Sie schaffen die richtigen Reaktionsbedingungen, indem sie die Stoffe, die miteinander
reagieren sollen, in engen Kontakt bringen. Die Stoffe können dann nur auf eine bestimmte
Art reagieren; d.h. nur ein Reaktionsweg steht zur Verfügung.

Die meisten Reaktionen würden ohne Enzyme nicht oder nur sehr langsam ablaufen.

1
Spezifität der Enzyme

Dass Enzyme so effizient sind, verdanken sie vor allem ihrer Spezifität. Diese äussert sich auf
zwei Arten:
1. Enzyme binden gezielt nur an den Stoff, für den sie zuständig sind.
2. Enzyme lassen diesen Stoff nur auf eine einzige Weise reagieren. Sie verhindern
unerwünschte Nebenreaktionen.

Ein Beispiel für die Spezifität der Enzyme sind Proteasen. Proteasen sind Enzyme, die
Peptidbindungen denaturierter Proteine spalten. Eine davon, Trypsin (ein
Verdauungsenzym), spaltet nur nach den Aminosäuren Lysin und Arginin.

Das aktive Zentrum

Die Bindung des Stoffes an das Enzym erfolgt an einer ganz bestimmten Stelle, dem
sogenannten aktiven Zentrum.
Das aktive Zentrum ist eine Art Vertiefung in der
Oberfläche des Enzyms. Da Enzyme riesige Proteine
sind, ist das aktive Zentrum wie eine Höhle, in die
der zu reagierende Stoff hinein passt, um dort in
geschützter Umgebung zu reagieren.
Der erste Schritt bei der enzymkatalysierten
Reaktion ist die Bildung eines Enzym-
Substratkomplexes --> Andocken des Stoffes an das
Enzym. Dabei muss die räumliche Gestalt des
aktiven Zentrums und die des Stoffes genau
zusammenpassen (Schlüssel-Schloss-Prinzip).

Es kann auch sein, dass erst durch die Bindung des

Substrates, sich das aktive Zentrum so verändert,
dass es schliesslich mit dem Substrat
zusammenpasst (induced fit).

2
Benennung von Enzymen

Viele Enzyme werden durch das Anhängen der Endung -ase an den Namen ihres jeweiligen
Substrates benannt. Zum Beispiel heisst das Enzym, das Arginin spaltet Arginase.

Oftmals fliesst auch der Typ der katalysierten Reaktion in den Namen ein.
Beispiel: Glutamat-Decarboxylase.
(Decarboxylieren bedeutet Entfernung eines CO2)

Enzyme, die eine Phosphatgruppe abspalten, nennt man Phosphatasen, diejenigen die eine
Phosphatgruppe anhängen Kinasen.

Regulation von Enzymen

Enzyme katalysieren fast alle Reaktionen im Körper. Damit sie zum richtigen Zeitpunkt aktiv
werden, muss die Zelle die Aktivität des Enzyms regulieren können. Folgende Arten der
Regulation sind möglich:

Kompetitive
Hemmung

Nicht kompetitive
Hemmung

3
Möglich ist auch, dass ein Endprodukt das Enzym hemmt, welches am Anfang des
Biosyntheseweges steht (feedback inhibition).

Kovalente Modifikationen

Z.B. Anbringen oder Entfernen einer Phosphatgruppe an bestimmten Aminosäuren,

verändern die Aktivität des Enzyms.

Proteolytische Aktivierung

Oft liegen Enzyme als sogenannte inaktive Proenzyme vor. Diese werden aktiviert durch
Abspaltung eines Teils oder Hydrolyse von gewissen Peptidbindungen (z.B. die
Verdauungsenzyme: Chymotrypsin, Trypsin und Pepsin).

Allosterische Regulation

Ein weiterer besonderer Mechanismus ist die allosterische Regulation. Sie kommt bei
Enzymen mit mehreren Untereinheiten vor.
Durch das Binden des Substrats gibt es einen breitet sich ein Domino-Effekt auf die anderen
aktiven Zentren aus. Das Enzym wird dadurch viel leistungsfähiger, da schon ein
regulatorisches Molekül oder ein Substratmolekül genügt um alle aktiven Zentren zu
aktivieren.

Bsp: Das Hämoglobin ist ein Beispiel für ein allosterisch reguliertes Protein. Sobald ein
Sauerstoffmolekül an das aktive Zentrum einer Untereinheit bindet, beschleunigt das die
Bindung weiterer Sauerstoffmoleküle.
Hämoglobin transportiert nicht nur Sauerstoff, sondern auch CO2. Ist viel CO2 im Blut
vorhanden, verdrängt das CO2 das O2 vom Hämoglobin und wird statt dem O2 transportiert.